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- PDB-4ctd: X-ray structure of an engineered OmpG loop6-deletion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ctd
タイトルX-ray structure of an engineered OmpG loop6-deletion
要素OUTER MEMBRANE PROTEIN G
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ION-CHANNEL-ENGINEERING / PORIN
機能・相同性
機能・相同性情報


oligosaccharide transporting porin activity / carbohydrate transmembrane transport / maltose transporting porin activity / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / cell outer membrane
類似検索 - 分子機能
Outer membrane porin G / Outer membrane protein G (OmpG) / monomeric porin ompg / : / Porin / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin G
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Grosse, W. / Essen, L.-O.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structure-Based Engineering of a Minimal Porin Reveals Loop- Independent Channel Closure.
著者: Grosse, W. / Psakis, G. / Mertins, B. / Reiss, P. / Windisch, D. / Brademann, F. / Burck, J. / Ulrich, A. / Koert, U. / Essen, L.
履歴
登録2014年3月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年8月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22017年8月9日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.type
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 14-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 15-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 14-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 15-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OUTER MEMBRANE PROTEIN G
B: OUTER MEMBRANE PROTEIN G
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,53818
ポリマ－63,8872
非ポリマー1,65116
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4330 Å2
ΔGint-109.8 kcal/mol
Surface area26450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.940, 60.060, 59.760
Angle α, β, γ (deg.)70.45, 95.24, 70.58
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 3:19 OR RESSEQ 27:55 OR RESSEQ...
211CHAIN B AND (RESSEQ 3:19 OR RESSEQ 27:55 OR RESSEQ...

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.33501, -0.94221, -0.00413), (-0.94221, 0.33499, 0.00493), (-0.00326, 0.00554, -0.99998)
ベクター: -0.67539, -0.35593, 0.62469)

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要素

#1: タンパク質 OUTER MEMBRANE PROTEIN G


分子量: 31943.514 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE PROTEIN WITHOUT PELB LEADER SEQUENCE / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: DELETION OF FLEXIBLE LOOP6 WITH OPTIMIZED B-TURN / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): OMP9 / 参照: UniProt: P76045
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-C8E / (HYDROXYETHYLOXY)TRI(ETHYLOXY)OCTANE / テトラエチレングリコ-ルモノオクチルエ-テル


分子量: 306.438 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O5 / コメント: C8E, 可溶化剤*YM
配列の詳細ENGINEERED W217A SUBSTITUTION, ENGINEERED DELETION OF 218- 229 (S, N, W, D, W, Q, D, D, I, E, R, E) ...ENGINEERED W217A SUBSTITUTION, ENGINEERED DELETION OF 218- 229 (S, N, W, D, W, Q, D, D, I, E, R, E), C-TERMINAL HIS- TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.9 %
解説: DATA WERE SCALED BY DIFFRACTION ANISOTROPY SERVER, MBI UCLA, DA 39.82, DB -15.04, DC -24.78, ENGINEERED W217A SUBSTITUTION AND ENGINEERED DELETION OF S218 TO E229 AND C209Y MUTATION WERE ...解説: DATA WERE SCALED BY DIFFRACTION ANISOTROPY SERVER, MBI UCLA, DA 39.82, DB -15.04, DC -24.78, ENGINEERED W217A SUBSTITUTION AND ENGINEERED DELETION OF S218 TO E229 AND C209Y MUTATION WERE APPLIED TO 2WVP BEFORE USE IN MR
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS/HCL, PH 8.5, 20% (V/V) ETOH; 8 MG/ML OMPG IN 20 MM TRIS/HCL, PH 8.0, 250 MM NACL, 10% (V/V) GLYCEROL, 0.4% (V/V) C8E4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.9334
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2011年7月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9334 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→44.21 Å / Num. obs: 11053 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 5.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.54 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 93.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WVP

2wvp


解像度: 3.2→44.21 Å / SU ML: 0.41 / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 29.77 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: COORDINATES WERE REFINED AGAINST DATA SCALED BY DIFFRACTION ANISOTROPY SERVER, MBI UCLA, DA 39.82, DB -15.04, DC -24.78
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2889 529 4.9 %
Rwork0.2384 --
obs0.2409 10858 91.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.27 Å / VDWプローブ半径: 0.6 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 25.289 Å2 / ksol: 0.315 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.8237 Å2-1.3382 Å2-2.271 Å2
2---17.5048 Å2-2.4536 Å2
3----30.8037 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→44.21 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3774 0 74 0 3848
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0154174
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3115337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.1931351
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.092527
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007688
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1829X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1829X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.038
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2001-3.5220.29751320.25252500X-RAY DIFFRACTION88
3.522-4.03140.32651370.25122652X-RAY DIFFRACTION94
4.0314-5.07790.27121350.20542600X-RAY DIFFRACTION93
5.0779-44.21450.26261250.25472577X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3171-0.01140.13081.04630.09440.88810.0364-0.06410.44350.07420.0250.2993-0.3257-0.0382-0.16240.1049-0.00780.05050.14710.03630.2445-9.5971-12.74723.2958
20.3929-0.02110.14370.1134-0.10340.1740.087-0.0193-0.15130.00870.05660.137-0.0062-0.07010.73220.07980.0351-0.0280.102-0.05160.43990.3624-17.39636.7659
30.7608-0.2995-0.14891.3165-0.42550.96530.3131-0.0094-0.1872-0.00210.12610.4658-0.0004-0.01841.39370.14850.0353-0.06020.02470.11060.1468-9.2887-26.97943.4926
40.74550.0615-0.05870.42820.10620.45650.2210.03920.084-0.16760.185-0.00410.0279-0.20820.5231-0.075-0.09160.02910.09420.11630.202214.30724.1466-2.2185
51.09670.3017-0.59750.8235-0.25390.51750.05530.21930.1342-0.22660.2270.039-0.1531-0.19010.54770.34810.044-0.08940.1526-0.05340.249415.5673-6.5041-6.2274
62.30550.2632-0.1221.3574-0.33260.593-0.00810.38590.317-0.23270.0259-0.0091-0.0879-0.1026-0.01190.13960.0516-0.040.022-0.1610.225227.836-0.6212-2.8919
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 3:137)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 138:160)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 161:270)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 3:137)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 138:160)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 161:270)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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