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- PDB-4ccd: STRUCTURE OF MOUSE GALACTOCEREBROSIDASE WITH D-GALACTAL: ENZYME- ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ccd
タイトルSTRUCTURE OF MOUSE GALACTOCEREBROSIDASE WITH D-GALACTAL: ENZYME- INTERMEDIATE COMPLEX
要素GALACTOCEREBROSIDASE
キーワードHYDROLASE / KRABBE DISEASE / GLYCOSYL HYDROLASE / GALACTOSIDASE / D-GALACTAL / LYSOSOMAL STORAGE DISEASE / ENZYME-INTERMEDIATE COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Glycosphingolipid catabolism / galactosylceramide catabolic process / galactosylceramidase / galactosylceramidase activity / myelination / lysosome / mitochondrion / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolase family 59, central domain / Glycosyl hydrolase family 59 central domain / Glycoside hydrolase, family 59 / : / Galactocerebrosidase, C-terminal lectin domain / : / Glycosyl hydrolase family 59 / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosidases / Aldolase class I ...Glycosyl hydrolase family 59, central domain / Glycosyl hydrolase family 59 central domain / Glycoside hydrolase, family 59 / : / Galactocerebrosidase, C-terminal lectin domain / : / Glycosyl hydrolase family 59 / Exo-inulinase; domain 1 / Glycosidases / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / Glycoside hydrolase superfamily / Jelly Rolls / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / Galactocerebrosidase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.97 Å
データ登録者Hill, C.H. / Graham, S.C. / Read, R.J. / Deane, J.E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Structural Snapshots Illustrate the Catalytic Cycle of Beta-Galactocerebrosidase, the Defective Enzyme in Krabbe Disease
著者: Hill, C.H. / Graham, S.C. / Read, R.J. / Deane, J.E.
履歴
登録2013年10月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AD" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GALACTOCEREBROSIDASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2957
ポリマ－74,5971
非ポリマー1,6996
水4,810267
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)249.505, 249.505, 77.712
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2061-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 GALACTOCEREBROSIDASE / GALCERASE / GALACTOCEREBROSIDE BETA-GALACTOSIDASE / GALACTOSYLCERAMIDASE / GALACTOSYLCERAMIDE BETA- ...GALCERASE / GALACTOCEREBROSIDE BETA-GALACTOSIDASE / GALACTOSYLCERAMIDASE / GALACTOSYLCERAMIDE BETA-GALACTOSIDASE / BETA-GALACTOCEREBROSIDASE


分子量: 74596.750 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 41-684 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FRAGMENT CORRESPONDS TO RESIDUES 25-668 BASED ON NUMBERING STARTING AT SECOND UNIPROT INITIATION SITE. GLYCOSIDIC BOND BETWEEN 2DG LIGAND AND PROTEIN RESIDUE E258 (CHAIN A)
由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PSECTAG2B / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P54818, galactosylceramidase

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糖 , 3種, 5分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-2DG / 2-deoxy-alpha-D-galactopyranose / 2-deoxy-alpha-D-lyxo-hexopyranose / 2-deoxy-alpha-D-galactose / 2-deoxy-D-galactose / 2-deoxy-galactose


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 164.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H12O5
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 268分子

#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 267 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
非ポリマーの詳細D-GALACTAL (1,2-DIDEOXY-D-LYXO-HEX-1-ENOPYRANOSE) (2DG): GLYCOSIDIC BOND BETWEEN 2DG LIGAND ATOM C1 ...D-GALACTAL (1,2-DIDEOXY-D-LYXO-HEX-1-ENOPYRANOSE) (2DG): GLYCOSIDIC BOND BETWEEN 2DG LIGAND ATOM C1 AND PROTEIN RESIDUE A 258 ATOM OE2. A RESTRAINT FILE FOR REFINEMENT WAS GENERATED USING ELBOW WITH A SMILES STRING. AFTER REFINEMENT, LIGAND ATOMS WERE RENUMBERED TO BE CONSISTENT WITH OTHER STRUCTURES DEPOSITED FOR THIS PUBLICATION. N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE (NAG): N-LINKED GLYCOSYLATION SITES
配列の詳細FRAGMENT CORRESPONDS TO RESIDUES 25-668 BASED ON NUMBERING STARTING AT SECOND UNIPROT INITIATION SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.7 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 34% PEG 8000, 200 MM SODIUM ACETATE, 100 MM SODIUM CACODYLATE PH 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年8月3日
詳細: SI (111) DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR. KIRKPATRICK BAEZ BIMORPH MIRROR PAIR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→47.46 Å / Num. obs: 64822 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 25.33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 1.97→2.02 Å / 冗長度: 9.2 % / Rmerge(I) obs: 1.04 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3ZR5 WITH SOLVENT REMOVED

