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- PDB-4ckb: Vaccinia virus capping enzyme complexed with GTP and SAH -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ckb
タイトルVaccinia virus capping enzyme complexed with GTP and SAH
要素
  • MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT
  • MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE/HYDROLASE / TRANSFERASE-HYDROLASE COMPLEX / TRIFUNCTIONAL VACCINIA VIRUS MRNA CAPPING ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / DNA-templated transcription termination / virion component / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity ...inorganic triphosphate phosphatase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / DNA-templated transcription termination / virion component / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / GTP binding / RNA binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #830 / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A - #20 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 - #140 / Poxvirus mRNA capping enzyme, small subunit / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, OB fold domain superfamily / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, nucleotidyltransferase domain superfamily / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, RNA triphosphatase domain superfamily / : / : / mRNA capping enzyme catalytic subunit, GTase, NTPase domain ...OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #830 / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A - #20 / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 - #140 / Poxvirus mRNA capping enzyme, small subunit / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, OB fold domain superfamily / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, nucleotidyltransferase domain superfamily / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, RNA triphosphatase domain superfamily / : / : / mRNA capping enzyme catalytic subunit, GTase, NTPase domain / mRNA-capping enzyme catalytic subunit, GTase, OB fold / Poxvirus mRNA capping enzyme, small subunit / mRNA capping enzyme, large subunit, ATPase/guanylyltransferase, virus / Poxvirus mRNA capping enzyme, small subunit superfamily / Poxvirus mRNA capping enzyme, small subunit / mRNA capping enzyme catalytic subunit, RNA triphosphatase domain / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A / mRNA cap guanine-N7 methyltransferase / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7))-methyltransferase domain / mRNA (guanine-N(7)-)-methyltransferase (EC 2.1.1.56) domain profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Vaccinia Virus protein VP39 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / mRNA-capping enzyme catalytic subunit / mRNA-capping enzyme regulatory subunit OPG124
類似検索 - 構成要素
生物種VACCINIA VIRUS (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kyrieleis, O.J.P. / Chang, J. / de la Pena, M. / Shuman, S. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Crystal Structure of Vaccinia Virus Mrna Capping Enzyme Provides Insights Into the Mechanism and Evolution of the Capping Apparatus.
著者: Kyrieleis, O.J.P. / Chang, J. / De La Pena, M. / Shuman, S. / Cusack, S.
履歴
登録2014年1月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT
B: MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT
D: MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT
E: MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)261,7997
ポリマ－260,5074
非ポリマー1,2923
水45025
1
D: MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT
E: MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,1614
ポリマ－130,2532
非ポリマー9082
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3860 Å2
ΔGint-19.4 kcal/mol
Surface area48160 Å2
手法PISA
2
A: MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT
B: MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)130,6383
ポリマ－130,2532
非ポリマー3841
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-19.4 kcal/mol
Surface area48400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.340, 197.730, 61.110
Angle α, β, γ (deg.)90.13, 109.27, 94.05
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21D
12A
22D
13A
23D
14B
24E

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A1 - 197
2111D1 - 197
1211A204 - 221
2211D204 - 221
1122A222 - 320
2122D222 - 320
1222A324 - 407
2222D324 - 407
1322A413 - 527
2322D413 - 527
1131A544 - 728
2131D544 - 728
1231A735 - 844
2231D735 - 844
1141B1 - 287
2141E1 - 287

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.986259, -0.164926, 0.009643), (-0.164909, 0.986306, 0.002518), (-0.009926, 0.000893, -0.99995)-60.19046, 89.11481, 18.4209
3given(1), (1), (1)
4given(-0.986536, -0.163521, 0.002881), (-0.163523, 0.986539, -0.000399), (-0.002777, -0.000864, -0.999996)-60.11407, 89.28198, 18.62575
5given(1), (1), (1)
6given(-0.992491, -0.122202, -0.005247), (-0.12223, 0.992488, 0.00522), (0.004569, 0.005822, -0.999973)-57.46082, 91.51631, 19.42024
7given(1), (1), (1)
8given(-0.991299, -0.131421, 0.007444), (-0.131426, 0.991326, -0.00016), (-0.007358, -0.001137, -0.999972)-58.36908, 90.97787, 18.37049

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要素

#1: タンパク質 MRNA-CAPPING ENZYME CATALYTIC SUBUNIT / VIRUS TERMINATION FACTOR LARGE SUBUNIT / VTF LARGE SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME 97 KDA SUBUNIT / ...VIRUS TERMINATION FACTOR LARGE SUBUNIT / VTF LARGE SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME 97 KDA SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME D1 SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME LARGE SUBUNIT / POLYNUCLEOTIDE 5'-TRIPHOSPHATASE / MRNA 5'-TRIPHOSPHATASE / TPASE / MRNA GUANYLYLTRANSFERASE / GTP--RNA GUANYLYLTRANSFERASE / GTASE / MRNA (GUANINE-N(7)-)-METHYLTRANSFERASE / MRNA CAP METHYLTRANSFERASE


