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- PDB-4c3o: Structure and function of an oxygen tolerant NiFe hydrogenase fro... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c3o
タイトルStructure and function of an oxygen tolerant NiFe hydrogenase from Salmonella
要素(HYDROGENASE-1 ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / HYDROGEN METABOLISM / NIFE HYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (acceptor) / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / cell envelope / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...hydrogenase (acceptor) / ferredoxin hydrogenase complex / [Ni-Fe] hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / cell envelope / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / FE4-S3 CLUSTER / Chem-NFU / IRON/SULFUR CLUSTER / hydrogenase (acceptor) / Uptake hydrogenase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM STR. LT2 (サルモネラ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bowman, L. / Flanagan, L. / Fyfe, P.K. / Parkin, A. / Hunter, W.N. / Sargent, F.
引用
ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2014
タイトル: How the Structure of the Large Subunit Controls Function in an Oxygen-Tolerant [Nife]-Hydrogenase.
著者: Bowman, L. / Flanagan, L. / Fyfe, P.K. / Parkin, A. / Hunter, W.N. / Sargent, F.
#1: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2012
タイトル: How Salmonella Oxidises H(2) Under Aerobic Conditions.
著者: Parkin, A. / Bowman, L. / Roessler, M.M. / Davies, R.A. / Palmer, T. / Armstrong, F.A. / Sargent, F.
履歴
登録2013年8月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年3月12日Group: Source and taxonomy
改定 2.02018年6月27日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _struct_site.details / _struct_site.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues / _struct_site_gen.auth_asym_id / _struct_site_gen.auth_comp_id / _struct_site_gen.auth_seq_id / _struct_site_gen.label_asym_id / _struct_site_gen.label_comp_id / _struct_site_gen.label_seq_id / _struct_site_gen.pdbx_num_res / _struct_site_gen.site_id
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
B: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
C: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
D: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
E: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
F: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)292,38029
ポリマ－288,4156
非ポリマー3,96623
水2,054114
1
E: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
F: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,49210
ポリマ－96,1382
非ポリマー1,3548
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9140 Å2
ΔGint-98.7 kcal/mol
Surface area25700 Å2
手法PISA
2
A: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
B: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,56312
ポリマ－96,1382
非ポリマー1,42510
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9430 Å2
ΔGint-115.5 kcal/mol
Surface area25740 Å2
手法PISA
3
C: HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT
D: HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,3257
ポリマ－96,1382
非ポリマー1,1875
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8910 Å2
ΔGint-90.4 kcal/mol
Surface area25730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.460, 122.210, 227.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MI121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12A
22E
13B
23D
14B
24F
15C
25E
16D
26F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRHISHISAA3 - 5853 - 585
21TYRTYRHISHISCC3 - 5853 - 585
12TYRTYRHISHISAA3 - 5853 - 585
22TYRTYRHISHISEE3 - 5853 - 585
13PROPROSERSERBB5 - 2655 - 265
23PROPROSERSERDD5 - 2655 - 265
14PROPROSERSERBB5 - 2655 - 265
24PROPROSERSERFF5 - 2655 - 265
15TYRTYRHISHISCC3 - 5853 - 585
25TYRTYRHISHISEE3 - 5853 - 585
16PROPROSERSERDD5 - 2655 - 265
26PROPROSERSERFF5 - 2655 - 265

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.9936, 0.0585, -0.09689), (0.05635, -0.4867, -0.8718), (-0.09815, -0.8716, 0.4803)-23.96, 260.1, 151.7
2given(0.9977, 0.05598, 0.03892), (-0.06199, 0.5071, 0.8597), (0.02839, -0.8601, 0.5094)-8.12, -307.2, 146.1
3given(-0.9975, 0.05736, -0.04014), (0.06371, 0.5061, -0.8601), (-0.02902, -0.8606, -0.5085)-47.19, 281.9, 490.3
4given(-0.9938, 0.05559, -0.09581), (0.05659, -0.4887, -0.8706), (-0.09522, -0.8707, 0.4826)-24.23, 259.9, 151.1
5given(0.9975, 0.05962, 0.03825), (-0.06312, 0.5029, 0.862), (0.03216, -0.8623, 0.5054)-7.889, -307.9, 147.7
6given(-0.998, 0.05131, -0.03735), (0.05829, 0.5083, -0.8592), (-0.0251, -0.8597, -0.5103)-48.04, 281.4, 491.1

