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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4bn2 | |||||||||
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タイトル | The crystal structure of kinesin-like protein KIF15 | |||||||||
![]() | KINESIN-LIKE PROTEIN KIF15 | |||||||||
![]() | MOTOR PROTEIN / KINESIN / MOTOR DOMAIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() plus-end kinesin complex / centrosome separation / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / mitotic spindle assembly ...plus-end kinesin complex / centrosome separation / plus-end-directed microtubule motor activity / Kinesins / kinesin complex / microtubule motor activity / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule-based movement / cytoskeletal motor activity / mitotic spindle assembly / MHC class II antigen presentation / spindle pole / mitotic cell cycle / microtubule binding / microtubule / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Klejnot, M. / Falnikar, A. / Ulaganathan, V. / Cross, R. / Baas, P. / Kozielski, F. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: The Crystal Structure and Biochemical Characterization of Kif15: A Bifunctional Molecular Motor Involved in Bipolar Spindle Formation and Neuronal Development 著者: Klejnot, M. / Falnikar, A. / Ulaganathan, V. / Cross, R.A. / Baas, P.W. / Kozielski, F. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 204.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 160.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 41.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 56.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1t5cS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域:
NCS oper:
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39374.340 Da / 分子数: 3 / 断片: MOTOR DOMAIN, RESIDUES 19-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 化合物 | #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | 配列の詳細 | RESIDUES 1 TO 4 CHANGED DUE TO CLONING | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.22 % / 解説: NONE |
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結晶化 | 温度: 292 K / pH: 6 詳細: 25% POLYETHYLENE GLYCOL-3350 0.20 M MAGNESIUM CHLORIDE 0.1 M TRIS-HC; PH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月23日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→30 Å / Num. obs: 29592 / % possible obs: 89.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 37.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 8.6 |
反射 シェル | 最高解像度: 2.7 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.378 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 86.5 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1T5C 解像度: 2.695→29.486 Å / SU ML: 0.88 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.16 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 28.074 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.695→29.486 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS |
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LS精密化 シェル |
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