分子量: 96856.680 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR PLYSS
参照: UniProt: P04298, polynucleotide 5'-phosphatase, mRNA guanylyltransferase, mRNA (guanine-N7)-methyltransferase
#2: タンパク質 MRNA-CAPPING ENZYME REGULATORY SUBUNIT / VIRUS TERMINATION FACTOR SMALL SUBUNIT / VTF SMALL SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME 33 KDA SUBUNIT / ...VIRUS TERMINATION FACTOR SMALL SUBUNIT / VTF SMALL SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME 33 KDA SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME D12 SUBUNIT / MRNA-CAPPING ENZYME SMALL SUBUNIT


分子量: 33396.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS (ウイルス) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR PLYSS / 参照: UniProt: P04318
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN SOLUTION AT 4 MG/ML IN 40 MM TRIS-HCL, PH 8.0, 200 MM NACL, 5 MM DTT WITH 100 MM GTP, 5 MM MANGANESE CHLORIDE, AND 5 MM ADOMET. RESERVOIR SOLUTION 0.1 M CITRIC ACID, PH 6.5, 1.2 M LICL, 6% PEG6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.976
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年2月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 62966 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.37 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 10.75
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.31 % / Rmerge(I) obs: 0.65 / Mean I/σ(I) obs: 1.43 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VDW

2vdw


解像度: 2.8→49.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 44.995 / SU ML: 0.365 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.402 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25477 3184 5.1 %RANDOM
Rwork0.20889 ---
obs0.21118 59782 96.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 76.694 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.09 Å2-0.98 Å23.06 Å2
2---4.25 Å2-0.64 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→49.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17754 0 84 25 17863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.01918193
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0217671
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1261.97624596
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7340744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.21752176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.23824.375816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.935153372
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.3591592
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0610.22816
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0220011
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.024065
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9154.5388755
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9154.5388754
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3476.79710914
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3476.79710915
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7354.7059438
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.7314.6989426
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.0766.96213663
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.57234.97320022
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.55634.9520015
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
21A3027medium positional0.020.5
22D3027medium positional0.020.5
11A3377tight thermal14.480.5
12D3377tight thermal14.480.5
21A1744tight thermal12.430.5
22D1744tight thermal12.430.5
31A4587tight thermal7.250.5
32D4587tight thermal7.250.5
41B4630tight thermal15.430.5
42E4630tight thermal15.430.5
21A3027medium thermal12.612
22D3027medium thermal12.612
LS精密化 シェル解像度: 2.804→2.877 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.427 212 -
Rwork0.364 4316 -
obs--93.92 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.50450.44530.44651.47710.820.6033-0.11430.03630.02730.28580.06750.1266-0.0909-00.04680.72760.10320.21520.1109-0.08150.2315-14.29768.70320.045
21.53730.03550.45330.2652-0.461.24090.01850.03890.0704-0.1183-0.0685-0.0177-0.01690.02860.05010.29350.0252-0.02010.31980.07830.3349-41.841-27.643-1.313
30.55330.09440.04911.05740.3070.58830.17210.1020.057-0.2308-0.04080.0137-0.0648-0.0696-0.13130.55440.02510.06450.13140.00270.212-15.52949.792-6.266
40.13770.0626-0.37941.6199-0.25771.80430.0885-0.0442-0.1035-0.0158-0.0028-0.0563-0.32830.165-0.08560.3099-0.0501-0.00410.3573-0.02660.2661-2.4817.5559.584
50.4104-0.462-0.78421.45120.49081.9941-0.15720.0954-0.19190.1525-0.25980.23120.0259-0.06080.4170.3458-0.10360.14070.1556-0.07550.4179-45.566-80.1679.18
61.6418-0.07630.04820.405-0.35520.57850.0742-0.196-0.15060.0446-0.05230.0142-0.03860.0369-0.02190.216-0.012-0.05130.3640.0260.3408-37.423-46.19624.944
71.8642-1.058-0.29011.2461-0.4290.8986-0.04130.0934-0.11010.0730.0102-0.0335-0.0484-0.1720.03110.2540.0342-0.04860.404-0.01660.2477-21.733-2.14727.539
80.73780.3796-0.23382.06910.85521.25120.0625-0.11120.172-0.1174-0.203-0.11020.21870.30590.14050.4150.04030.28210.27460.07080.3311-24.146-97.131-8.895
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 221
2X-RAY DIFFRACTION2D1 - 221
3X-RAY DIFFRACTION3A222 - 528
4X-RAY DIFFRACTION4A544 - 844
5X-RAY DIFFRACTION4A1845
6X-RAY DIFFRACTION5D544 - 844
7X-RAY DIFFRACTION5D1845
8X-RAY DIFFRACTION6D222 - 528
9X-RAY DIFFRACTION6D1846
10X-RAY DIFFRACTION7B1 - 287
11X-RAY DIFFRACTION8E1 - 287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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