3zr5


解像度: 1.97→47.457 Å / SU ML: 0.19 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.22 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: RESIDUES 416-419 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1983 3264 5 %
Rwork0.1701 --
obs0.1715 64813 99.8 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→47.457 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5121 0 109 267 5497
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075408
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.097382
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1231888
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.077788
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004925
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.97-1.99940.32441380.2642683X-RAY DIFFRACTION100
1.9994-2.03060.28721380.25042652X-RAY DIFFRACTION100
2.0306-2.06390.26271310.22782694X-RAY DIFFRACTION100
2.0639-2.09950.23381330.22362681X-RAY DIFFRACTION100
2.0995-2.13770.21121360.22352649X-RAY DIFFRACTION100
2.1377-2.17880.25021240.20842691X-RAY DIFFRACTION100
2.1788-2.22330.23561320.19682699X-RAY DIFFRACTION100
2.2233-2.27160.24351560.20252636X-RAY DIFFRACTION100
2.2716-2.32450.26321400.20252658X-RAY DIFFRACTION100
2.3245-2.38260.24561460.19562661X-RAY DIFFRACTION100
2.3826-2.4470.22071720.18312643X-RAY DIFFRACTION100
2.447-2.5190.22111490.18062592X-RAY DIFFRACTION97
2.519-2.60030.19431420.17972686X-RAY DIFFRACTION100
2.6003-2.69320.20311510.16952669X-RAY DIFFRACTION100
2.6932-2.80110.2241510.17722654X-RAY DIFFRACTION100
2.8011-2.92850.20161360.17822684X-RAY DIFFRACTION100
2.9285-3.08290.19061280.17692685X-RAY DIFFRACTION100
3.0829-3.2760.19891500.18612678X-RAY DIFFRACTION100
3.276-3.52890.20841340.17412708X-RAY DIFFRACTION100
3.5289-3.88380.18521460.14812663X-RAY DIFFRACTION99
3.8838-4.44550.1541450.12422700X-RAY DIFFRACTION100
4.4455-5.59940.13721360.11962717X-RAY DIFFRACTION100
5.5994-47.47050.15411500.14742766X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5935-0.03390.21690.6009-0.17860.40190.0285-0.1186-0.04970.1720.0247-0.12010.0610.2541-0.03690.1661-0.0321-0.06970.4135-0.0040.21282.756677.793243.586
20.31110.0878-0.00510.06220.06230.1101-0.00410.03330.0446-0.02220.0023-0.0687-0.04680.05090.03010.2597-0.2123-0.01310.435-0.00540.378798.3554104.9627.1991
30.08860.00990.00920.07410.00120.21040.00410.04970.0565-0.03850.0062-0.0758-0.25120.33220.02770.1813-0.3126-0.02340.36730.00880.237274.705199.348422.3459
40.50540.0473-0.10750.19860.02220.19870.00870.10410.1476-0.1082-0.0316-0.1683-0.09070.12780.0050.446-0.35260.13080.54460.10550.348790.1048110.20691.3987
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND ((RESSEQ 472:668))
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND ((RESSEQ 453:471))
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND ((RESSEQ 41:337))
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND ((RESSEQ 25:40) OR (RESSEQ 338:452))

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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