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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4cc8 | |||||||||
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タイトル | Pre-fusion structure of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein determined by cryo-electron microscopy | |||||||||
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![]() | VIRAL PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / VIRAL PROTEIN-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / PRE-FUSION STATE | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6 Å | |||||||||
![]() | Bartesaghi, A. / Merk, A. / Borgnia, M.J. / Milne, J.L.S. / Subramaniam, S. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Prefusion structure of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein determined by cryo-electron microscopy. 著者: Alberto Bartesaghi / Alan Merk / Mario J Borgnia / Jacqueline L S Milne / Sriram Subramaniam / ![]() 要旨: The activation of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein (Env) by its binding to the cell-surface receptor CD4 and co-receptors (CCR5 or CXCR4) represents the first of a series of events that lead to ...The activation of trimeric HIV-1 envelope glycoprotein (Env) by its binding to the cell-surface receptor CD4 and co-receptors (CCR5 or CXCR4) represents the first of a series of events that lead to fusion between viral and target-cell membranes. Here, we present the cryo-EM structure, at subnanometer resolution (~6 Å at 0.143 FSC), of the 'closed', prefusion state of trimeric HIV-1 Env complexed to the broadly neutralizing antibody VRC03. We show that three gp41 helices at the core of the trimer serve as an anchor around which the rest of Env is reorganized upon activation to the 'open' quaternary conformation. The architecture of trimeric HIV-1 Env in the prefusion state and in the activated intermediate state resembles the corresponding states of influenza hemagglutinin trimers, thus providing direct evidence for the similarity in entry mechanisms used by HIV-1, influenza and related enveloped viruses. | |||||||||
履歴 |
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ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.2 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 788 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 802.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 52.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 82.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 2484MC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | ![]() Data size: 117.8 Data #1: HIV-1 envelope glycoprotein micrographs [micrographs - single frame]) |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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要素
#1: 抗体 | 分子量: 2656.265 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: COMPLETE ECTODOMAIN OF HIV-1 ENV FROM THE CLADE A STRAIN KNH1144 INLCUDING RESIDUES IN THE MEMBRANE PROXIMAL EXTERNAL REGION WITH THE FOLLOWING RESIDUE SUBSTITUTIONS A662E, S668N, AND S676T 由来: (組換発現) ![]() ![]() Variant: HIV-1 ISOLATE 00KE_KNH1144 / プラスミド: SOSIP-PPI4, FURIN-PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: ![]() #2: 抗体 | 分子量: 29293.975 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() Variant: HIV-1 ISOLATE 00KE_KNH1144 / プラスミド: SOSIP-PPI4, FURIN-PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: ![]() #3: 抗体 | 分子量: 25294.525 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #4: 抗体 | 分子量: 23146.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() 配列の詳細 | THE GP41 COMPONENT (CHAINS A, B, C) INCLUDES UNIPROT Q3ZLH6 RESIDUES 512-681 WITH THE FOLLOWING ...THE GP41 COMPONENT (CHAINS A, B, C) INCLUDES UNIPROT Q3ZLH6 RESIDUES 512-681 WITH THE FOLLOWING SUBSTITUTI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: COMPLEX OF KNH1144 SOSIP GP140 TRIMER WITH VRC03 FAB. タイプ: COMPLEX |
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緩衝液 | 名称: TNE BUFFER (10 MM TRIS, 150 MM NACL, 1 MM EDTA) / pH: 7.5 / 詳細: TNE BUFFER (10 MM TRIS, 150 MM NACL, 1 MM EDTA) |
試料 | 濃度: 0.65 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | 詳細: HOLEY CARBON |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE 詳細: BLOT FOR 6 SECONDS, BLOT OFFSET OF -2, PLUNGE INTO AN ETHANE SLURRY COOLED BY LIQUID NITROGEN |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2011年8月9日 |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 温度: 80 K |
撮影 | 電子線照射量: 10 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k) |
画像スキャン | デジタル画像の数: 2000 |
放射波長 | 相対比: 1 |
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解析
EMソフトウェア |
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対称性 | 点対称性: C3 (3回回転対称) | |||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 6 Å / 粒子像の数: 88125 / ピクセルサイズ(公称値): 1.08 Å 詳細: 3SE8, CHAIN G AND CHAINS H, L FITTED AS TWO SEPARATE RIGID BODIES INTO MAP. ONLY HELIX RESIDUES 92-122 OF CHAIN B FITTED BY HAND INTO MAP. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD- ...詳細: 3SE8, CHAIN G AND CHAINS H, L FITTED AS TWO SEPARATE RIGID BODIES INTO MAP. ONLY HELIX RESIDUES 92-122 OF CHAIN B FITTED BY HAND INTO MAP. SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2484. (DEPOSITION ID: 12023). 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: RECIPROCAL / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--RIGID BODY | |||||||||||||||
原子モデル構築 |
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精密化 | 最高解像度: 6 Å | |||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 6 Å
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