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- PDB-4boh: Madanins (MEROPS I53) are cleaved by thrombin and factor Xa -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4boh
タイトルMadanins (MEROPS I53) are cleaved by thrombin and factor Xa
要素
  • THROMBIN HEAVY CHAIN
  • THROMBIN INHIBITOR MADANIN 1
  • THROMBIN LIGHT CHAIN
キーワードHYDROLASE/INHIBITOR / HYDROLASE-INHIBITOR COMPLEX / COAGULATION INHIBITOR / PROTEASE / MACROMOLECULAR RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium ...molecular function inhibitor activity / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / thrombin-activated receptor signaling pathway / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin / negative regulation of astrocyte differentiation / regulation of blood coagulation / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Peptide ligand-binding receptors / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / regulation of cell shape / heparin binding / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / : / positive regulation of cell growth / blood microparticle / G alpha (q) signalling events / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Thrombin inhibitor Madanin / Thrombin inhibitor Madanin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site ...Thrombin inhibitor Madanin / Thrombin inhibitor Madanin / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Prothrombin / Thrombin inhibitor madanin 1
類似検索 - 構成要素
生物種HAEMAPHYSALIS LONGICORNIS (ダニ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.595 Å
データ登録者Figueiredo, A.C. / deSanctis, D. / Pereira, P.J.B.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: The Tick-Derived Anticoagulant Madanin is Processed by Thrombin and Factor Xa.
著者: Figueiredo, A.C. / De Sanctis, D. / Pereira, P.J.
履歴
登録2013年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 6-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 7-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THROMBIN HEAVY CHAIN
B: THROMBIN LIGHT CHAIN
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
M: THROMBIN INHIBITOR MADANIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,50314
ポリマ－74,5355
非ポリマー9699
水1,65792
1
H: THROMBIN HEAVY CHAIN
L: THROMBIN LIGHT CHAIN
M: THROMBIN INHIBITOR MADANIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,0947
ポリマ－40,6583
非ポリマー4364
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4050 Å2
ΔGint-39.6 kcal/mol
Surface area13020 Å2
手法PISA
2
A: THROMBIN HEAVY CHAIN
B: THROMBIN LIGHT CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4097
ポリマ－33,8772
非ポリマー5325
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3030 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area12830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.071, 78.578, 155.156
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.327063, 0.611687, -0.720326), (0.640479, -0.41699, -0.644908), (-0.69485, -0.672279, -0.25539)28.6372, 13.0298, 89.3278
2given(-0.326757, 0.645208, -0.690606), (0.610181, -0.413999, -0.675488), (-0.72174, -0.642115, -0.258417)62.8492, 48.1413, 51.9672

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 3分子 AHM

#1: タンパク質 THROMBIN HEAVY CHAIN / ALPHA-THROMBIN / COAGULATION FACTOR II /


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: タンパク質 THROMBIN INHIBITOR MADANIN 1 / MADANIN-1


分子量: 6781.231 Da / 分子数: 1 / Fragment: RESIDUES 20-79 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HAEMAPHYSALIS LONGICORNIS (ダニ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q86FP9

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 4分子 BL

#2: タンパク質・ペプチド THROMBIN LIGHT CHAIN / ALPHA-THROMBIN / COAGULATION FACTOR II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 3種, 99分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1M TRIS-HCL PH 8.5, 0.2M LITHIUM SULFATE, 25% (W/V) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年9月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→44 Å / Num. obs: 20364 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 46.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 86.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3U69

