[日本語] English
万見
- PDB-4bom: Structure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex re... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bom
タイトルStructure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex revealing the protein-membrane and lateral protein-protein interaction
要素ENVELOPE GLYCOPROTEIN B
キーワードVIRAL PROTEIN / MEMBRANE PROXIMAL REGION / PROTEIN COAT / PSEUDO-ATOMIC VIRUS-HOST INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endosome membrane / symbiont entry into host cell / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 1 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 / Herpesvirus Glycoprotein B, PH-like domain 2 superfamily / Herpesvirus Glycoprotein B ectodomain / Herpesvirus Glycoprotein B / Herpesvirus Glycoprotein B PH-like domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein B
類似検索 - 構成要素
生物種HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 27 Å
データ登録者Maurer, U.E. / Zeev-Ben-Mordehai, Z. / Pandurangan, A.P. / Cairns, T.M. / Hannah, B.P. / Whitbeck, J.C. / Eisenberg, R.J. / Cohen, G.H. / Topf, M. / Huiskonen, J.T. / Grunewald, K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2013
タイトル: The structure of herpesvirus fusion glycoprotein B-bilayer complex reveals the protein-membrane and lateral protein-protein interaction.
著者: Ulrike E Maurer / Tzviya Zeev-Ben-Mordehai / Arun Prasad Pandurangan / Tina M Cairns / Brian P Hannah / J Charles Whitbeck / Roselyn J Eisenberg / Gary H Cohen / Maya Topf / Juha T Huiskonen / Kay Grünewald /
要旨: Glycoprotein B (gB) is a key component of the complex herpesvirus fusion machinery. We studied membrane interaction of two gB ectodomain forms and present an electron cryotomography structure of the ...Glycoprotein B (gB) is a key component of the complex herpesvirus fusion machinery. We studied membrane interaction of two gB ectodomain forms and present an electron cryotomography structure of the gB-bilayer complex. The two forms differed in presence or absence of the membrane proximal region (MPR) but showed an overall similar trimeric shape. The presence of the MPR impeded interaction with liposomes. In contrast, the MPR-lacking form interacted efficiently with liposomes. Lateral interaction resulted in coat formation on the membranes. The structure revealed that interaction of gB with membranes was mediated by the fusion loops and limited to the outer membrane leaflet. The observed intrinsic propensity of gB to cluster on membranes indicates an additional role of gB in driving the fusion process forward beyond the transient fusion pore opening and subsequently leading to fusion pore expansion.
履歴
登録2013年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Other
改定 1.22013年8月28日Group: Database references
改定 1.32017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.42018年10月24日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_radiation ...citation / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_entity_assembly / em_entity_assembly_naturalsource / em_entity_assembly_recombinant / em_software / entity_src_gen
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _em_entity_assembly.source / _em_entity_assembly.type / _em_software.name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector
改定 1.52024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _struct_sheet.number_strands
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2380
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2380
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ENVELOPE GLYCOPROTEIN B
B: ENVELOPE GLYCOPROTEIN B
C: ENVELOPE GLYCOPROTEIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)213,3773
ポリマ－213,3773
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

-
要素

#1: タンパク質 ENVELOPE GLYCOPROTEIN B / GB / GB-1 / GB1


分子量: 71125.688 Da / 分子数: 3 / 断片: GLYCOPROTEIN B ECTODOMAIN, RESIDUES 103-724 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: LIPOSOMES CONSISTING OF PHOSPHATIDYLCHOLINE AND CHOLESTEROL AT 1.7\:1 MOLAR RATIO WERE INCUBATED WITH GB AT PH 5.5 AT 37C FOR ONE HOUR
由来: (組換発現) HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
株: KOS / プラスミド: PCW289 / 細胞株 (発現宿主): Sf9 / 発現宿主: Spodoptera frugiperda / 参照: UniProt: P06437

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

-
試料調製

構成要素名称: HUMAN HERPESVIRUS 1 ENVELOPED GLYCOPROTEIN GB ECTODOMAIN LACKING THE MEMBRANE PROXIMAL REGION BOUND TO LIPOSOMES
タイプ: COMPLEX / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: HUMAN HERPESVIRUS 1 (ヘルペスウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液名称: PBS WITH SODIUM CITRATE / pH: 5.5 / 詳細: PBS WITH SODIUM CITRATE
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / 詳細: LIQUID NITROGEN PROPANE MIXTURE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2008年1月17日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（補正後）: 67000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ傾斜角・最大: 60 ° / 傾斜角・最小: -60 °
撮影電子線照射量: 100 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 9

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1Flex-EMモデルフィッティング
2JSUBTOMO３次元再構成
CTF補正詳細: LOW PASS FILTER TO THE FIRST ZERO CROSSING OF THE CTF
対称性点対称性: C3 (3回回転対称)
3次元再構成手法: SUBTOMOGRAM AVERAGING / 解像度: 27 Å / 粒子像の数: 786 / ピクセルサイズ（実測値）: 4.6 Å
詳細: THE MISSING FUSION LOOP RESIDUES 261 AND 262 WERE MODELED IN ALL THE THREE CHAINS OF USING MODELLER BASED ON THE GB CRYSTAL STRUCTURE (PDB ID 2GUM) SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM ...詳細: THE MISSING FUSION LOOP RESIDUES 261 AND 262 WERE MODELED IN ALL THE THREE CHAINS OF USING MODELLER BASED ON THE GB CRYSTAL STRUCTURE (PDB ID 2GUM) SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2380. (DEPOSITION ID: 11670).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--FLEXIBLE REFINEMENT PROTOCOL--FLEXIBLE
原子モデル構築PDB-ID: 3NWF

3nwf


Accession code: 3NWF / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14745 0 0 0 14745

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る