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- PDB-4cc4: Complex of InlC of Listeria monocytogenes and human Tuba C-termin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cc4
タイトルComplex of InlC of Listeria monocytogenes and human Tuba C-terminal SH3 domain
要素
  • (INLC PROTEIN) x 2
  • DYNAMIN-BINDING PROTEIN
キーワードCELL INVASION / BACTERIAL INFECTION / PATHOGENESIS / LISTERIAL CELL-CELL SPREAD / VIRULENCE FACTOR / PROTEIN-PROTEIN INTERACTIONS / LEUCINE-RICH REPEAT / SRC HOMOLOGY 3 DOMAIN / DISRUPTION OF CORTICAL TENSION / CELL MEMBRANE PROTRUSIONS
機能・相同性
機能・相同性情報


Golgi stack / regulation of small GTPase mediated signal transduction / CDC42 GTPase cycle / cilium assembly / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-cell junction / regulation of cell shape / presynapse / host cell cytoplasm / cytoskeleton ...Golgi stack / regulation of small GTPase mediated signal transduction / CDC42 GTPase cycle / cilium assembly / guanyl-nucleotide exchange factor activity / cell-cell junction / regulation of cell shape / presynapse / host cell cytoplasm / cytoskeleton / intracellular signal transduction / nuclear body / synapse / nucleolus / Golgi apparatus / extracellular region / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamin-binding protein, first N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, second N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, third N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, first C-terminal SH3 domain / : / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 ...Dynamin-binding protein, first N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, second N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, third N-terminal SH3 domain / Dynamin-binding protein, first C-terminal SH3 domain / : / Leucine-rich repeat-containing adjacent domain / LRR adjacent / Internalin, N-terminal / Bacterial adhesion/invasion protein N terminal / Immunoglobulin-like - #1220 / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / : / BAR domain / Copper resistance protein CopC/internalin, immunoglobulin-like / Guanine-nucleotide dissociation stimulator, CDC24, conserved site / Dbl homology (DH) domain signature. / Leucine rich repeat 4 / Leucine Rich repeats (2 copies) / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / Leucine-rich repeat, LRR (right-handed beta-alpha superhelix) / Ribonuclease Inhibitor / Dbl homology (DH) domain superfamily / RhoGEF domain / Guanine nucleotide exchange factor for Rho/Rac/Cdc42-like GTPases / Dbl homology (DH) domain / Dbl homology (DH) domain profile. / Leucine-rich repeat, SDS22-like subfamily / Alpha-Beta Horseshoe / SH3 Domains / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / SH3 domain / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Immunoglobulin E-set / Roll / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Internalin C / Dynamin-binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種LISTERIA MONOCYTOGENES EGD-E (バクテリア)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Polle, L. / Rigano, L. / Julian, R. / Ireton, K. / Schubert, W.-D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural Details of Human Tuba Recruitment by Inlc of Listeria Monocytogenes Elucidate Bacterial Cell-Cell Spreading.
著者: Polle, L. / Rigano, L.A. / Julian, R. / Ireton, K. / Schubert, W.
履歴
登録2013年10月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月22日Group: Database references
改定 1.22014年2月19日Group: Database references
改定 2.02017年7月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / diffrn_source / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_seq_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _diffrn_source.type / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.dist / _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_atom_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_comp_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.auth_seq_id_2 / _pdbx_validate_symm_contact.dist / _pdbx_validate_symm_contact.label_alt_id_1 / _pdbx_validate_symm_contact.site_symmetry_2 / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_sheet.id / _struct_sheet.number_strands / _struct_sheet_order.range_id_1 / _struct_sheet_order.range_id_2 / _struct_sheet_order.sense / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id / _struct_sheet_range.id / _struct_sheet_range.sheet_id / _struct_site.details / _struct_site.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: INLC PROTEIN
B: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
C: INLC PROTEIN
D: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
E: INLC PROTEIN
F: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,90022
ポリマ－112,4916
非ポリマー1,41016
水5,044280
1
A: INLC PROTEIN
B: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,7225
ポリマ－37,5022
非ポリマー2203
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1440 Å2
ΔGint-1.6 kcal/mol
Surface area20270 Å2
手法PQS
2
C: INLC PROTEIN
D: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,32310
ポリマ－37,4862
非ポリマー8378
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-3.3 kcal/mol
Surface area19550 Å2
手法PQS
3
E: INLC PROTEIN
F: DYNAMIN-BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8557
ポリマ－37,5022
非ポリマー3535
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1920 Å2
ΔGint-5.5 kcal/mol
Surface area19520 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)89.702, 101.750, 126.881
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 AEBDFC

