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- PDB-4bx9: Human Vps33A in complex with a fragment of human Vps16 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bx9
タイトルHuman Vps33A in complex with a fragment of human Vps16
要素(VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN ...) x 2
キーワードPROTEIN TRANSPORT / HOPS / MEMBRANE TRAFFICKING / SEC1/MUNC18 PROTEINS / TETHERING
機能・相同性
機能・相同性情報


CORVET complex / HOPS complex / regulation of SNARE complex assembly / endosomal vesicle fusion / melanosome localization / regulation of developmental pigmentation / vacuole fusion, non-autophagic / SARS-CoV-2 modulates autophagy / regulation of lysosomal lumen pH / lysosome localization ...CORVET complex / HOPS complex / regulation of SNARE complex assembly / endosomal vesicle fusion / melanosome localization / regulation of developmental pigmentation / vacuole fusion, non-autophagic / SARS-CoV-2 modulates autophagy / regulation of lysosomal lumen pH / lysosome localization / clathrin-coated vesicle / platelet formation / endosomal transport / endosome to lysosome transport / autophagosome maturation / vesicle-mediated transport / autophagosome / intracellular protein transport / recycling endosome / late endosome / late endosome membrane / actin binding / early endosome / lysosome / endosome membrane / endosome / lysosomal membrane / perinuclear region of cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vps16, C-terminal region / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3b / Vps16, C-terminal / Vps16, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vps16, C-terminal domain superfamily / Vps16, C-terminal region / Vps16, N-terminal region / Vacuolar protein sorting-associated protein 33, domain 3b / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 ...Vps16, C-terminal region / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3b / Vps16, C-terminal / Vps16, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vps16, C-terminal domain superfamily / Vps16, C-terminal region / Vps16, N-terminal region / Vacuolar protein sorting-associated protein 33, domain 3b / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / DNA polymerase; domain 1 / Alpha Horseshoe / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMIC ACID / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / MALONIC ACID / Vacuolar protein sorting-associated protein 33A / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 homolog
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Graham, S.C. / Wartosch, L. / Gray, S.R. / Scourfield, E.J. / Deane, J.E. / Luzio, J.P. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2013
タイトル: Structural basis of Vps33A recruitment to the human HOPS complex by Vps16.
著者: Graham, S.C. / Wartosch, L. / Gray, S.R. / Scourfield, E.J. / Deane, J.E. / Luzio, J.P. / Owen, D.J.
履歴
登録2013年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月14日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Database references
改定 1.32015年4月22日Group: Non-polymer description
改定 1.42019年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 33A
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 33A
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 16 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,8958
ポリマ－149,5183
非ポリマー3765
水3,513195
1
A: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 33A
C: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 16 HOMOLOG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7245
ポリマ－80,4402
非ポリマー2843
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 33A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,1703
ポリマ－69,0781
非ポリマー922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)128.410, 128.410, 263.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

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VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN ... , 2種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 33A / HVPS33A / VPS33A


分子量: 69078.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q96AX1
#2: タンパク質 VACUOLAR PROTEIN SORTING-ASSOCIATED PROTEIN 16 HOMOLOG / HVPS16 / VPS16


分子量: 11362.010 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 642-736 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPT3G / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: Q9H269

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非ポリマー , 4種, 200分子

#3: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#4: 化合物 ChemComp-LMR / (2S)-2-hydroxybutanedioic acid / L-Malate / L-りんご酸


分子量: 134.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O5
#5: 化合物 ChemComp-MLA / MALONIC ACID / DICARBOXYLIC ACID C3 / PROPANEDIOLIC ACID / METHANEDICARBOXYLIC ACID / マロン酸


分子量: 104.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H4O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細ADDITIONAL C-TERMINAL RESIDUES ARE DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. ADDITIONAL N-TERMINAL ...ADDITIONAL C-TERMINAL RESIDUES ARE DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR. ADDITIONAL N-TERMINAL RESIDUES ARE RESIDUAL FROM CLEAVAGE OF GST PURIFICATION TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.19 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS AT 20C. VPS33A:VPS16 COMPLEX (200 NL; A280 = 7.13, APPROX. 8.7 MG/ML) WAS MIXED 1:1 WITH RESERVOIR SOLUTION AND EQUILIBRATED AGAINST 80 UL RESERVOIRS ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS AT 20C. VPS33A:VPS16 COMPLEX (200 NL; A280 = 7.13, APPROX. 8.7 MG/ML) WAS MIXED 1:1 WITH RESERVOIR SOLUTION AND EQUILIBRATED AGAINST 80 UL RESERVOIRS CONTAINING 4% TACSIMATE PH 6.0, 12% PEG 3350 (HAMPTON RESEARCH). CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 30% ETHYLENE GLYCOL AND CRYO-COOLED BY PLUNGING INTO LIQUID NITROGEN.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.916
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年5月10日 / 詳細: TOROIDAL
放射モノクロメーター: SINGLE BOUNCE SI(111) CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.916 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→87.8 Å / Num. obs: 68560 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.2 % / Biso Wilson estimate: 76.138 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 1.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BX8

4bx8


解像度: 2.6→85.84 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 15.437 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21024 3465 5.1 %RANDOM
Rwork0.17594 ---
obs0.17762 65003 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 70.508 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.75 Å20 Å20 Å2
2---0.75 Å20 Å2
3---1.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→85.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9973 0 25 195 10193
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.01910178
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.029905
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7561.97613743
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.092322744
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.23951243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.52923.958480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.432151841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.911577
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.21549
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0211434
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.022339
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.668 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 248 -
Rwork0.377 4749 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61530.83190.11524.3494-1.30831.4261-0.08210.1606-0.00010.019-0.0417-0.15290.03650.29430.12370.03290.03160.02530.45510.21850.117855.29984.765302.87
21.2554-0.23110.33291.1622-0.38831.55950.04340.2058-0.1265-0.07230.05380.07050.3515-0.0091-0.09720.14750.01310.02350.23340.14460.160732.27762.726305.801
35.45732.38991.52312.76131.35713.98730.1449-1.00320.24760.4421-0.29730.2694-0.21080.23450.15240.3373-0.0782-0.0260.69940.07140.067637.391117.505290.289
42.29220.29930.36311.4672-0.42721.3855-0.14150.2203-0.0933-0.3643-0.01520.0710.01520.35150.15670.2103-0.0929-0.04850.50530.15280.07438.169103.333262.875
53.2542-0.7265-2.53351.5673-0.31896.87020.0625-0.05390.61130.11960.1245-0.0092-0.5097-0.1516-0.18690.32970.0664-0.00320.78630.30530.64166.69692.018304.788
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 146
2X-RAY DIFFRACTION2A147 - 600
3X-RAY DIFFRACTION3B1 - 146
4X-RAY DIFFRACTION4B147 - 600
5X-RAY DIFFRACTION5C640 - 736

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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