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- PDB-4c37: PKA-S6K1 Chimera with compound 21a (CCT196539) bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c37
タイトルPKA-S6K1 Chimera with compound 21a (CCT196539) bound
要素
  • CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA
  • CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE INHIBITOR ALPHA
キーワードTRANSFERASE/INHIBITOR / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX / CHIMERA / S6K1
機能・相同性
機能・相同性情報


CD209 (DC-SIGN) signaling / HDL assembly / Regulation of insulin secretion / Rap1 signalling / Ion homeostasis / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes ...CD209 (DC-SIGN) signaling / HDL assembly / Regulation of insulin secretion / Rap1 signalling / Ion homeostasis / PKA activation in glucagon signalling / DARPP-32 events / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / GPER1 signaling / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / RET signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / VEGFA-VEGFR2 Pathway / PKA activation / MAPK6/MAPK4 signaling / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Hedgehog 'off' state / cAMP-dependent protein kinase inhibitor activity / cAMP-dependent protein kinase / regulation of protein processing / cAMP-dependent protein kinase activity / protein localization to lipid droplet / regulation of bicellular tight junction assembly / cAMP-dependent protein kinase complex / cellular response to parathyroid hormone stimulus / regulation of osteoblast differentiation / cellular response to cold / sperm capacitation / Mitochondrial protein degradation / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / negative regulation of glycolytic process through fructose-6-phosphate / ciliary base / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / protein kinase A regulatory subunit binding / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / intracellular potassium ion homeostasis / mesoderm formation / plasma membrane raft / axoneme / regulation of proteasomal protein catabolic process / sperm flagellum / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of gluconeogenesis / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to glucagon stimulus / acrosomal vesicle / positive regulation of phagocytosis / protein export from nucleus / positive regulation of protein export from nucleus / negative regulation of smoothened signaling pathway / neural tube closure / neuromuscular junction / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / positive regulation of insulin secretion / peptidyl-serine phosphorylation / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / mRNA processing / manganese ion binding / cellular response to heat / protein phosphorylation / postsynapse / protein kinase activity / regulation of cell cycle / nuclear speck / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ubiquitin protein ligase binding / centrosome / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / magnesium ion binding / signal transduction / mitochondrion / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase inhibitor / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-Z21 / cAMP-dependent protein kinase catalytic subunit alpha / cAMP-dependent protein kinase inhibitor alpha
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Couty, S. / Westwood, I.M. / Kalusa, A. / Cano, C. / Travers, J. / Boxall, K. / Chow, C.L. / Burns, S. / Schmitt, J. / Pickard, L. ...Couty, S. / Westwood, I.M. / Kalusa, A. / Cano, C. / Travers, J. / Boxall, K. / Chow, C.L. / Burns, S. / Schmitt, J. / Pickard, L. / Barillari, C. / McAndrew, P.C. / Clarke, P.A. / Linardopoulos, S. / Griffin, R.J. / Aherne, G.W. / Raynaud, F.I. / Workman, P. / Jones, K. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2013
タイトル: The discovery of potent ribosomal S6 kinase inhibitors by high-throughput screening and structure-guided drug design.
著者: Couty, S. / Westwood, I.M. / Kalusa, A. / Cano, C. / Travers, J. / Boxall, K. / Chow, C.L. / Burns, S. / Schmitt, J. / Pickard, L. / Barillari, C. / McAndrew, P.C. / Clarke, P.A. / ...著者: Couty, S. / Westwood, I.M. / Kalusa, A. / Cano, C. / Travers, J. / Boxall, K. / Chow, C.L. / Burns, S. / Schmitt, J. / Pickard, L. / Barillari, C. / McAndrew, P.C. / Clarke, P.A. / Linardopoulos, S. / Griffin, R.J. / Aherne, G.W. / Raynaud, F.I. / Workman, P. / Jones, K. / van Montfort, R.L.
履歴
登録2013年8月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月20日Group: Database references
改定 1.22019年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI ..._citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA
I: CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE INHIBITOR ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6024
ポリマ－43,1752
非ポリマー4272
水10,016556
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2350 Å2
ΔGint-17.1 kcal/mol
Surface area15600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.360, 75.100, 80.270
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA / PKA C-ALPHA


分子量: 40948.664 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PKA-S6K1 CHIMERA / 由来: (組換発現) BOS TAURUS (ウシ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00517, cAMP-dependent protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド CAMP-DEPENDENT PROTEIN KINASE INHIBITOR ALPHA / PKI-ALPHA