#1: タンパク質 INLC PROTEIN / INLC / INTERNALIN / INTERNALIN B / INTERNALIN C


分子量: 29718.535 Da / 分子数: 2 / 断片: INTERNALIN DOMAIN, RESIDUES 35-297 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES EGD-E (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P71451
#2: タンパク質 DYNAMIN-BINDING PROTEIN / TUBA SH3-6 / SCAFFOLD PROTEIN TUBA


分子量: 7783.694 Da / 分子数: 3 / 断片: C-TERMINAL SH3 DOMAIN OF TUBA, RESIDUES 1513-1577 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): CODONPLUS / 参照: UniProt: Q6XZF7
#3: タンパク質 INLC PROTEIN / INLC / INTERNALIN / INTERNALIN B / INTERNALIN C


分子量: 29702.535 Da / 分子数: 1 / 断片: INTERNALIN DOMAIN, RESIDUES 35-297 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LISTERIA MONOCYTOGENES EGD-E (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P71451

-
非ポリマー , 6種, 296分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-PE4 / 2-{2-[2-(2-{2-[2-(2-ETHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG4000 / ヘプタエチレングリコ-ルモノエチルエ-テル


分子量: 354.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O8 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#8: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 280 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細3 N-TERMINAL AMINO ACIDS DERIVE FROM FUSION PROTEIN CLEAVAGE SITE N-TERMINAL TWO RESIDUES GP DERIVE ...3 N-TERMINAL AMINO ACIDS DERIVE FROM FUSION PROTEIN CLEAVAGE SITE N-TERMINAL TWO RESIDUES GP DERIVE FROM FUSION PROTEIN CLEAVAGE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 0.8 M NA2HPO4, 0.8 M K2HPO4, 0.1 M HEPES PH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月3日 / 詳細: OSMIC VARIMAX
放射モノクロメーター: OSMIC VARIMAX / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→15 Å / Num. obs: 36275 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1XEU, 1ZUU

1xeu

1zuu


解像度: 2.6→14.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 23.93 / SU ML: 0.258 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 1.892 / ESU R Free: 0.344 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.N U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26187 1806 5 %RANDOM
Rwork0.19584 ---
obs0.19914 34331 98.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.137 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.46 Å20 Å20 Å2
2--3.96 Å20 Å2
3---0.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→14.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7844 0 75 280 8199
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.028315
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028046
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7481.97411318
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.843318590
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.08951060
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.20725.775400
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.591151499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.0171537
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.21282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219494
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021865
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.598→2.665 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.361 150 -
Rwork0.296 2488 -
obs--98.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.18472.01081.48714.01652.34922.6169-0.064-0.2952-0.23440.1198-0.08680.1740.1439-0.04070.15080.44940.0420.0180.04550.06670.146120.56614.08230.883
23.57611.58422.93256.71683.05076.6085-0.15470.12170.2105-0.4706-0.02090.2395-0.60350.02390.17560.67440.0347-0.08590.00820.01160.120516.14225.8912.808
33.2873-0.5345-2.4770.8426-0.12975.29950.01620.36370.1140.05190.0770.2488-0.0146-0.8645-0.09320.38990.00680.00610.15750.06940.222331.74-8.94442.015
43.32310.0176-2.5814.191-3.20348.1262-0.1653-0.3724-0.22390.4618-0.2387-0.3569-0.07570.64050.4040.49670.0385-0.02150.06820.05850.176446.081-14.65158.295
53.86832.33482.50492.99072.20694.1607-0.15450.40080.4046-0.0410.0312-0.2902-0.19930.32690.12330.4959-0.02240.02710.08830.14620.3234-15.5887.72735.147
67.96442.71172.74073.4517-0.03341.3410.4894-1.1270.19660.7727-0.47860.1097-0.0702-0.3055-0.01080.7071-0.13890.03810.292-0.04390.2839-23.434-0.17353.439
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A33 - 297
2X-RAY DIFFRACTION2B1511 - 1578
3X-RAY DIFFRACTION3C34 - 298
4X-RAY DIFFRACTION4D1515 - 1577
5X-RAY DIFFRACTION5E35 - 297
6X-RAY DIFFRACTION6F1511 - 1577

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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