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- PDB-4c1q: Crystal structure of the PRDM9 SET domain in complex with H3K4me2... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c1q
タイトルCrystal structure of the PRDM9 SET domain in complex with H3K4me2 and AdoHcy.
要素
  • HISTONE H3.1
  • HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / TRANSFERASE-PEPTIDE COMPLEX / HISTONE METHYLTRANSFERASE / SET DOMAIN H3K4ME3
機能・相同性
機能・相同性情報


recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / meiotic gene conversion / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / positive regulation of meiosis I / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase ...recombination hotspot binding / positive regulation of reciprocal meiotic recombination / positive regulation of fertilization / male gamete generation / [histone H3]-lysine9 N-trimethyltransferase / meiotic gene conversion / [histone H4]-N-methyl-L-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20me methyltransferase activity / positive regulation of meiosis I / [histone H4]-lysine20 N-methyltransferase / histone H4K20 monomethyltransferase activity / histone H3K9 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine36 N-trimethyltransferase / female gamete generation / histone H3K36 trimethyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / PKMTs methylate histone lysines / homologous chromosome pairing at meiosis / double-strand break repair involved in meiotic recombination / meiosis I / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K4 methyltransferase activity / Chromatin modifying enzymes / telomere organization / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / epigenetic regulation of gene expression / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / HDMs demethylate histones / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / regulation of gene expression / spermatogenesis / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / methylation / transcription cis-regulatory region binding / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / chromatin / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / nucleoplasm / membrane / nucleus
類似検索 - 分子機能
PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box ...PRDM7/PRDM9, PR/SET domain / : / C2H2-type zinc finger / Ancestral KRAB domain / SSXRD motif / SSXRD motif / KRAB-related domain profile. / PR domain zinc finger protein 2, PR domain / KRAB box / krueppel associated box / Krueppel-associated box / KRAB domain superfamily / Beta-clip-like / SET domain / Zinc finger, C2H2 type / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / Beta Complex / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Histone H3.1 / Histone-lysine N-methyltransferase PRDM9
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Mathioudakis, N. / Cusack, S. / Kadlec, J.
引用ジャーナル: Cell Rep. / 年: 2013
タイトル: Molecular Basis for the Regulation of the H3K4 Methyltransferase Activity of Prdm9.
著者: Wu, H. / Mathioudakis, N. / Diagouraga, B. / Dong, A. / Dombrovski, L. / Baudat, F. / Cusack, S. / De Massy, B. / Kadlec, J.
履歴
登録2013年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22019年10月9日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns / reflns_shell / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp ..._exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9
B: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9
C: HISTONE H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6597
ポリマ－41,0523
非ポリマー6074
水1,09961
1
A: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9
C: HISTONE H3.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6024
ポリマ－21,1532
非ポリマー4502
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-5.5 kcal/mol
Surface area9800 Å2
手法PISA
2
B: HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0573
ポリマ－19,8991
非ポリマー1582
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.730, 78.180, 107.610
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ASPASPILEILEAA199 - 2806 - 87
21ASPASPILEILEBB199 - 2806 - 87
12TYRTYRTRPTRPAA291 - 29398 - 100
22TYRTYRTRPTRPBB291 - 29398 - 100
13ASPASPARGARGAA306 - 323113 - 130
23ASPASPARGARGBB306 - 323113 - 130
14ASPASPVALVALAA325 - 355132 - 162
24ASPASPVALVALBB325 - 355132 - 162

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.998392, 0.034147, -0.045252), (-0.045571, 0.00864, -0.998924), (-0.033719, 0.99938, 0.010182)
ベクター: -12.65421, -18.5019, 20.3454)

-
要素

-
タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 HISTONE-LYSINE N-METHYLTRANSFERASE PRDM9 / PRDM9 / HYBRID STERILITY PROTEIN 1 / MEIOSIS-INDUCED FACTOR CONTAINING A PR/SET DOMAIN AND ZINC- ...PRDM9 / HYBRID STERILITY PROTEIN 1 / MEIOSIS-INDUCED FACTOR CONTAINING A PR/SET DOMAIN AND ZINC-FINGER MO PR DOMAIN ZINC FINGER PROTEIN 9 / PR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 9


分子量: 19899.029 Da / 分子数: 2 / 断片: SET DOMAIN, RESIDUES 198-368 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PPROEXHTB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: Q96EQ9, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3.1 / HISTONE H3 / HISTONE H3/A / HISTONE H3/B / HISTONE H3/C / HISTON HISTONE H3/F / HISTONE H3/H / ...HISTONE H3 / HISTONE H3/A / HISTONE H3/B / HISTONE H3/C / HISTON HISTONE H3/F / HISTONE H3/H / HISTONE H3/I / HISTONE H3/J / HISTONE H3/K / HISTONE H3/L


分子量: 1253.474 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINUS, RESIDUES 2-11 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: DOUBLE METHYLATION ON LYSINE 4 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P68431

-
非ポリマー , 4種, 65分子

#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M BIS-TRIS PH 5.5 AND 25% W/V PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.939
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 21499 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.644 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3RAY

3ray


解像度: 2.3→49.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 8.231 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.274 / ESU R Free: 0.221 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25223 1098 5.1 %RANDOM
Rwork0.20806 ---
obs0.21031 20355 99.55 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.71 Å20 Å20 Å2
2---2.32 Å20 Å2
3----3.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→49.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2745 0 34 61 2840
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192856
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022514
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3251.9553881
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.77735799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5015339
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.52924.258155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.54815429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9191519
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213305
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02696
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2065 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Rms dev position: 4.89 Å / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 82 -
Rwork0.297 1464 -
obs--99.17 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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