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万見
- PDB-4col: Crystal structure of the anaerobic ribonucleotide reductase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4col
タイトルCrystal structure of the anaerobic ribonucleotide reductase from Thermotoga maritima with dATP bound in the specificity site
要素ANAEROBIC RIBONUCLEOSIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / RADICAL CHEMISTRY / ALLOSTERIC REGULATION / ANAEROBIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase complex / ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin) activity / 2'-deoxyribonucleotide biosynthetic process / ribonucleoside-diphosphate reductase activity, thioredoxin disulfide as acceptor / DNA replication / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonucleoside-triphosphate reductase, anaerobic / Anaerobic ribonucleoside-triphosphate reductase
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / SULFONIC ACID / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Aurelius, O. / Johansson, R. / Bagenholm, V. / Beck, T. / Balhuizen, A. / Lundin, D. / Sjoberg, B.M. / Mulliez, E. / Logan, D.T.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: The Crystal Structure of Thermotoga Maritima Class III Ribonucleotide Reductase Lacks a Radical Cysteine Pre-Positioned in the Active Site.
著者: Aurelius, O. / Johansson, R. / Bagenholm, V. / Beck, T. / Balhuizen, A. / Lundin, D. / Sjoberg, B.M. / Mulliez, E. / Logan, D.T.
履歴
登録2014年1月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANAEROBIC RIBONUCLEOSIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
B: ANAEROBIC RIBONUCLEOSIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)152,67710
ポリマ－151,3492
非ポリマー1,3288
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9480 Å2
ΔGint-64.8 kcal/mol
Surface area40310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.000, 94.120, 86.710
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.03, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6762, -0.01091, -0.7366), (-0.01732, -0.9998, -0.001091), (-0.7365, 0.0135, -0.6763)
ベクター: 22.73, 7.524, 51.74)

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ANAEROBIC RIBONUCLEOSIDE-TRIPHOSPHATE REDUCTASE / ANAEROBIC RIBONUCLEOTIDE REDUCTASE


分子量: 75674.383 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
株: MSB8 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): CODONPLUS-RIL
参照: UniProt: Q9WYL6, ribonucleoside-triphosphate reductase (thioredoxin)

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非ポリマー , 5種, 362分子

#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-DTP / 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / dATP


分子量: 491.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3
#5: 化合物 ChemComp-SFO / SULFONIC ACID


分子量: 83.087 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: H3O3S
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37 % / 解説: NONE
結晶化詳細: A NATIVE CRYSTAL (20 MG/ML, 12% [W/V] PEG3000, 100 MM MES PH 5.9, 5 MM DTT) SOAKED WITH 0.5 MM DATP, 10 MM MGCL2 AND 20% (V/V) PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月18日
詳細: TOROIDAL MIRROR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSING
放射モノクロメーター: SI(111) DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→29.1 Å / Num. obs: 82717 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 24.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.8
反射 シェル解像度: 1.96→2.08 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 98.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4COI

4coi


解像度: 1.96→29.136 Å / SU ML: 0.22 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2255 2078 2.5 %
Rwork0.1911 --
obs0.192 82656 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→29.136 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9639 0 72 354 10065
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0069953
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02713448
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.7963674
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0611433
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051694
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9602-2.00580.31291540.28175264X-RAY DIFFRACTION98
2.0058-2.05590.25191110.24335402X-RAY DIFFRACTION100
2.0559-2.11150.28731610.23185347X-RAY DIFFRACTION100
2.1115-2.17360.2591140.2245402X-RAY DIFFRACTION100
2.1736-2.24370.43491310.345217X-RAY DIFFRACTION96
2.2437-2.32390.39791320.34955164X-RAY DIFFRACTION96
2.3239-2.41690.2261370.20295396X-RAY DIFFRACTION100
2.4169-2.52680.25581420.1835425X-RAY DIFFRACTION100
2.5268-2.660.2021300.17245360X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.82650.2091470.17845396X-RAY DIFFRACTION100
2.8265-3.04450.22471540.18555401X-RAY DIFFRACTION100
3.0445-3.35050.2281250.18675431X-RAY DIFFRACTION100
3.3505-3.83440.23151460.17115398X-RAY DIFFRACTION100
3.8344-4.82730.15121510.14045453X-RAY DIFFRACTION100
4.8273-29.13950.1761430.1585522X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6273-0.33021.33170.5971-0.16133.5194-0.00370.4990.0219-0.0517-0.1011-0.0853-0.21470.56380.08750.2073-0.0728-0.00060.30680.04490.233113.16877.073436.2198
22.92210.08040.90511.82430.23993.61130.1034-0.6198-0.09140.1944-0.02710.11950.0927-0.8566-0.07080.2093-0.06820.00270.52130.06020.2224-5.34871.270855.2679
32.9869-0.58061.41760.6343-0.39414.49850.083-0.0781-0.11620.0882-0.0496-0.09370.21580.5912-0.01540.2236-0.0368-0.02390.3162-0.01080.215521.96760.377254.8316
43.27791.1151.41942.16751.38332.82520.52080.1522-0.94210.15030.1587-0.31821.145-0.2372-0.65470.5525-0.1529-0.14220.36160.06610.46991.4393-15.359347.3449
51.6022-0.18670.09240.45310.00782.78490.0420.87740.0482-0.1427-0.1281-0.3367-0.1421.5270.06150.30690.12490.02861.1850.02170.360320.02144.047212.7657
62.678-0.11011.1320.771-0.46223.99910.0684-0.2069-0.2298-0.07290.05830.06920.5345-0.1455-0.08060.2482-0.0256-0.03010.1741-0.03190.2139-7.2379-2.727421.6894
72.5088-0.150.91811.5121-0.43384.29-0.0224-0.6938-0.059-0.06460.02440.1781-0.0187-1.0091-0.01470.19240.0422-0.03240.4943-0.01120.2654-21.13255.575321.0198
83.7543-0.44630.87860.78010.28094.3691-0.04110.2062-0.0945-0.07490.01720.14190.1915-0.08440.03370.2776-0.0012-0.0580.2073-0.01460.1763-12.51975.22975.276
92.75680.20751.57061.4293-0.37034.2711-0.04250.960.0195-0.25280.0175-0.04560.25031.02860.03110.30390.02340.00170.5849-0.03140.21821.32973.0588-2.0819
105.67370.043-1.0070.0628-0.55793.5163-0.13980.47091.1818-0.1045-0.0540.0439-1.03080.18390.14870.5218-0.0605-0.12860.30820.10510.4088-9.019316.9237-2.4328
110.9259-0.21710.08241.32560.67193.2437-0.429-0.34910.5273-0.12410.1092-0.0912-0.9923-0.20670.29990.45840.1477-0.14830.3309-0.09520.4562-13.741921.708615.3272
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 1 THROUGH 197 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 198 THROUGH 351 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 352 THROUGH 579 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 580 THROUGH 630 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESID 1 THROUGH 94 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 95 THROUGH 197 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 198 THROUGH 298 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 299 THROUGH 386 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 387 THROUGH 517 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 518 THROUGH 566 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 567 THROUGH 632 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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