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万見
- PDB-4bog: The structure and super-organization of acetylcholine receptor-ra... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bog
タイトルThe structure and super-organization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes
要素
  • Acetylcholine receptor beta subunit
  • Acetylcholine receptor delta subunit
  • Acetylcholine receptor gamma subunit
  • Acetylcholine receptor subunit alpha
キーワードTRANSPORT PROTEIN / CLUSTERING / SYNAPSE / NEUROMUSCULAR JUNCTION / NICOTINIC / RAPSYN / 43K / ELECTRIC ORGAN
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-gated channel complex / acetylcholine-gated monoatomic cation-selective channel activity / acetylcholine receptor signaling pathway / transmembrane signaling receptor activity / postsynaptic membrane / neuron projection
類似検索 - 分子機能
Nicotinic acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel, conserved site / Neurotransmitter-gated ion-channels signature. / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane region / Neurotransmitter-gated ion-channel transmembrane domain superfamily / Neuronal acetylcholine receptor / Neurotransmitter-gated ion-channel / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand-binding domain superfamily / Neurotransmitter-gated ion-channel ligand binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Acetylcholine receptor subunit alpha / Acetylcholine receptor subunit delta / Acetylcholine receptor gamma subunit / Acetylcholine receptor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Torpedo marmorata (エイ)
手法電子顕微鏡法 / 電子線トモグラフィー法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 50 Å
データ登録者Zuber, B. / Unwin, N.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2013
タイトル: Structure and superorganization of acetylcholine receptor-rapsyn complexes.
著者: Benoît Zuber / Nigel Unwin /
要旨: The scaffolding protein at the neuromuscular junction, rapsyn, enables clustering of nicotinic acetylcholine receptors in high concentration and is critical for muscle function. Patients with ...The scaffolding protein at the neuromuscular junction, rapsyn, enables clustering of nicotinic acetylcholine receptors in high concentration and is critical for muscle function. Patients with insufficient receptor clustering suffer from muscle weakness. However, the detailed organization of the receptor-rapsyn network is poorly understood: it is unclear whether rapsyn first forms a wide meshwork to which receptors can subsequently dock or whether it only forms short bridges linking receptors together to make a large cluster. Furthermore, the number of rapsyn-binding sites per receptor (a heteropentamer) has been controversial. Here, we show by cryoelectron tomography and subtomogram averaging of Torpedo postsynaptic membrane that receptors are connected by up to three rapsyn bridges, the minimum number required to form a 2D network. Half of the receptors belong to rapsyn-connected groups comprising between two and fourteen receptors. Our results provide a structural basis for explaining the stability and low diffusion of receptors within clusters.
履歴
登録2013年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月10日Group: Database references
改定 1.22017年8月2日Group: Data collection / カテゴリ: em_software
Item: _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name
改定 1.32019年9月11日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Other / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: cell / entity ...cell / entity / entity_src_nat / pdbx_validate_symm_contact / struct_ref
Item: _cell.length_a / _cell.length_b ..._cell.length_a / _cell.length_b / _cell.length_c / _entity.pdbx_description / _entity_src_nat.common_name / _entity_src_nat.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_end_seq_num / _entity_src_nat.pdbx_organism_scientific / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
改定 1.42019年10月23日Group: Data collection / Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _cell.Z_PDB

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-2376
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2376
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Acetylcholine receptor beta subunit
1: Acetylcholine receptor delta subunit
2: Acetylcholine receptor subunit alpha
3: Acetylcholine receptor gamma subunit
A: Acetylcholine receptor subunit alpha
B: Acetylcholine receptor beta subunit
C: Acetylcholine receptor delta subunit
D: Acetylcholine receptor subunit alpha
E: Acetylcholine receptor gamma subunit
F: Acetylcholine receptor subunit alpha
G: Acetylcholine receptor beta subunit
H: Acetylcholine receptor delta subunit
I: Acetylcholine receptor subunit alpha
J: Acetylcholine receptor gamma subunit
K: Acetylcholine receptor subunit alpha
L: Acetylcholine receptor beta subunit
M: Acetylcholine receptor delta subunit
N: Acetylcholine receptor subunit alpha
O: Acetylcholine receptor gamma subunit
P: Acetylcholine receptor subunit alpha
Q: Acetylcholine receptor beta subunit
R: Acetylcholine receptor delta subunit
S: Acetylcholine receptor subunit alpha
T: Acetylcholine receptor gamma subunit
U: Acetylcholine receptor subunit alpha
V: Acetylcholine receptor beta subunit
W: Acetylcholine receptor delta subunit
X: Acetylcholine receptor subunit alpha
Y: Acetylcholine receptor gamma subunit
Z: Acetylcholine receptor subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,679,70230
ポリマ－1,679,70230
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Acetylcholine receptor beta subunit


分子量: 56123.594 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Torpedo marmorata (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞内の位置: POSTSYNAPTIC PLASMA MEMBRANE / 参照: UniProt: Q6S3I0
#2: タンパク質
Acetylcholine receptor delta subunit


分子量: 60017.684 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Torpedo marmorata (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞内の位置: POSTSYNAPTIC PLASMA MEMBRANE / 参照: UniProt: Q6S3H8
#3: タンパク質
Acetylcholine receptor subunit alpha


分子量: 52845.523 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Torpedo marmorata (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞内の位置: POSTSYNAPTIC PLASMA MEMBRANE / 参照: UniProt: P02711
#4: タンパク質
Acetylcholine receptor gamma subunit


分子量: 58118.012 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Torpedo marmorata (エイ) / Cell: ELECTROCYTE / 細胞内の位置: POSTSYNAPTIC PLASMA MEMBRANE / 参照: UniProt: Q6S3H9

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: ACETYLCHOLINE RECEPTOR- RAPSYN COMPLEX / タイプ: COMPLEX
緩衝液名称: 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L
pH: 7.4
詳細: 400 MM NACL, 20 MM PHOSPHATE BUFFER, LEUPEPTIN 0.3 MG/L, PEPSTATIN 1 MG/L
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F30 / 日付: 2008年7月25日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 69000 X / 倍率（補正後）: 80213 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 6000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 85 K / 傾斜角・最大: 70 ° / 傾斜角・最小: -70 °
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
画像スキャンデジタル画像の数: 142

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2IMOD３次元再構成
3PRIISM/IVE３次元再構成
4TOMO3D３次元再構成
5Xmipp３次元再構成ML
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM LIKELIHOOD SUBTOMOGRAM AVERAGING / 解像度: 50 Å / 粒子像の数: 3564 / ピクセルサイズ（公称値）: 7.48 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 7.48 Å / 倍率補正: CATALASE CRYSTAL
詳細: SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2376. (DEPOSITION ID: 11658).
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL
詳細: METHOD--LOCAL CORRELATION REFINEMENT PROTOCOL--ELECTRON MICROSCOPY
原子モデル構築PDB-ID: 2BG9

2bg9

精密化最高解像度: 50 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数89544 0 0 0 89544

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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