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万見
- PDB-4cn6: GlgE isoform 1 from Streptomyces coelicolor E423A mutant with mal... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cn6
タイトルGlgE isoform 1 from Streptomyces coelicolor E423A mutant with maltose bound
要素ALPHA-1,4-GLUCAN\:MALTOSE-1-PHOSPHATE MALTOSYLTRANSFERASE 1
キーワードHYDROLASE / ALPHA-GLUCAN BIOSYNTHESIS / GLYCOSIDE HYDROLASE FAMILY 13_3
機能・相同性
機能・相同性情報


starch synthase (maltosyl-transferring) / alpha-glucan biosynthetic process / hexosyltransferase activity / oligosaccharide catabolic process / alpha-amylase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase / : / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / GLGE, C-terminal / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta ...Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase / : / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase, domain N/S / GLGE, C-terminal / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / Glycosyl hydrolase, family 13, catalytic domain / Alpha-amylase domain / Golgi alpha-mannosidase II / Glycosyl hydrolase, all-beta / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / Immunoglobulins / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-maltose / Alpha-1,4-glucan:maltose-1-phosphate maltosyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Syson, K. / Stevenson, C.E.M. / Rashid, A.M. / Saalbach, G. / Tang, M. / Tuukanen, A. / Svergun, D.I. / Withers, S.G. / Lawson, D.M. / Bornemann, S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014
タイトル: Structural Insight Into How Streptomyces Coelicolor Maltosyl Transferase Glge Binds Alpha-Maltose 1-Phosphate and Forms a Maltosyl-Enzyme Intermediate.
著者: Syson, K. / Stevenson, C.E.M. / Rashid, A.M. / Saalbach, G. / Tang, M. / Tuukkanen, A. / Svergun, D.I. / Withers, S.G. / Lawson, D.M. / Bornemann, S.
履歴
登録2014年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BE" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-1,4-GLUCAN\:MALTOSE-1-PHOSPHATE MALTOSYLTRANSFERASE 1
B: ALPHA-1,4-GLUCAN\:MALTOSE-1-PHOSPHATE MALTOSYLTRANSFERASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,6984
ポリマ－155,0142
非ポリマー6852
水8,647480
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-17.5 kcal/mol
Surface area51230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.180, 114.180, 313.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-1,4-GLUCAN\:MALTOSE-1-PHOSPHATE MALTOSYLTRANSFERASE 1 / PEP1A / SCO5443 / (1->4)-ALPHA-D-GLUCAN\: MALTOSE-1-PHOSPHATE ALPHA-D-MALTOSYLTRANSFERASE 1


分子量: 77506.812 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
株: M145 / プラスミド: PET15B-GLGE1-M145 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS
参照: UniProt: Q9L1K2, starch synthase (maltosyl-transferring)
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-beta-D-glucopyranose / beta-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: beta-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2122h-1b_1-5][a2122h-1a_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 480 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細INCLUDES AN ADDITIONAL 20 RESIDUES AT THE N-TERMINUS FOR NICKEL AFFINITY PURIFICATION. RESIDUE 423 ...INCLUDES AN ADDITIONAL 20 RESIDUES AT THE N-TERMINUS FOR NICKEL AFFINITY PURIFICATION. RESIDUE 423 MUTATED FROM GLU TO ALA.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.3 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.917
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.29→37.78 Å / Num. obs: 93835 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 51.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.29→2.35 Å / 冗長度: 10.7 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZSS

3zss


解像度: 2.29→37.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 10.611 / SU ML: 0.133 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.219 / ESU R Free: 0.178 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22003 4697 5 %RANDOM
Rwork0.19491 ---
obs0.19618 89028 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 51.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.13 Å20 Å20 Å2
2--1.13 Å20 Å2
3----2.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.29→37.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10136 0 46 480 10662
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.01910554
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.029701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3511.94714467
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9043.00222267
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.84451312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.02222.39498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.516151526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.04315105
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21590
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02112029
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022518
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0792.0935206
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.0792.0935205
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.7273.1366508
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3332.2415348
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.292→2.352 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 324 -
Rwork0.33 6478 -
obs--99.9 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2670.18561.0030.96350.02176.14280.02980.2299-0.0703-0.077-0.048-0.14710.26850.55360.01820.22790.08810.04710.2189-0.03080.210342.3779-32.3944-4.7288
24.43340.5214-0.68894.807-0.2034.4705-0.0718-0.3714-0.57910.3848-0.04780.07330.49270.11490.11960.77840.13490.10670.7058-0.05130.573753.8029-47.6738-25.3309
30.6296-0.17780.04191.00080.20941.57240.0154-0.00960.03730.2629-0.0242-0.0715-0.05270.08510.00880.3369-0.025-0.01680.00690.0010.173735.956-23.72532.4843
41.22120.22670.36271.9363-0.36951.85530.11680.1722-0.2438-0.119-0.04240.08040.4727-0.0652-0.07440.42470.011-0.03380.0451-0.01470.191927.5245-48.415523.1154
50.8512-0.1486-0.06361.94230.63455.18720.00050.1108-0.0005-0.0883-0.10660.1024-0.2648-0.10610.10610.23350.0310.00020.0398-0.02060.168521.1566-10.7494.0015
67.282-0.7679-1.07973.38340.45788.07470.0790.28460.1261-0.05140.08950.44930.0662-0.8976-0.16850.36140.02060.05120.3738-0.02830.4687.24681.757925.2345
70.58790.0657-0.10070.80860.92572.4239-0.09520.3027-0.0656-0.35640.01220.0072-0.35480.03110.0830.3929-0.0070.00150.2805-0.01730.200726.9-20.0596-34.5683
81.36360.18930.7741.33660.41722.4367-0.0402-0.2677-0.14460.0499-0.15490.42150.132-0.95260.19520.2839-0.0141-0.00810.5519-0.11530.30435.1332-27.7801-21.6776
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A15 - 114
2X-RAY DIFFRACTION2A115 - 189
3X-RAY DIFFRACTION3A190 - 443
4X-RAY DIFFRACTION4A444 - 663
5X-RAY DIFFRACTION5B15 - 115
6X-RAY DIFFRACTION6B116 - 189
7X-RAY DIFFRACTION7B190 - 425
8X-RAY DIFFRACTION8B426 - 663

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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