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万見
- PDB-4bne: Pacsin2 Interacts with Membranes and Actin-Filaments -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bne
タイトルPacsin2 Interacts with Membranes and Actin-Filaments
要素PROTEIN KINASE C AND CASEIN KINASE SUBSTRATE IN NEURONS PROTEIN 2
キーワードENDOCYTOSIS / MEMBRANE SCULPTING / F- ACTIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


caveola assembly / plasma membrane tubulation / phosphatidic acid binding / negative regulation of endocytosis / regulation of endocytosis / cytoskeletal protein binding / cytoskeleton organization / caveola / phospholipid binding / ruffle membrane ...caveola assembly / plasma membrane tubulation / phosphatidic acid binding / negative regulation of endocytosis / regulation of endocytosis / cytoskeletal protein binding / cytoskeleton organization / caveola / phospholipid binding / ruffle membrane / recycling endosome membrane / endocytosis / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / early endosome / endosome / focal adhesion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PACSIN2, F-BAR domain / PACSIN1/PACSIN2, SH3 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain ...PACSIN2, F-BAR domain / PACSIN1/PACSIN2, SH3 domain / Fes/CIP4, and EFC/F-BAR homology domain / Arfaptin homology (AH) domain/BAR domain / Fes/CIP4 homology domain / FCH domain / F-BAR domain / F-BAR domain profile. / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Protein kinase C and casein kinase substrate in neurons protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.57 Å
データ登録者Kostan, J. / Salzer, U. / Orlova, A. / Toeroe, I. / Hodnik, V. / Schreiner, C. / Merilainen, J. / Nikki, M. / Virtanen, I. / Lehto, V.-P. ...Kostan, J. / Salzer, U. / Orlova, A. / Toeroe, I. / Hodnik, V. / Schreiner, C. / Merilainen, J. / Nikki, M. / Virtanen, I. / Lehto, V.-P. / Anderluh, G. / Egelman, E.H. / Djinovic-Carugo, K.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2014
タイトル: Direct Interaction of Actin Filaments with F-Bar Protein Pacsin2.
著者: Kostan, J. / Salzer, U. / Orlova, A. / Toro, I. / Hodnik, V. / Senju, Y. / Zou, J. / Schreiner, C. / Steiner, J. / Merilainen, J. / Nikki, M. / Virtanen, I. / Carugo, O. / Rappsilber, J. / ...著者: Kostan, J. / Salzer, U. / Orlova, A. / Toro, I. / Hodnik, V. / Senju, Y. / Zou, J. / Schreiner, C. / Steiner, J. / Merilainen, J. / Nikki, M. / Virtanen, I. / Carugo, O. / Rappsilber, J. / Lappalainen, P. / Lehto, V. / Anderluh, G. / Egelman, E.H. / Djinovic-Carugo, K.
履歴
登録2013年5月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年9月24日Group: Database references
改定 1.22014年11月19日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN KINASE C AND CASEIN KINASE SUBSTRATE IN NEURONS PROTEIN 2
B: PROTEIN KINASE C AND CASEIN KINASE SUBSTRATE IN NEURONS PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,78411
ポリマ－105,8112
非ポリマー9739
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10260 Å2
ΔGint-139.3 kcal/mol
Surface area32710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.060, 105.500, 125.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.9728, -0.2317, 0.004372), (-0.2317, 0.9722, -0.03496), (0.003847, -0.03502, -0.9994)
ベクター: 273.5, 32.33, 11.78)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN KINASE C AND CASEIN KINASE SUBSTRATE IN NEURONS PROTEIN 2 / FOCAL ADHESION PROTEIN OF 52 KDA / FAP52 / PACSIN2


分子量: 52905.723 Da / 分子数: 2 / 断片: F-BAR DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL PROTEOLYTIC FRAGMENT COMPRISING THE WHOLE F-BAR DOMAIN
由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O13154
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細1,4,7,10-TETRAOXA-DECAN (PGE): PEG FRAGMENT SULFATE ION (SO4): C 2, C 3, C 4, C 5, C 6, C 7 ...1,4,7,10-TETRAOXA-DECAN (PGE): PEG FRAGMENT SULFATE ION (SO4): C 2, C 3, C 4, C 5, C 6, C 7 RESIDUES REFINED WITH OCCUPANCY LT 1.0

