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万見
- PDB-4cfg: Structure of the TRIM25 coiled-coil -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cfg
タイトルStructure of the TRIM25 coiled-coil
要素E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
キーワードLIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / response to vitamin D / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway ...: / RIG-I binding / regulation of viral entry into host cell / suppression of viral release by host / host-mediated suppression of symbiont invasion / NF-kB activation through FADD/RIP-1 pathway mediated by caspase-8 and -10 / response to vitamin D / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / TRAF6 mediated IRF7 activation / cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / ligase activity / RSV-host interactions / TRAF6 mediated NF-kB activation / viral release from host cell / protein monoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / ERAD pathway / antiviral innate immune response / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / cellular response to leukemia inhibitory factor / Termination of translesion DNA synthesis / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / Evasion by RSV of host interferon responses / ISG15 antiviral mechanism / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PKR-mediated signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / response to estrogen / Ovarian tumor domain proteases / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / regulation of protein localization / TRAF3-dependent IRF activation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / nuclear body / cadherin binding / innate immune response / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM25, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain ...TRIM25, PRY/SPRY domain / : / zinc finger of C3HC4-type, RING / Zinc finger, RING-type, eukaryotic / RING-type zinc-finger / SPRY-associated domain / SPRY-associated / PRY / Butyrophylin-like, SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin/ISG15 ligase TRIM25
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 2.8 Å
データ登録者James, L.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of the Trim25 Coiled-Coil
著者: James, L.
履歴
登録2013年11月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25
B: E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,8972
ポリマ－142,8972
非ポリマー00
水1448
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9670 Å2
ΔGint-87.5 kcal/mol
Surface area20420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.880, 68.780, 100.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 E3 UBIQUITIN/ISG15 LIGASE TRIM25 / ESTROGEN-RESPONSIVE FINGER PROTEIN / RING FINGER PROTEIN 147 / TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN ...ESTROGEN-RESPONSIVE FINGER PROTEIN / RING FINGER PROTEIN 147 / TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 25 / UBIQUITIN/ISG15-CONJUGATING ENZYME TRIM25 / ZINC FINGER PROTEIN 147 / TRIM


分子量: 71448.484 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q14258, ubiquitin-protein ligase, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / タイプ: DIAMOND / 波長: 1.5
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→57 Å / Num. obs: 8805 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.7.0002 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→56.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 48.703 / SU ML: 0.419 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.5
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30914 975 10 %RANDOM
Rwork0.25106 ---
obs0.25685 8805 96.06 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 62.511 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.21 Å20 Å20 Å2
2--2.75 Å20 Å2
3----7.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→56.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2661 0 0 8 2669
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192683
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0040.021913
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7291.9873591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.37734694
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8555324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.2325.259135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.80515562
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5541522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2415
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022896
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02482
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.873 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 61 -
Rwork0.397 555 -
obs--89.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.86210.24983.09850.31141.299115.5037-0.11750.0475-0.0157-0.0431-0.03760.0866-0.83890.6840.15510.0697-0.0870.03060.1948-0.04980.195136.509914.212760.4344
20.98820.00463.37970.17-0.096516.7553-0.07610.0341-0.0143-0.0031-0.06680.0732-0.7642-0.03150.14290.05760.0168-0.00380.0356-0.0440.228526.869512.908638.9191
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A194 - 357
2X-RAY DIFFRACTION2B195 - 356

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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