[日本語] English
万見
- PDB-4bv2: CRYSTAL STRUCTURE OF SIR2 IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR EX-527, 2... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bv2
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF SIR2 IN COMPLEX WITH THE INHIBITOR EX-527, 2'-O-ACETYL-ADP-RIBOSE AND DEACETYLATED P53-PEPTIDE
要素
  • CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
  • NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
キーワードHYDROLASE / NAD-DEPENDENT DEACETYLASE / SIRTUIN / INHIBITOR COMPLEX / EX-527 / ACETYLATED ADP-RIBOSE / HYDROLASE-HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator ...protein acetyllysine N-acetyltransferase / histone deacetylase activity, NAD-dependent / negative regulation of helicase activity / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / regulation of cell cycle G2/M phase transition / regulation of fibroblast apoptotic process / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / positive regulation of thymocyte apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / regulation of tissue remodeling / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / mRNA transcription / bone marrow development / positive regulation of programmed necrotic cell death / circadian behavior / T cell proliferation involved in immune response / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / germ cell nucleus / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone deacetylase regulator activity / negative regulation of glial cell proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / negative regulation of neuroblast proliferation / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / ER overload response / thymocyte apoptotic process / B cell lineage commitment / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / negative regulation of mitophagy / negative regulation of DNA replication / entrainment of circadian clock by photoperiod / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / Zygotic genome activation (ZGA) / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / necroptotic process / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / TFIID-class transcription factor complex binding / SUMOylation of transcription factors / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / rRNA transcription / Transcriptional Regulation by VENTX / replicative senescence / cellular response to UV-C / general transcription initiation factor binding / cellular response to actinomycin D / NAD+ binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of execution phase of apoptosis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / neuroblast proliferation / Pyroptosis / hematopoietic stem cell differentiation / viral process / response to X-ray / embryonic organ development / chromosome organization / type II interferon-mediated signaling pathway / somitogenesis / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / hematopoietic progenitor cell differentiation / glial cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / negative regulation of stem cell proliferation / cellular response to glucose starvation / mitophagy / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / gastrulation / response to salt stress / 14-3-3 protein binding / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / negative regulation of proteolysis / MDM2/MDM4 family protein binding
類似検索 - 分子機能
Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 ...Sirtuin, class U / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / : / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / TPP-binding domain / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / p53-like transcription factor, DNA-binding / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-O-ACETYL ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / Chem-OCZ / Cellular tumor antigen p53 / NAD-dependent protein deacetylase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Gertz, M. / Weyand, M. / Steegborn, C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2013
タイトル: Ex-527 Inhibits Sirtuins by Exploiting Their Unique Nad+-Dependent Deacetylation Mechanism
著者: Gertz, M. / Fischer, F. / Nguyen, G.T.T. / Lakshminarasimhan, M. / Schutkowski, M. / Weyand, M. / Steegborn, C.
履歴
登録2013年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
B: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
E: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
H: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,16610
ポリマ－58,3354
非ポリマー1,8316
水00
1
A: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4854
ポリマ－27,5701
非ポリマー9153
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,4854
ポリマ－27,5701
非ポリマー9153
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
H: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.6 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5981
ポリマ－1,5981
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53


  • 登録者が定義した集合体
  • 1.6 kDa, 1 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,5981
ポリマ－1,5981
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
B: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
H: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0835
ポリマ－29,1682
非ポリマー9153
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area870 Å2
ΔGint-4.7 kcal/mol
Surface area11410 Å2
手法PISA
6
A: NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE
E: CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0835
ポリマ－29,1682
非ポリマー9153
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area820 Å2
ΔGint-3.9 kcal/mol
Surface area11690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.950, 45.950, 241.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1113A2 - 245
2113B2 - 245

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.999, -0.0332, 0.031), (-0.006934, 0.7859, 0.6183), (-0.0449, 0.6174, -0.7853)122.6, 27.25, -76.24
2given(1), (1), (1)
3given(-0.998967, -0.006905, -0.04492), (-0.033196, 0.785921, 0.617436), (0.03104, 0.618289, -0.785338)119.2344, 29.72567, -80.52349

-
要素

#1: タンパク質 NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE / REGULATORY PROTEIN SIR2 HOMOLOG / SIR2TM / NAD-DEPENDENT PROTEIN DEACETYLASE SIR2


分子量: 27569.793 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMOTOGA MARITIMA (バクテリア)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9WYW0, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド CELLULAR TUMOR ANTIGEN P53 / DEACETYLATED P53-PEPTIDE / ANTIGEN NY-CO-13 / PHOSPHOPROTEIN P53 / TUMOR SUPPRESSOR P53 / P53


分子量: 1597.900 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 380-384 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P04637
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-OCZ / (1S)-6-chloro-2,3,4,9-tetrahydro-1H-carbazole-1- carboxamide


分子量: 248.708 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H13ClN2O
#5: 化合物 ChemComp-OAD / 2'-O-ACETYL ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


タイプ: RNA linking / 分子量: 601.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H25N5O15P2
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.9 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1 M BIS-TRIS PH5.9

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年11月14日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: SI(111) MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→60.47 Å / Num. obs: 31261 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 11.54
反射 シェル解像度: 3.3→3.4 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 1.05 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1YC5

1yc5


解像度: 3.3→60.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.845 / SU B: 108.33 / SU ML: 0.846 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.787 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31781 374 5 %RANDOM
Rwork0.2452 ---
obs0.2489 7099 99.76 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 114.439 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.01 Å20 Å20 Å2
2--2.01 Å20 Å2
3----4.03 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→60.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3739 0 114 0 3853
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.023937
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1332.0255331
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.9195468
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.44724.398166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.50215696
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2741522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2615
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0212860
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.0966.0581893
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.6249.0772354
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0816.2662044
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A883loose positional0.065
2B883loose positional0.065
1A916tight thermal6.690.5
2B916tight thermal6.690.5
1A883loose thermal8.7410
2B883loose thermal8.7410
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.386 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.436 26 -
Rwork0.307 500 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.01063.3286-0.05487.05231.01913.379-0.4827-0.7262-0.05990.69520.2604-0.25430.29130.25740.22230.4540.3159-0.02080.26440.0570.31849.432363.8727-6.4175
26.4119-2.82220.11584.25770.72934.0026-0.05421.20760.4468-0.162-0.3182-0.0634-0.2523-0.11240.37230.4023-0.2396-0.10.42040.02540.338870.916372.8163-34.1303
3207.483470.9652-182.56237.7495-89.4486214.75455.2158-3.50211.1176-0.3202-2.98831.0105-0.38626.6769-2.22750.7343-0.0482-0.23830.6239-0.14740.451271.014779.3658-31.9064
47.703214.180745.485112.445331.5925300.15780.9175-0.9369-0.1188-2.6385-1.1743-2.34578.2178-5.87670.25690.6210.2423-0.20360.8328-0.00951.082849.300870.1896-4.3862
55.00554.59883.173726.63863.76782.059-2.7171-0.21010.557-3.55042.31410.1554-1.67720.0180.4032.06070.33780.07920.50670.17050.317941.474967.687-5.7857
60.89733.68711.309315.97955.73862.07910.07170.1664-0.01560.85870.2972-0.69350.34270.0629-0.3690.3929-0.0039-0.32840.82210.51430.788778.458476.6872-31.5204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 245
2X-RAY DIFFRACTION2B3 - 246
3X-RAY DIFFRACTION3A1247
4X-RAY DIFFRACTION4B1247
5X-RAY DIFFRACTION5A1248
6X-RAY DIFFRACTION6B1248

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る