[日本語] English
万見
- PDB-4c3q: Neutron structure of a perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c3q
タイトルNeutron structure of a perdeuterated Toho-1 R274N R276N double mutant Beta-lactamase in complex with a fully deuterated boronic acid (BZB) at 100K
要素BETA-LACTAMASE TOHO-1
キーワードHYDROLASE / TOHO-1 / PERDEUTERATED NEUTRON STRUCTURE / EXTENDED-SPECTRUM BETA LACTAMASES / CTX- M-TYPE ESBLS / CRYOGENIC NEUTRON
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZO[B]THIOPHENE-2-BORONIC ACID / DEUTERATED WATER / Beta-lactamase Toho-1
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法中性子回折 / NUCLEAR REACTOR / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Coates, L. / Tomanicek, S.J. / Schrader, T. / Weiss, K.L. / Ng, J.D. / Ostermann, A.
引用ジャーナル: J.Appl.Crystallogr. / 年: 2014
タイトル: Cryogenic Neutron Protein Crystallography: Routine Methods and Potential Benefits
著者: Coates, L. / Tomanicek, S.J. / Schrader, T. / Weiss, K.L. / Ng, J.D. / Ostermann, A.
履歴
登録2013年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月22日Group: Atomic model / Data collection

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: BETA-LACTAMASE TOHO-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2832
ポリマ－28,1051
非ポリマー1781
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.889, 72.889, 98.189
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1017-

DOD

-
要素

#1: タンパク質 BETA-LACTAMASE TOHO-1 / TOHO-1 BETA-LACTAMASE


分子量: 28104.713 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PERDEUTERATED / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q47066, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-BZB / BENZO[B]THIOPHENE-2-BORONIC ACID / ベンゾ[b]チオフェン-2-イルボロン酸


分子量: 178.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H7BO2S
#3: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
非ポリマーの詳細BENZO[B]THIOPHENE-2-BORONIC ACID (BZB): BORON IS ENRICHED 11B ISOTOPE

-
実験情報

-
実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶解説: NONE
結晶化pH: 5.6 / 詳細: PH 5.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: NUCLEAR REACTOR / サイト: FRM II / ビームライン: BIODIFF / 波長: 2.67
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2012年8月1日
放射モノクロメーター: PYROLYTIC GRAPHITE / 散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 2.67 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: -h,-k,l / Fraction: 0.1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. obs: 282104 / % possible obs: 88.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Rsym value: 0.16

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化開始モデル: NONE

解像度: 2.2→9.996 Å / σ(F): 1.36 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 758 5.4 %
Rwork0.1924 --
obs0.1944 13945 89.36 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→9.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1970 0 12 125 2107
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
NEUTRON DIFFRACTIONf_bond_d0.1744226
NEUTRON DIFFRACTIONf_angle_d0.5297362
NEUTRON DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d27.4571102
NEUTRON DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043322
NEUTRON DIFFRACTIONf_plane_restr0.008633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2011-2.36860.23421290.18382244NEUTRON DIFFRACTION73
2.3686-2.60250.25641340.18392571NEUTRON DIFFRACTION83
2.6025-2.96890.2671500.19872634NEUTRON DIFFRACTION86
2.9689-3.7030.24371380.2062845NEUTRON DIFFRACTION91
3.703-9.48090.19771390.18632920NEUTRON DIFFRACTION91

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る