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- PDB-4clc: Crystal structure of Ybr137w protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4clc
タイトルCrystal structure of Ybr137w protein
要素(UPF0303 PROTEIN ...) x 5
キーワードPROTEIN TRANSPORT / GET / GET PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


TRC complex / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
YBR137W-like / Haem-degrading domain / Corrinoid adenosyltransferase PduO/GlcC-like / Corrinoid adenosyltransferase PduO/GlcC-like superfamily / Haem degrading protein HbpS-like / Beta-Lactamase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UPF0303 protein YBR137W
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Yeh, Y.-H. / Lin, T.-W. / Lin, C.-Y. / Hsiao, C.-D.
引用
ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2014
タイトル: Structural and Functional Characterization of Ybr137Wp Implicate its Involvement in the Targeting of Tail-Anchored Proteins to Membranes.
著者: Yeh, Y. / Lin, T. / Li, Y. / Tung, J. / Lin, C. / Hsiao, C.
#1: ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2010
タイトル: A Chaperone Cascade Sorts Proteins for Posttranslational Membrane Insertion Into the Endoplasmic Reticulum.
著者: Wang, F. / Brown, E.C. / Mak, G. / Zhuang, J. / Denic, V.
履歴
登録2014年1月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年11月26日Group: Database references
改定 1.22019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns_shell.Rmerge_I_obs
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UPF0303 PROTEIN YBR137W
B: UPF0303 PROTEIN YBR137W
C: UPF0303 PROTEIN YBR137W
D: UPF0303 PROTEIN YBR137W
E: UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,3375
ポリマ－102,3375
非ポリマー00
水1,15364
1
A: UPF0303 PROTEIN YBR137W
B: UPF0303 PROTEIN YBR137W
C: UPF0303 PROTEIN YBR137W
D: UPF0303 PROTEIN YBR137W
E: UPF0303 PROTEIN YBR137W

A: UPF0303 PROTEIN YBR137W
B: UPF0303 PROTEIN YBR137W
C: UPF0303 PROTEIN YBR137W
D: UPF0303 PROTEIN YBR137W
E: UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,67510
ポリマ－204,67510
非ポリマー00
水18010
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area24350 Å2
ΔGint-127.1 kcal/mol
Surface area60060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.254, 135.254, 121.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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UPF0303 PROTEIN ... , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量: 20495.309 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38276
#2: タンパク質 UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量: 20397.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38276
#3: タンパク質 UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量: 20481.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38276
#4: タンパク質 UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量: 20480.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38276
#5: タンパク質 UPF0303 PROTEIN YBR137W


分子量: 20483.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38276

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非ポリマー , 1種, 64分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 64 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 50

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M TRIS-HCL PH8, 0 30% MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 30600 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 60.94 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 33.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 6.8 / % possible all: 96.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→26.964 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.75 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: MANY RESIDUES WERE REPLACED TO ALA OR GLYCINE DUE TO THEIR POOR ELECTRON DENSITY MAP. IN ADDITION, C-TERMINAL LENGTH OF YBR137WP IN THIS STRUCTURE, WE JUST TRACED TO 169-173.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2678 1992 6.5 %
Rwork0.2068 --
obs0.2108 30592 95.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→26.964 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6593 0 0 64 6657
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096743
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3639130
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5562387
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551009
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071183
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8003-2.87030.38031390.31932037X-RAY DIFFRACTION96
2.8703-2.94780.38571420.31232035X-RAY DIFFRACTION97
2.9478-3.03440.39271420.28982057X-RAY DIFFRACTION97
3.0344-3.13220.34061440.26652058X-RAY DIFFRACTION97
3.1322-3.2440.35031430.2612038X-RAY DIFFRACTION97
3.244-3.37360.33931450.23782053X-RAY DIFFRACTION97
3.3736-3.52690.28841420.21822030X-RAY DIFFRACTION97
3.5269-3.71240.24471450.19862051X-RAY DIFFRACTION96
3.7124-3.94430.30171420.19082030X-RAY DIFFRACTION96
3.9443-4.24770.21951380.18072052X-RAY DIFFRACTION96
4.2477-4.67320.20041450.16052012X-RAY DIFFRACTION94
4.6732-5.34490.22671410.17412037X-RAY DIFFRACTION94
5.3449-6.71670.26011420.21522049X-RAY DIFFRACTION94
6.7167-26.96540.23771420.18492061X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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