-
要素

-
HYDROGENASE-1 ... , 2種, 6分子 ACEBDF

#1: タンパク質 HYDROGENASE-1 LARGE SUBUNIT / OXYGEN TOLERANT NIFE HYDROGENASE


分子量: 65148.836 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 1-585 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM STR. LT2 (サルモネラ菌)
Variant: LT2A
発現宿主: SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
参照: UniProt: Q8ZPH0, ferredoxin hydrogenase
#2: タンパク質 HYDROGENASE-1 SMALL SUBUNIT / OXYGEN TOLERANT NIFE HYDROGENASE


分子量: 30989.432 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 46-314 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM STR. LT2 (サルモネラ菌)
Variant: LT2A
発現宿主: SALMONELLA ENTERICA SUBSP. ENTERICA SEROVAR TYPHIMURIUM (サルモネラ菌)
参照: UniProt: Q8ZPG9, ferredoxin hydrogenase

-
非ポリマー , 8種, 137分子

#3: 化合物 ChemComp-NFU / formyl[bis(hydrocyanato-1kappaC)]ironnickel(Fe-Ni) / NI-FE REDUCED ACTIVE CENTER


分子量: 195.591 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3HFeN2NiO
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#7: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#8: 化合物 ChemComp-F4S / FE4-S3 CLUSTER / T-CLUSTER


分子量: 319.575 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S3
#9: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#10: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 114 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY
配列の詳細15 RESIDUES FROM C-TERMINUS OF LARGE SUBUNIT PROTEOLYTICALLY PROCESSED 54 RESIDUES FROM C-TERMINUS ...15 RESIDUES FROM C-TERMINUS OF LARGE SUBUNIT PROTEOLYTICALLY PROCESSED 54 RESIDUES FROM C-TERMINUS OF SMALL SUBUNIT REMOVED IN TRUNCATED CONSTRUCT AND C-TERMINAL HEXA-HIS TAG ADDED. 45 RESIDUES FROM N-TERMINUS PROTEOLYTICALLY PROCESSED.

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.13 % / 解説: NONE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→29.5 Å / Num. obs: 51795 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 83.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 3.2→3.38 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.58 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RGW

3rgw


解像度: 3.2→29.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 43.429 / SU ML: 0.328 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.427 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20467 2639 5.1 %RANDOM
Rwork0.15811 ---
obs0.1605 49122 99.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 87.343 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.09 Å20 Å2-2.73 Å2
2---1.99 Å20 Å2
3----0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→29.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数19828 0 109 114 20051
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01920576
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.0219122
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5451.95928121
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3313.00243956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.63452531
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.91423.73917
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.558153228
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.16515123
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0830.23007
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02123260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0040.024791
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.3485.3810142
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.3475.3810141
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2688.07212667
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.7235.64210433
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A361660.08
12C361660.08
21A362040.08
22E362040.08
31B157860.02
32D157860.02
41B157320.03
42F157320.03
51C364080.08
52E364080.08
61D157860.03
62F157860.03
LS精密化 シェル解像度: 3.203→3.285 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 190 -
Rwork0.27 3512 -
obs--97.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.00380.09020.25581.34920.28612.2145-0.03640.1141-0.0586-0.29290.2727-0.5282-0.10360.7072-0.23630.3065-0.07940.16820.2528-0.14670.22522.1037.806282.692
21.49870.3282-0.13931.92770.41612.1970.1441-0.38520.1138-0.04860.0725-0.1787-0.07280.2302-0.21660.1784-0.03840.02280.152-0.0790.0585-10.52412.771302.498
31.99390.1575-0.34991.32870.46331.37750.09860.2574-0.0406-0.2768-0.22480.3937-0.1285-0.59940.12610.16130.0835-0.09450.2837-0.07810.1287-53.02910.149280.284
41.2829-0.1698-0.11871.29860.51851.49070.1197-0.0073-0.408-0.0326-0.1630.20330.4552-0.26110.04330.314-0.1636-0.03930.1426-0.05030.182-42.146-10.255286.926
51.6802-0.0212-0.07321.13880.12522.4713-0.1124-0.17160.1133-0.01180.1947-0.3014-0.83941.0483-0.08220.4579-0.3860.03190.5109-0.09750.0949-5.85942.88340.515
61.74050.10130.21291.01050.36893.5348-0.0323-0.4084-0.31930.15610.0829-0.0284-0.31590.599-0.05060.1817-0.00520.00370.28320.05870.0619-17.7927.41354.491
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A3 - 585
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 266
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 585
4X-RAY DIFFRACTION4D5 - 266
5X-RAY DIFFRACTION5E3 - 585
6X-RAY DIFFRACTION6F5 - 267

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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