分子量: 2226.411 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 5-24 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SX13
#3: 化合物 ChemComp-Z21 / 4-(6-bromo-1-ethyl-1H-imidazo[4,5-c]pyridin-2-yl)-1,2,5-oxadiazol-3-amine


分子量: 309.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H9BrN6O
#4: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 556 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細PKA-S6K1 CHIMERA MUTATIONS ARE F54Y, M120L, V123L, L173M AND Q181K

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.8 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.4
詳細: 18 MG/ML PROTEIN IN 25MM MES-BIS-TRIS PH 6.5, 75MM LICL, 0.1MM EDTA, 1MM MEGA-8, 1MM DTT AND 1MM PKI PEPTIDE MIXED 1:1 WITH 8-16% AQUEOUS METHANOL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→37.55 Å / Num. obs: 48722 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 1.5 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 21.39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4C33

4c33


解像度: 1.7→36.18 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9648 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9555 / SU R Cruickshank DPI: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.093 / SU Rfree Blow DPI: 0.087 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.082
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1792 2462 5.06 %RANDOM
Rwork0.1553 ---
obs0.1565 48611 99.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 24.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.6508 Å20 Å20 Å2
2---0.2688 Å20 Å2
3---1.9196 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.191 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→36.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2901 0 26 556 3483
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013082HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.934191HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1051SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes75HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes470HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3082HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.16
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.16
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion389SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4217SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2224 180 5.06 %
Rwork0.215 3376 -
all0.2154 3556 -
obs--99.6 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.96310.3837-0.87584.40961.83772.58020.0822-0.02830.2415-0.50010.214-0.4427-0.49850.6471-0.29620.1166-0.10880.11460.2225-0.01680.1339.3369-1.2712-18.4609
21.8289-0.81240.63890.9666-0.07661.0211-0.0432-0.1743-0.1650.0830.0957-0.04860.22550.0098-0.05250.02570.0220.00240.09160.02040.071430.4989-20.5671-0.0455
30.536-0.121-0.02220.82240.48191.4406-0.0068-0.04560.02280.01720.0717-0.143-0.14060.1667-0.06490.0231-0.01360.00680.0693-0.00030.038530.0944-3.8358-1.5047
40.5432-0.0278-0.06980.68910.61021.02750.03130.01770.091-0.0882-0.05760.0035-0.3141-0.06390.02640.09940.0208-0.00310.0670.00440.042518.14973.9616-4.097
51.7425-0.14130.06011.89840.53832.20210.00190.04150.3724-0.15040.0435-0.1169-0.75670.131-0.04540.2908-0.06850.04010.0276-0.00550.113328.870215.6224-1.5385
60.40980.99112.60614.88722.89526.3276-0.1688-0.1523-0.26590.43540.1869-0.058-0.0911-0.185-0.01810.19280.10260.03860.17990.02350.04730.35-13.522412.8919
72.98540.19790.94733.5027-0.36342.19120.1832-0.029-0.5111-0.0457-0.1090.31030.5433-0.1846-0.07430.1312-0.00840.00610.0325-0.01180.147421.7183-27.4-10.5646
80-0.1563-0.85021.09383.3484.81440.0165-0.016-0.0505-0.0849-0.08030.0019-0.0044-0.12270.06380.13340.0288-0.00590.1291-0.00220.051113.05975.193514.3317
92.9863-2.9304-1.17973.00862.06362.99750.06650.3038-0.29520.08990.01640.14160.28830.0653-0.08290.13110.0082-0.00310.0948-0.0130.089915.3705-5.80731.5632
100-0.0135-0.14830.0193-0.03160.2265-0.00020.0134-0.00640.02930.0031-0.03030.0046-0.0645-0.0029-0.11530.06790.01920.18020.0212-0.064725.7527-9.71950.401
1100.42480.2880.28870.03910.1383-0.0085-0.0386-0.01390.02080.0137-0.00940.03960.0171-0.0052-0.05050.00620.00910.0562-0.0157-0.02229.8991-10.00543.0907
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|14 - A|34 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|35 - A|82 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|83 - A|179 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|180 - A|254 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|255 - A|316 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|317 - A|335 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|336 - A|350 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ I|5 - I|17 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ I|18 - I|24 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ A|1351:BR A|1351:C A|1351:N A|1351:C1 }
11X-RAY DIFFRACTION11{ A|1351:C2 A|1351:N2 A|1351:C6 A|1351:C7 A|1351:C5 A|1351:N1 A|1351:C3 A|1351:C4 A|1351:C8 A|1351:C9 A|1351:N5 A|1351:N4 A|1351:O A|1351:N3 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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