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- PDB-4c1b: Esterase domain of the ZfL2-1 ORF1 protein from the zebrafish ZfL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c1b
タイトルEsterase domain of the ZfL2-1 ORF1 protein from the zebrafish ZfL2-1 retrotransposon
要素ORF1-ENCODED PROTEIN
キーワードHYDROLASE / RETROTRANSPOSITION / RNA-BINDING / MEMBRANE-BINDING / LIPID-BINDING / SELF-ASSOCIATION
機能・相同性Rossmann fold - #12690 / Rossmann fold - #12700 / SGNH hydrolase-type esterase domain / GDSL-like Lipase/Acylhydrolase family / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / ORF1-encoded protein
機能・相同性情報
生物種DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Schneider, A.M. / Weichenrieder, O.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2013
タイトル: Structure and Properties of the Esterase from Non-Ltr Retrotransposons Suggest a Role for Lipids in Retrotransposition.
著者: Schneider, A.M. / Schmidt, S. / Jonas, S. / Vollmer, B. / Khazina, E. / Weichenrieder, O.
履歴
登録2013年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月25日Group: Database references
改定 1.22017年10月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn / diffrn_source
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ORF1-ENCODED PROTEIN
B: ORF1-ENCODED PROTEIN
C: ORF1-ENCODED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4233
ポリマ－57,4233
非ポリマー00
水1,33374
1
A: ORF1-ENCODED PROTEIN
B: ORF1-ENCODED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2822
ポリマ－38,2822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
ΔGint-39.3 kcal/mol
Surface area17190 Å2
手法PISA
2
C: ORF1-ENCODED PROTEIN

C: ORF1-ENCODED PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2822
ポリマ－38,2822
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_665-x+1,-y+1,z1
Buried area5530 Å2
ΔGint-39.3 kcal/mol
Surface area16580 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.260, 111.260, 115.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

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要素

#1: タンパク質 ORF1-ENCODED PROTEIN / ZFL2-1 ORF1P


分子量: 19141.092 Da / 分子数: 3 / 断片: SGNH ESTERASE DOMAIN, RESIDUES 136-302 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DANIO RERIO (ゼブラフィッシュ)
解説: SYNTHETIC CODON-OPTIMIZED DNA SEQUENCE / プラスミド: PETM41P / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR
参照: UniProt: Q3LG57, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FOUR N-TERMINAL RESIDUES REMAIN FROM THE EXPRESSION TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 62 %
解説: GOLD SITES WERE IDENTIFIED BY SIRAS, USING THE SECOND DATASET, COLLECTED AT 1.0397 A, PEAK DATA AT THE AU LIII-EDGE.
結晶化pH: 7
詳細: 100 MM NA-HEPES PH=7.0, 0.5% JEFFAMINE, 1.1M NA-MALONATE.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0, 1.0397
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月9日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.03971
反射解像度: 2.5→46 Å / Num. obs: 24355 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 51.51 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 19.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 7.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.66 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.501→45.709 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 21.04 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: HYDROGENS WERE REFINED IN THE RIDING POSITIONS. THE FOLLOWING RESIDUES ARE DISORDERED. CHAIN B, RESIDUES 132 TO 134. CHAIN C, RESIDUES 132 TO 134, 151 TO 155, 180 TO 183 AND 302.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2099 1244 5.1 %
Rwork0.1672 --
obs0.1694 24346 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→45.709 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3951 0 0 74 4025
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1825460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.141519
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06623
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006699
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5007-2.60080.28071370.2192533X-RAY DIFFRACTION100
2.6008-2.71910.22251370.19672583X-RAY DIFFRACTION100
2.7191-2.86250.23241550.18032536X-RAY DIFFRACTION100
2.8625-3.04180.21631190.18692558X-RAY DIFFRACTION100
3.0418-3.27660.24121290.19082578X-RAY DIFFRACTION100
3.2766-3.60620.22771570.17772552X-RAY DIFFRACTION100
3.6062-4.12770.23251320.15882574X-RAY DIFFRACTION100
4.1277-5.19930.16861410.14412570X-RAY DIFFRACTION100
5.1993-45.7170.1921370.1572618X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.87460.3272-0.75611.53030.22280.9753-0.1378-0.34140.44660.21460.09560.2639-0.2912-0.3924-0.00010.39340.059-0.00320.3982-0.03590.36118.488472.1829-7.961
23.92790.3218-0.68023.77391.23772.1259-0.2513-0.1746-0.39520.30220.08450.15960.140.0519-0.00610.36920.02570.05980.26010.05970.338845.254544.32199.4634
33.92020.24480.46092.87522.52182.3146-0.1593-0.3464-0.7030.37480.05510.63640.6415-0.6022-0.00790.4295-0.02790.12270.42070.04330.652234.800138.03239.9574
43.4460.73091.72841.0545-0.57042.9909-0.22760.01710.4924-0.05930.0870.0976-0.47850.0008-0.00710.36580.0391-0.08890.2897-0.0320.306131.690877.3539-12.7442
51.6841-0.65040.99651.2880.59641.54680.02180.91740.5047-0.7263-0.13090.28760.09610.1345-0.00470.69670.05080.03030.94450.23710.490257.309374.8599-32.7893
62.4839-0.32560.02632.25220.35222.82340.06260.488-0.5976-0.5274-0.12220.6241-0.1767-0.3872-0.01390.43-0.0035-0.06960.5898-0.18860.550150.420136.8792-21.6479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 132 THROUGH 200 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 201 THROUGH 302 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN B AND (RESID 135 THROUGH 200 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESID 238 THROUGH 302 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN C AND (RESID 135 THROUGH 200 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN C AND (RESID 201 THROUGH 301 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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