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: PEG2000MME, AMMONIUM SULFATE, HEPES PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.57→53.45 Å / Num. obs: 41812 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 49.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.12
反射 シェル解像度: 2.57→2.66 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.68 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 77.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.57→53.447 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.58 / 立体化学のターゲット値: ML / 詳細: HYDROGENS WERE ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2222 2111 5.1 %
Rwork0.1838 --
obs0.1858 41803 95.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0.2057 Å2 / ksol: 0.0887 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 64.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.57→53.447 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4816 0 55 185 5056
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5156635
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4721935
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.035663
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002858
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5701-2.62990.31611140.28952060X-RAY DIFFRACTION76
2.6299-2.69560.30681120.27982251X-RAY DIFFRACTION83
2.6956-2.76850.30111340.26652436X-RAY DIFFRACTION90
2.7685-2.850.30931260.24872647X-RAY DIFFRACTION97
2.85-2.9420.29591360.22292733X-RAY DIFFRACTION100
2.942-3.04710.23661520.2212700X-RAY DIFFRACTION99
3.0471-3.16910.27831430.22422723X-RAY DIFFRACTION100
3.1691-3.31330.24361380.2262731X-RAY DIFFRACTION100
3.3133-3.48790.21341490.19452731X-RAY DIFFRACTION100
3.4879-3.70640.23921400.16712731X-RAY DIFFRACTION100
3.7064-3.99250.20691390.15212743X-RAY DIFFRACTION100
3.9925-4.39410.18291520.15132776X-RAY DIFFRACTION100
4.3941-5.02960.15971590.14132755X-RAY DIFFRACTION99
5.0296-6.33510.22251590.18092785X-RAY DIFFRACTION99
6.3351-53.45870.21211580.16852890X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.01860.02270.0318-0.0251-0.0031-0.01390.07960.0082-0.1377-0.0427-0.27630.0735-0.06560.0287-00.14940.0144-0.01040.03810.13930.1841137.5774115.656114.5699
2-0.0002-0.0024-0.00020.00770.00960.0038-0.0519-0.01450.0042-0.0622-0.00330.01080.04330.0598-00.26470.0044-0.01270.2840.04740.2821136.1071119.55662.0527
30.02860.01420.00210.0034-0.00090.0025-0.04790.0424-0.0169-0.01780.01470.0366-0.01250.0062-00.3685-0.1217-0.12620.52710.30210.0638164.9318116.538668.761
4-0.00040.00220.00360.0066-0.0002-0.0014-0.0137-0.03750.00060.0054-0.02360.06150.00350.0402-00.2136-0.1114-0.04480.14730.05310.2734150.0313128.819227.7407
50.00150.0057-0.00050.0031-0.0027-0.001-0.09330.0713-0.03130.0329-0.1039-0.1052-0.0048-0.019400.23290.0335-0.04820.2270.0650.3403109.0455124.5614-24.0197
60.0258-0.0429-0.007-0.02230.0263-0.00110.0608-0.029-0.0217-0.0052-0.1175-0.003-0.0142-0.0569-00.2759-0.066-0.02010.2601-0.02450.2588115.0187115.43880.8144
70.02960.00880.02190.0257-0.01010.0029-0.03590.08560.11370.041-0.1914-0.1412-0.0267-0.0733-00.20060.16980.05060.3003-0.22540.043390.1455109.9525-45.3372
80.0105-0.0068-0.0110.0074-0.00120.0019-0.0751-0.0997-0.0166-0.079-0.08350.1364-0.00330.048600.268-0.0373-0.01330.312-0.03490.2933138.133129.322130.9753
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESID 15 THROUGH 72 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESID 73 THROUGH 128 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESID 129 THROUGH 218 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESID 219 THROUGH 255 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESID 256 THROUGH 304 )
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESID 15 THROUGH 119 )
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN B AND (RESID 120 THROUGH 255 )
8X-RAY DIFFRACTION8CHAIN B AND (RESID 256 THROUGH 303 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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