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- PDB-4ct1: Human PDK1-PKCzeta Kinase Chimera in Complex with Allosteric Comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ct1
タイトルHuman PDK1-PKCzeta Kinase Chimera in Complex with Allosteric Compound PS315 Bound to the PIF-Pocket
要素3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
キーワードTRANSFERASE / ALLOSTERIC REGULATION / ALLOSTERIC SITE / PHOSPHORYLATION / AGC PROTEIN KINASE / CHIMERIC PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


intracellular signaling cassette / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation ...intracellular signaling cassette / Activation of AKT2 / regulation of mast cell degranulation / type B pancreatic cell development / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / RSK activation / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / hyperosmotic response / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / phospholipase activator activity / positive regulation of sprouting angiogenesis / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / SARS-CoV-2 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / phospholipase binding / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / GPVI-mediated activation cascade / RHO GTPases activate PKNs / T cell costimulation / extrinsic apoptotic signaling pathway / Integrin signaling / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / VEGFR2 mediated cell proliferation / VEGFR2 mediated vascular permeability / cell projection / positive regulation of protein localization to plasma membrane / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / calcium-mediated signaling / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cellular response to insulin stimulus / positive regulation of angiogenesis / Regulation of TP53 Degradation / Downstream TCR signaling / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / insulin receptor signaling pathway / cell migration / PIP3 activates AKT signaling / protein autophosphorylation / actin cytoskeleton organization / cytoplasmic vesicle / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein phosphorylation / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / non-specific serine/threonine protein kinase / postsynaptic density / intracellular signal transduction / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site ...PDK1-type, PH domain / PH domain / PDPK1 family / : / PH-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-31S / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / DITHIANE DIOL / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Schulze, J.O. / Zhang, H. / Lopez-Garcia, L.A. / Biondi, R.M.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: Molecular Mechanism of Regulation of the Atypical Protein Kinase C by N-Terminal Domains and an Allosteric Small Compound.
著者: Zhang, H. / Neimanis, S. / Lopez-Garcia, L.A. / Arencibia, J.M. / Amon, S. / Stroba, A. / Zeuzem, S. / Proschak, E. / Stark, H. / Bauer, A.F. / Busschots, K. / Jorgensen, T.J. / Engel, M. / ...著者: Zhang, H. / Neimanis, S. / Lopez-Garcia, L.A. / Arencibia, J.M. / Amon, S. / Stroba, A. / Zeuzem, S. / Proschak, E. / Stark, H. / Bauer, A.F. / Busschots, K. / Jorgensen, T.J. / Engel, M. / Schulze, J.O. / Biondi, R.M.
履歴
登録2014年3月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年6月4日Group: Atomic model
改定 1.22014年7月2日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4715
ポリマ－35,3711
非ポリマー1,1004
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)148.600, 44.610, 48.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.84, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 3-PHOSPHOINOSITIDE-DEPENDENT PROTEIN KINASE 1 / HPDK1


分子量: 35370.559 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 50-359 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PFASTBAC / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15530, non-specific serine/threonine protein kinase

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非ポリマー , 5種, 237分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-31S / (2Z)-3-(biphenyl-4-yl)-5-(4-chlorophenyl)pent-2-enoic acid / PS315


分子量: 362.849 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H19ClO2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-DTD / DITHIANE DIOL / 1,2-ジチアン-4α,5β-ジオ-ル


分子量: 152.235 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2S2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 46 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 1.2 M NA CITRATE, 0.1 M HEPES PH 7.5, 10 MM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.9999
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月4日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9999 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→26 Å / Num. obs: 26467 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 18.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3HRC

3hrc


解像度: 1.85→26.263 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2155 1323 5 %
Rwork0.1699 --
obs0.1722 26465 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 23.1 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→26.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2213 0 69 233 2515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122455
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4333358
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.36916
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008422
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8501-1.92410.27851460.24462779X-RAY DIFFRACTION99
1.9241-2.01160.26971440.21112725X-RAY DIFFRACTION99
2.0116-2.11770.23691460.19572778X-RAY DIFFRACTION100
2.1177-2.25030.2531470.17962783X-RAY DIFFRACTION100
2.2503-2.42390.24221460.17982773X-RAY DIFFRACTION100
2.4239-2.66760.27161470.1812811X-RAY DIFFRACTION100
2.6676-3.05310.20171470.16742779X-RAY DIFFRACTION100
3.0531-3.84470.18981480.14912820X-RAY DIFFRACTION100
3.8447-26.26530.16971520.14592894X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.97890.0979-0.00965.3668-0.10376.05120.04120.05890.3563-0.2589-0.06990.392-0.1423-0.1764-0.02790.20710.0375-0.01690.23570.03790.17-4.029724.9244-40.0911
21.35670.0201-0.51010.8668-0.31032.0310.07060.20630.1577-0.1432-0.09990.0286-0.23460.0130.02450.17920.0246-0.01440.17880.00490.1377-7.294224.5468-30.9859
31.1984-0.1142-0.13241.396-0.0211.4997-0.00240.06140.0323-0.04960.0031-0.1777-0.03150.03190.030.1057-0.0161-0.00470.0961-0.01260.1076-12.709621.2376-17.5382
43.0206-0.07390.45443.6962-0.25991.5768-0.03130.0620.38-0.16860.01860.1684-0.2335-0.12760.07420.14660.0114-0.00740.13280.01180.2235-26.586830.4237-17.2806
52.0238-0.45020.43042.3836-0.14651.45080.0143-0.0333-0.11990.0447-0.01210.37730.0532-0.1128-0.03940.099-0.0076-0.00410.1183-0.00510.1381-28.755115.9782-13.5991
62.6445-0.6035-0.04532.78290.15192.0185-0.0499-0.0918-0.07920.33570.0571-0.28850.12330.2067-0.02930.20050.0195-0.03860.14320.0050.1379-11.665613.4279-7.3487
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 76 THROUGH 94 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 95 THROUGH 178 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 179 THROUGH 236 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 237 THROUGH 260 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 261 THROUGH 327 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN A AND (RESID 328 THROUGH 359 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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