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- PDB-4clq: Structure of Rcl1p - Bms1p complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4clq
タイトルStructure of Rcl1p - Bms1p complex
要素
  • RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN BMS1
  • RNA 3'-TERMINAL PHOSPHATE CYCLASE-LIKE PROTEIN
キーワードTRANSLATION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of rRNA processing / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA endonuclease activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) ...regulation of rRNA processing / endonucleolytic cleavage in 5'-ETS of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage of tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / endonucleolytic cleavage to generate mature 5'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / U3 snoRNA binding / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / 90S preribosome / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA endonuclease activity / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / enzyme activator activity / rRNA processing / ribosomal small subunit biogenesis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / mRNA binding / GTPase activity / GTP binding / nucleolus / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like, conserved site / Ribosome biogenesis protein Bms1, N-terminal / RNA 3'-terminal phosphate cyclase signature. / RNA 3'-terminal phosphate cyclase type 2 / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain superfamily ...RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase-like, conserved site / Ribosome biogenesis protein Bms1, N-terminal / RNA 3'-terminal phosphate cyclase signature. / RNA 3'-terminal phosphate cyclase type 2 / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain / RNA 3'-terminal phosphate cyclase, insert domain superfamily / RNA 3'-terminal phosphate cyclase domain superfamily / RNA 3'-terminal phosphate cyclase / RNA 3'-terminal phosphate cyclase (RTC), insert domain / Alpha-beta prism / UDP-n-acetylglucosamine1-carboxyvinyl-transferase; Chain / Ribosome biogenesis protein BMS1/TSR1, C-terminal / AARP2CN / Bms1/Tsr1-type G domain / Ribosome biogenesis protein Bms1/Tsr1 / 40S ribosome biogenesis protein Tsr1 and BMS1 C-terminal / AARP2CN (NUC121) domain / Bms1-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / AARP2CN (NUC121) domain / Protein of unknown function (DUF663) / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
rRNA processing protein RCL1 / Ribosome biogenesis protein BMS1
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Fribourg, S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2014
タイトル: Crucial Role of the Rcl1P-Bms1P Interaction for Yeast Pre-Ribosomal RNA Processing.
著者: Delprato, A. / Al Kadri, Y. / Perebaskine, N. / Monfoulet, C. / Henry, Y. / Henras, A.K. / Fribourg, S.
履歴
登録2014年1月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月23日Group: Advisory / Data collection
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _diffrn_detector.type
改定 1.22024年10月23日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RNA 3'-TERMINAL PHOSPHATE CYCLASE-LIKE PROTEIN
B: RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN BMS1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,3652
ポリマ－51,3652
非ポリマー00
水2,864159
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4630 Å2
ΔGint-24.9 kcal/mol
Surface area17560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.120, 88.280, 102.130
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 RNA 3'-TERMINAL PHOSPHATE CYCLASE-LIKE PROTEIN / RCL1P


分子量: 40595.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08096
#2: タンパク質 RIBOSOME BIOGENESIS PROTEIN BMS1 / BMS1P


分子量: 10768.937 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 547-636 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q08965
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 159 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 12 % PEG 8K, 0.2 M NACL AND 0.1 M HEPES, PH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.9791
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.02→37.24 Å / Num. obs: 65101 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.26 % / Biso Wilson estimate: 30.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.66
反射 シェル解像度: 2.02→2.09 Å / 冗長度: 4.29 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 3.41 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.02→29.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9276 / SU R Cruickshank DPI: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.141 / SU Rfree Blow DPI: 0.124 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.125
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2166 2051 4.97 %RANDOM
Rwork0.2002 ---
obs0.201 41264 99.05 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2868 Å20 Å20 Å2
2---5.1576 Å20 Å2
3---1.8708 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.287 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→29.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3197 0 0 159 3356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013258HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.064396HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1160SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes72HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes465HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3258HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.95
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.44
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion437SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3834SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.02→2.07 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 137 4.64 %
Rwork0.2272 2813 -
all0.2285 2950 -
obs--99.05 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 40.58 Å / Origin y: 9.458 Å / Origin z: 57.621 Å
111213212223313233
T-0.166 Å2-0.0046 Å20.0117 Å2--0.0955 Å20.021 Å2---0.1399 Å2
L1.6691 °2-0.2315 °2-0.0584 °2-0.582 °2-0.0815 °2--0.7711 °2
S-0.102 Å °-0.0298 Å °-0.2517 Å °-0.0178 Å °0.0625 Å °0.0283 Å °0.1283 Å °-0.0542 Å °0.0395 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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