3u69


解像度: 2.595→43.98 Å / SU ML: 0.37 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2386 1035 5.1 %
Rwork0.1908 --
obs0.1932 20308 97.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 54 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.595→43.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4618 0 55 92 4765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044798
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8556480
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0931802
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.034670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004824
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.595-2.73180.36511320.2842367X-RAY DIFFRACTION86
2.7318-2.90290.36081460.27892694X-RAY DIFFRACTION98
2.9029-3.1270.34011570.28442789X-RAY DIFFRACTION100
3.127-3.44160.29141570.2282762X-RAY DIFFRACTION100
3.4416-3.93930.24441590.18312806X-RAY DIFFRACTION100
3.9393-4.9620.15771470.13542852X-RAY DIFFRACTION100
4.962-43.98610.17921370.1593003X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.3268-3.66060.96566.48651.31062.8547-0.1982-0.468-0.29670.62640.35931.18130.9958-1.4634-0.2070.7242-0.2470.24920.90540.00860.862515.03626.01245.4603
20.67150.18160.43238.0616-4.2752.70910.4024-0.0104-0.08090.5014-0.15180.0252-0.0795-0.4535-0.2140.508-0.0834-0.05180.2769-0.03220.343824.3571-3.017345.8166
36.09763.3875-6.41682.1901-3.86637.3409-0.1925-0.0947-0.74150.6186-0.0061-0.48520.97810.92480.26640.60050.0866-0.08380.3979-0.0010.390332.4746-8.031144.4661
42.50740.17461.7321.723.48047.82030.37020.3361-1.49880.26090.9271-1.75250.26531.2433-0.88880.35340.0696-0.0670.4746-0.15350.708540.77981.434740.1922
55.2589-0.64821.59154.02380.14533.55050.20680.4083-0.1951-0.2842-0.20110.25450.3907-0.0429-0.01860.30680.0320.04210.248-0.05780.239416.6036-1.091825.1193
64.07080.40450.26112.35760.55514.84950.15550.044-0.0975-0.1602-0.05130.1361-0.0092-0.3199-0.09310.30840.02920.03960.2122-0.03220.269819.14752.946731.149
73.883-0.22320.18422.3090.96464.17860.13890.63260.0763-0.40530.2344-0.4002-0.31930.747-0.32860.3257-0.00410.05880.4259-0.04820.328732.50333.592724.4143
84.4428-0.80890.93112.1825-1.53558.56140.2758-0.2590.21340.1801-0.31050.4211-1.0086-0.5053-0.00770.60430.11070.04290.2781-0.04510.464315.181215.624134.2028
94.4407-4.1491-5.17824.763.59037.8081-0.1007-0.7748-1.13880.5108-0.07740.3710.6265-0.43430.08030.3741-0.1439-0.0090.67270.05330.5244-12.9307-0.143162.9273
108.99825.1456-0.3669.23921.11518.1466-0.94180.62520.4167-0.21730.37651.47250.3437-1.08570.46760.42980.03330.07870.7510.02190.4428-18.45796.409860.9817
112.7667-1.5013-3.9452.92024.33877.92830.087-0.09040.4478-0.6826-0.42060.5019-1.0331-2.00260.26540.39130.1549-0.04830.5415-0.0520.3653-12.775912.617949.7559
122.5903-0.0622-0.25525.5241-0.27735.43970.2901-0.6753-0.11670.3886-0.2571-0.2443-0.08730.0469-0.05810.3891-0.04950.050.70550.08810.2899-1.40910.10971.6447
132.1191-1.85440.73983.3521-0.09476.7495-0.0299-0.8681-0.34890.2157-0.3485-0.71520.12551.61770.17840.48430.1312-0.04541.01650.18560.483310.5175.386972.6084
143.7539-1.06770.1282.80550.59964.4990.0512-0.7980.03260.48060.0501-0.36950.36180.80260.02710.46780.1401-0.02970.83590.07070.42866.05745.555870.8303
151.95210.4467-0.62953.0001-0.95794.3358-0.0282-0.4904-0.49820.15250.12290.0540.5246-0.0279-0.06060.36570.01260.05660.53650.12160.3726-2.81541.924561.0178
166.1672-0.1418-1.78845.1562.32089.29360.1986-0.71590.4140.2978-0.06430.08-0.7272-0.451-0.11560.28680.0948-0.01980.35410.02340.3262-2.653719.077764.7009
171.7473-0.70691.1088.0101-0.98878.76640.0690.05490.2531-0.51910.3584-0.7772-0.35990.9936-0.45280.3851-0.07070.14130.62810.01440.404713.08716.954349.714
187.5439-3.76141.43058.3894-2.9536.50970.0147-0.28150.59810.2505-0.1564-0.5459-0.87040.28940.1470.2497-0.05110.01860.3466-0.06060.28921.093520.357157.0361
192.5551.00080.2064.42491.25714.3760.1487-0.137-0.0520.0253-0.1896-0.2316-0.09760.11020.07540.27740.05580.03640.45990.00270.28440.488711.517656.5693
206.8103-0.16664.57413.3018-0.60046.50390.70680.4901-0.61350.1662-0.3857-0.01021.63351.2081-0.22070.7250.31190.0660.6961-0.06320.64959.1808-5.37858.7043
216.0308-1.0323-2.65340.25190.5761.36530.4650.262-0.2356-0.0158-0.26270.1934-0.681-0.3115-0.10281.0526-0.19170.11790.6184-0.24410.689127.02395.208814.5396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN L AND (RESID 287 THROUGH 291 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN L AND (RESID 292 THROUGH 301 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN L AND (RESID 302 THROUGH 308 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN L AND (RESID 309 THROUGH 318 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN H AND (RESID 321 THROUGH 383 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN H AND (RESID 384 THROUGH 460 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN H AND (RESID 461 THROUGH 563 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN H AND (RESID 564 THROUGH 579 )
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN B AND (RESID 291 THROUGH 299 )
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN B AND (RESID 300 THROUGH 308 )
11X-RAY DIFFRACTION11CHAIN B AND (RESID 309 THROUGH 318 )
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN A AND (RESID 321 THROUGH 354 )
13X-RAY DIFFRACTION13CHAIN A AND (RESID 355 THROUGH 383 )
14X-RAY DIFFRACTION14CHAIN A AND (RESID 384 THROUGH 420 )
15X-RAY DIFFRACTION15CHAIN A AND (RESID 421 THROUGH 460 )
16X-RAY DIFFRACTION16CHAIN A AND (RESID 461 THROUGH 489 )
17X-RAY DIFFRACTION17CHAIN A AND (RESID 490 THROUGH 504 )
18X-RAY DIFFRACTION18CHAIN A AND (RESID 505 THROUGH 527 )
19X-RAY DIFFRACTION19CHAIN A AND (RESID 528 THROUGH 563 )
20X-RAY DIFFRACTION20CHAIN A AND (RESID 564 THROUGH 577 )
21X-RAY DIFFRACTION21CHAIN M AND (RESID 51 THROUGH 54 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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