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万見
- PDB-4cct: Dengue 1 cryo-EM reconstruction -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cct
タイトルDengue 1 cryo-EM reconstruction
要素
  • DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
  • DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
キーワードVIRUS / FLAVIVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A ...Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種DENGUE VIRUS 1 (デング熱ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
Model type detailsCA ATOMS ONLY, CHAIN A, B, C, D, E, F
データ登録者Kostyuchenko, V.A. / Zhang, Q. / Tan, J.L. / Ng, T.S. / Lok, S.M.
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2013
タイトル: Immature and mature dengue serotype 1 virus structures provide insight into the maturation process.
著者: Victor A Kostyuchenko / Qian Zhang / Joanne L Tan / Thiam-Seng Ng / Shee-Mei Lok /
要旨: Dengue virus is a major human pathogen that has four serotypes (DENV1 to -4). Here we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of immature and mature DENV1 at 6- and 4.5-Å resolution, ...Dengue virus is a major human pathogen that has four serotypes (DENV1 to -4). Here we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of immature and mature DENV1 at 6- and 4.5-Å resolution, respectively. The subnanometer-resolution maps allow accurate placement of all of the surface proteins. Although the immature and mature viruses showed vastly different surface protein organizations, the envelope protein transmembrane (E-TM) regions remain in similar positions. The pivotal role of the E-TM regions leads to the identification of the start and end positions of all surface proteins during maturation.
履歴
登録2013年10月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2013年11月6日ID: 4AZX
改定 1.02013年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22017年8月30日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2142
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2142
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2142
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
B: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
C: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
D: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
E: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
F: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,8546
ポリマ－185,8546
非ポリマー00
水00
1
A: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
B: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
C: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
D: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
E: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
F: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,151,220360
ポリマ－11,151,220360
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
B: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
C: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
D: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
E: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
F: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 929 kDa, 30 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)929,26830
ポリマ－929,26830
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
B: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
C: DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN
D: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
E: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
F: DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.12 MDa, 36 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,115,12236
ポリマ－1,115,12236
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 DENGUE VIRUS 1 E PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 53908.828 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DENGUE VIRUS 1 (デング熱ウイルス) / 株: PVP159 (DEN1/SG/07K3640DK1/2008) / 参照: UniProt: G3F5K5
#2: タンパク質 DENGUE VIRUS 1 M PROTEIN / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 8042.396 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) DENGUE VIRUS 1 (デング熱ウイルス) / 株: PVP159 (DEN1/SG/07K3640DK1/2008) / 参照: UniProt: G3F5K5
配列の詳細LABORATORY STRAIN, HAS SEVERAL MUTATIONS COMPARED TO ITS PART OF WHOLE POLYPROTEIN DESCRIBED IN ...LABORATORY STRAIN, HAS SEVERAL MUTATIONS COMPARED TO ITS PART OF WHOLE POLYPROTEIN DESCRIBED IN AEM92304.1 SEQUENCED AS A PART OF POLYPROTEIN ENCODED BY THE VIRAL GENOME

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: MATURE DENGUE VIRUS 1 / タイプ: VIRUS
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: CARBON
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 詳細: LIQUID ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年12月16日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 75000 X / 倍率（補正後）: 75000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3441 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 989 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ温度: 100 K
撮影電子線照射量: 18 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 791
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2EMAN1３次元再構成
3EMAN2３次元再構成GPU-ADAPTED
CTF補正詳細: WIENER FILTER WEIGHTING EACH PARTICLE DURING 3D RECONSTRUCTION
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: CROSS-COMMON LINES IN MPSA / 解像度: 4.5 Å / 粒子像の数: 6412 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.2 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 1.2 Å
詳細: FTER MODELING THE STRUCTURES WERE REGULARIZED USING MOLECULAR DYNAMICS WITH FLEXIBLE MOLECULAR DYNAMICS WITH FLEXIBLE FITTING PROTOCOL. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD- ...詳細: FTER MODELING THE STRUCTURES WERE REGULARIZED USING MOLECULAR DYNAMICS WITH FLEXIBLE MOLECULAR DYNAMICS WITH FLEXIBLE FITTING PROTOCOL. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2142.(DEPOSITION ID: 10897).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 1TG8

1tg8


Accession code: 1TG8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 4.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 4.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1707 0 0 0 1707

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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