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- PDB-4c0m: Crystal Structure of the N terminal domain of wild type TRIF (TIR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4c0m
タイトルCrystal Structure of the N terminal domain of wild type TRIF (TIR- domain-containing adapter-inducing interferon-beta)
要素TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
キーワードIMMUNE SYSTEM / TOLL-LIKE RECEPTOR ADAPTOR PROTEIN / INNATE IMMUNITY / TETRATRICO-PEPTIDE REPEAT (TPR) / IFIT PROTEINS
機能・相同性
機能・相同性情報


TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / positive regulation of natural killer cell activation / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death ...TICAM1 deficiency - HSE / TRAF3 deficiency - HSE / positive regulation of natural killer cell activation / ripoptosome / MyD88-independent TLR4 cascade / Toll Like Receptor 3 (TLR3) Cascade / TRIF-mediated programmed cell death / positive regulation of myeloid dendritic cell cytokine production / cellular response to oxidised low-density lipoprotein particle stimulus / TLR3-mediated TICAM1-dependent programmed cell death / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / toll-like receptor 3 signaling pathway / TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / macrophage activation involved in immune response / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of macrophage cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / toll-like receptor signaling pathway / response to exogenous dsRNA / B cell proliferation / positive regulation of type I interferon production / regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / signaling adaptor activity / nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of autophagy / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / autophagosome / positive regulation of interferon-beta production / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / positive regulation of protein ubiquitination / apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / positive regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to virus / molecular adaptor activity / early endosome / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / endosome membrane / inflammatory response / innate immune response / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #780 / TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / TRIF N-terminal domain / : / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily ...Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #780 / TIR domain-containing adapter molecule 1 / TRIF, N-terminal / TRIF N-terminal domain / : / RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / TIR domain profile. / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain / Toll/interleukin-1 receptor homology (TIR) domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TIR domain-containing adapter molecule 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ullah, M.O. / Ve, T. / Mangan, M. / Alaidarous, M. / Sweet, M.J. / Mansell, A. / Kobe, B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: The Tlr Signalling Adaptor Trif/Ticam-1 Has an N-Terminal Helical Domain with Structural Similarity to Ifit Proteins
著者: Ullah, M.O. / Ve, T. / Mangan, M. / Alaidarous, M. / Sweet, M.J. / Mansell, A. / Kobe, B.
履歴
登録2013年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月18日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
B: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
C: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1
D: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,0854
ポリマ－68,0854
非ポリマー00
水00
1
A: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0211
ポリマ－17,0211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0211
ポリマ－17,0211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0211
ポリマ－17,0211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,0211
ポリマ－17,0211
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.000, 49.400, 70.910
Angle α, β, γ (deg.)88.56, 77.20, 72.11
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER MOLECULE 1 / TICAM-1 / PROLINE-RICH / VINCULIN AND TIR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN B / PUTATIVE NF-KAPPA-B- ...TICAM-1 / PROLINE-RICH / VINCULIN AND TIR DOMAIN-CONTAINING PROTEIN B / PUTATIVE NF-KAPPA-B-ACTIVATING PROTEIN 502H / TOLL-INTERLEUKIN-1 RECEPTOR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN INDUCING INTERFERON BETA / MYD88-3 / TIR DOMAIN-CONTAINING ADAPTER PROTEIN INDUCING IFN-BETA / TRIF


分子量: 17021.229 Da / 分子数: 4 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-153 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMCSG7 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q8IUC6

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.7 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 0.1 M BIS TRIS PH 6.6, 150 MM NACL AND 21% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.95369
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95369 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.51 Å / Num. obs: 13337 / % possible obs: 89.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 34.21 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.2 / Net I/σ(I): 3.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 90.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BSX

4bsx


解像度: 2.8→39.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8277 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.7729 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.458
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2912 680 5.1 %RANDOM
Rwork0.2516 ---
obs0.2537 13335 89.58 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.6405 Å2-2.5178 Å20.4198 Å2
2---13.8142 Å2-6.5178 Å2
3----0.8264 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.48 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→39.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4352 0 0 0 4352
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014428HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.975999HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2107SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes120HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes643HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4428HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.23
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.97
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion552SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4769SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→3.02 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2318 137 4.91 %
Rwork0.2505 2654 -
all0.2496 2791 -
obs--89.58 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.6748-0.15190.14850.0347-2.133-0.31610.0117-0.01020.0132-0.0238-0.0156-0.02690.0153-0.0220.0039-0.1158-0.02120.01810.06890.16860.00029.194152.991849.7823
22.0378-0.38570.480.2239-1.36511.15930.00340.00720.0353-0.0032-0.0296-0.0038-0.0259-0.02620.0262-0.1162-0.0448-0.0030.09410.1157-0.028744.239934.366417.5179
31.92-0.0827-0.2081-0.2332-1.72931.2866-0.00220.0303-0.006-0.0065-0.0035-0.00770.02690.01880.0056-0.1438-0.03290.0090.09750.1087-0.038420.371517.52734.1388
42.2949-0.17650.01680.184-1.89290.41460.0146-0.00430.00220.0439-0.0186-0.04720.01370.01030.004-0.0811-0.02920.01210.07890.0768-0.057417.682245.80611.9037
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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