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- PDB-4c2g: Crystal structure of CtpB(S309A) in complex with a peptide having... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c2g
タイトルCrystal structure of CtpB(S309A) in complex with a peptide having a Val-Pro-Ala C-terminus
要素
  • (CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB) x 2
  • PEPTIDE1
キーワードHYDROLASE/PEPTIDE / HYDROLASE-PEPTIDE COMPLEX / PDZ-PROTEASES / ALLOSTERIC REGULATION / CONFORMATIONAL SWITCH / SPORULATION / PROTEOLYTIC TUNNEL
機能・相同性
機能・相同性情報


C-terminal processing peptidase / peptide metabolic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / peptide binding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / signal transduction / protein homodimerization activity ...C-terminal processing peptidase / peptide metabolic process / sporulation resulting in formation of a cellular spore / peptide binding / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / signal transduction / protein homodimerization activity / proteolysis / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / PGBD superfamily / PDZ domain / PDZ domain / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily ...C-terminal-processing peptidase S41A / tail specific protease / Tail specific protease / Peptidase family S41 / PGBD superfamily / PDZ domain / PDZ domain / Peptidoglycan binding-like / Putative peptidoglycan binding domain / PGBD-like superfamily / ClpP/crotonase-like domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Carboxy-terminal processing protease CtpB
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Mastny, M. / Heuck, A. / Kurzbauer, R. / Clausen, T.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Ctpb Assembles a Gated Protease Tunnel Regulating Cell-Cell Signaling During Spore Formation in Bacillus Subtilis.
著者: Mastny, M. / Heuck, A. / Kurzbauer, R. / Heiduk, A. / Boisguerin, P. / Volkmer, R. / Ehrmann, M. / Rodrigues, C.D.A. / Rudner, D.Z. / Clausen, T.
履歴
登録2013年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年1月8日Group: Source and taxonomy
改定 1.22015年7月15日Group: Data collection
改定 1.32017年9月13日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_source
Item: _diffrn_detector.type / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB
B: PEPTIDE1
C: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2853
ポリマ－51,2853
非ポリマー00
水6,467359
1
A: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB
B: PEPTIDE1
C: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB

A: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB
B: PEPTIDE1
C: CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,5706
ポリマ－102,5706
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_554-x,-x+y,-z-1/31
Buried area7730 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area41830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.712, 118.712, 72.364
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2139-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB / CTPB / C-TERMINAL PROCESSING PROTEASE


分子量: 49724.480 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 46-478 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
プラスミド: PET21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O35002, C-terminal processing peptidase
#2: タンパク質・ペプチド PEPTIDE1


分子量: 302.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: PEPTIDE CO-PURIFIED FROM E. COLI EXPRESSION / 由来: (天然) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株: BL21
#3: タンパク質・ペプチド CARBOXY-TERMINAL PROCESSING PROTEASE CTPB / PEPTIDE VPA / CTPB / C-TERMINAL PROCESSING PROTEASE


分子量: 1258.419 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 29-40 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PEPTIDE NH2-EMDKPQTAAVPA-COOH
由来: (合成) BACILLUS SUBTILIS SUBSP. SUBTILIS STR. 168 (枯草菌)
参照: UniProt: O35002, C-terminal processing peptidase
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 359 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.14 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 2.1 M NA-MALONATE PH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.979
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→102.81 Å / Num. obs: 45714 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): -10 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 97.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4C2C

4c2c


解像度: 1.9→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2255 2269 4.9 %RANDOM
Rwork0.2035 ---
obs0.2035 45467 97.7 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.385 Å2 / ksol: 0.36 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.578 Å20 Å20 Å2
2--4.578 Å20 Å2
3----9.156 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3427 0 0 359 3786
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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