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- PDB-4bwl: Structure of the Y137A mutant of E. coli N-acetylneuraminic acid ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bwl
タイトルStructure of the Y137A mutant of E. coli N-acetylneuraminic acid lyase in complex with pyruvate, N-acetyl-D-mannosamine and N- acetylneuraminic acid
要素(N-ACETYLNEURAMINATE ...) x 2
キーワードLYASE / DIRECTED EVOLUTION / SUBSTRATE SPECIFICITY / PROTEIN ENGINEERING
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acetylneuraminate lyase / N-acetylneuraminate lyase activity / N-acetylneuraminate catabolic process / single-species biofilm formation / carbohydrate metabolic process / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...N-acetylneuraminate lyase / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-D-MANNOSE / Chem-SI3 / N-acetylneuraminate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Campeotto, I. / Phillips, S.E.V. / Pearson, A.R. / Nelson, A. / Berry, A.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2014
タイトル: The Reaction Mechanism of N-Acetylneuraminic Acid Lyase Revealed by a Combination of Crystallography, Qm/Mm Simulation and Mutagenesis.
著者: Daniels, A.D. / Campeotto, I. / Van Der Kamp, M.W. / Bolt, A.H. / Trinh, C.H. / Phillips, S.E.V. / Pearson, A.R. / Nelson, A. / Mulholland, A.J. / Berry, A.
履歴
登録2013年7月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年2月26日Group: Database references
改定 1.22014年4月30日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
B: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
C: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
D: N-ACETYLNEURAMINATE LYASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,66410
ポリマ－134,0384
非ポリマー1,6266
水1,838102
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11270 Å2
ΔGint-63.1 kcal/mol
Surface area40390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.970, 143.220, 83.410
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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N-ACETYLNEURAMINATE ... , 2種, 4分子 ABDC

#1: タンパク質 N-ACETYLNEURAMINATE LYASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / NALASE / SIALATE LYASE / ...N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / NALASE / SIALATE LYASE / SIALIC ACID ALDOLASE / SIALIC ACID LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID LYASE


分子量: 33492.273 Da / 分子数: 3 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SCHIFF BASE BETWEEN LYS165 AND N-ACETYLNEURAMINIC ACID
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKNANA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6L4, N-acetylneuraminate lyase
#2: タンパク質 N-ACETYLNEURAMINATE LYASE / N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / NALASE / SIALATE LYASE / ...N-ACETYLNEURAMINATE PYRUVATE-LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID ALDOLASE / NALASE / SIALATE LYASE / SIALIC ACID ALDOLASE / SIALIC ACID LYASE / N-ACETYLNEURAMINIC ACID LYASE


分子量: 33561.312 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: SCHIFF BASE BETWEEN LYS165 AND PYRUVATE / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / プラスミド: PKNANA / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6L4, N-acetylneuraminate lyase

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糖 , 1種, 3分子

#3: 糖 ChemComp-SI3 / 5-(acetylamino)-3,5-dideoxy-D-glycero-D-galacto-non-2-ulosonic acid / N-acetylneuraminic acid, ketone form / N-アセチルノイラミン酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 309.270 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C11H19NO9

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非ポリマー , 3種, 105分子

#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MN9 / 2-(ACETYLAMINO)-2-DEOXY-D-MANNOSE / N-アセチル-D-マンノサミン


分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 102 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.29 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.2 / 詳細: 100MM TRIS-HCL PH 8.2, 200MM NACL, 18% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.97
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.512
11-H, -K, H+L20.488
反射解像度: 2→49.5 Å / Num. obs: 82202 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 21.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2→2.11 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.41 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0097精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WNN

2wnn


解像度: 2→49.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 4.557 / SU ML: 0.117 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.037 / ESU R Free: 0.035 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2349 4084 5 %RANDOM
Rwork0.17964 ---
obs0.18247 78080 98.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-50.39 Å20 Å2-7.26 Å2
2---24.13 Å20 Å2
3----26.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→49.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9166 0 92 102 9360
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0229419
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3421.9812745
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9013.00115368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.43951184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.23824.793411
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.342151621
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9031547
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02110459
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021800
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5061.55880
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1171.52436
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.86329430
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.38333539
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0594.53315
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.996→2.048 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.379 255 -
Rwork0.306 5127 -
obs--88.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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