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万見
- PDB-4c4x: Crystal structure of human bifunctional epoxide hydroxylase 2 com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c4x
タイトルCrystal structure of human bifunctional epoxide hydroxylase 2 complexed with C9
要素BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROLASE 2
キーワードHYDROLASE / DRUG DESIGN / MULTIPLE BINDING MODES
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) ...lipid-phosphate phosphatase / 10-hydroxy-9-(phosphonooxy)octadecanoate phosphatase activity / stilbene catabolic process / phospholipid dephosphorylation / lipid phosphatase activity / Biosynthesis of maresins / soluble epoxide hydrolase / epoxide metabolic process / lysophosphatidic acid phosphatase activity / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / epoxide hydrolase activity / regulation of cholesterol metabolic process / dephosphorylation / phosphatase activity / peroxisomal matrix / toxic substance binding / cholesterol homeostasis / Peroxisomal protein import / response to toxic substance / peroxisome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / cytosol
類似検索 - 分子機能
Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain ...Predicted HAD-superfamily phosphatase, subfamily IA/Epoxide hydrolase, N-terminal / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / Epoxide hydrolase-like / alpha/beta hydrolase fold / haloacid dehalogenase-like hydrolase / Alpha/beta hydrolase fold-1 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3-(3,4-dichlorophenyl)-1,1-dimethyl-urea / Bifunctional epoxide hydrolase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.17 Å
データ登録者Pilger, J. / Mazur, A. / Monecke, P. / Schreuder, H. / Elshorst, B. / Langer, T. / Schiffer, A. / Krimm, I. / Wegstroth, M. / Lee, D. ...Pilger, J. / Mazur, A. / Monecke, P. / Schreuder, H. / Elshorst, B. / Langer, T. / Schiffer, A. / Krimm, I. / Wegstroth, M. / Lee, D. / Hessler, G. / Wendt, K.-U. / Becker, S. / Griesinger, C.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2015
タイトル: A Combination of Spin Diffusion Methods for the Determination of Protein-Ligand Complex Structural Ensembles.
著者: Pilger, J. / Mazur, A. / Monecke, P. / Schreuder, H. / Elshorst, B. / Bartoschek, S. / Langer, T. / Schiffer, A. / Krimm, I. / Wegstroth, M. / Lee, D. / Hessler, G. / Wendt, K. / Becker, S. / Griesinger, C.
履歴
登録2013年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年10月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Database references
改定 1.22015年6月10日Group: Database references
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52021年2月24日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_site
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id ..._pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62023年12月20日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROLASE 2
B: BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROLASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2084
ポリマ－74,7422
非ポリマー4662
水8,017445
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area24710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.690, 79.870, 88.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.95, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROLASE 2 / BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROXYLASE 2 / CYTOSOLIC EPOXIDE HYDROLASE 2 / CEH / EPOXIDE HYDRATASE / ...BIFUNCTIONAL EPOXIDE HYDROXYLASE 2 / CYTOSOLIC EPOXIDE HYDROLASE 2 / CEH / EPOXIDE HYDRATASE / SOLUBLE EPOXIDE HYDROLASE / SEH / LIPID-PHOSPHATE PHOSPHATASE


分子量: 37370.926 Da / 分子数: 2 / 断片: EPOXIDE HYDROXYLASE DOMAIN RESIDUES 230-555 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P34913, soluble epoxide hydrolase, lipid-phosphate phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-W9M / 3-(3,4-dichlorophenyl)-1,1-dimethyl-urea / ジウロン


分子量: 233.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H10Cl2N2O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.6 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.3
詳細: HANGING DROP. 1 UL PROTEIN SOLUTION (8 MG/ML SEH IN 100 MM NAPO2, PH 7.4, 5 MM DTT AND 15% GLYCEROL) WAS MIXED WITH 1 UL RESERVOIR SOLUTION (100 MM TRIS-HCL, PH 8.3, 26% PEG4000 AND 200 MM ...詳細: HANGING DROP. 1 UL PROTEIN SOLUTION (8 MG/ML SEH IN 100 MM NAPO2, PH 7.4, 5 MM DTT AND 15% GLYCEROL) WAS MIXED WITH 1 UL RESERVOIR SOLUTION (100 MM TRIS-HCL, PH 8.3, 26% PEG4000 AND 200 MM LI2SO4 AND EQUILIBRATED AT 20C. CRYSTALS APPEARED IN ABOUT 2 WEEKS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.17→44.31 Å / Num. obs: 35085 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 35.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.17→2.28 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3OTQ

3otq


解像度: 2.17→29.63 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9089 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.879 / SU R Cruickshank DPI: 0.304 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.319 / SU Rfree Blow DPI: 0.211 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.21
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY. THE INHIBITOR HAS BEEN MODELED IN TWO ORIENTATIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2418 2512 7.21 %RANDOM
Rwork0.2111 ---
obs0.2133 34823 98.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9696 Å20 Å21.4659 Å2
2--11.5946 Å20 Å2
3----8.625 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.287 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.17→29.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5061 0 28 445 5534
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0075267HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.947141HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1797SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes122HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes755HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5267HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.13
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.31
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion629SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies2HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6357SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.17→2.24 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2635 216 7.22 %
Rwork0.2364 2774 -
all0.2383 2990 -
obs--98.8 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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