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- PDB-4blq: P4 PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI8 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4blq
タイトルP4 PROTEIN FROM BACTERIOPHAGE PHI8
要素P4
キーワードHYDROLASE / NTPASE / CYSTOVIRIDAE
機能・相同性Packaging enzyme P4 / ATPase P4 of dsRNA bacteriophage phi-12 / viral genome packaging / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta / p4
機能・相同性情報
生物種PSEUDOMONAS PHAGE PHI8 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者El Omari, K. / Meier, C. / Kainov, D. / Sutton, G. / Grimes, J.M. / Poranen, M.M. / Bamford, D.H. / Tuma, R. / Stuart, D.I. / Mancini, E.J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2013
タイトル: Tracking in atomic detail the functional specializations in viral RecA helicases that occur during evolution.
著者: Kamel El Omari / Christoph Meier / Denis Kainov / Geoff Sutton / Jonathan M Grimes / Minna M Poranen / Dennis H Bamford / Roman Tuma / David I Stuart / Erika J Mancini /
要旨: Many complex viruses package their genomes into empty protein shells and bacteriophages of the Cystoviridae family provide some of the simplest models for this. The cystoviral hexameric NTPase, P4, ...Many complex viruses package their genomes into empty protein shells and bacteriophages of the Cystoviridae family provide some of the simplest models for this. The cystoviral hexameric NTPase, P4, uses chemical energy to translocate single-stranded RNA genomic precursors into the procapsid. We previously dissected the mechanism of RNA translocation for one such phage, 12, and have now investigated three further highly divergent, cystoviral P4 NTPases (from 6, 8 and 13). High-resolution crystal structures of the set of P4s allow a structure-based phylogenetic analysis, which reveals that these proteins form a distinct subfamily of the RecA-type ATPases. Although the proteins share a common catalytic core, they have different specificities and control mechanisms, which we map onto divergent N- and C-terminal domains. Thus, the RNA loading and tight coupling of NTPase activity with RNA translocation in 8 P4 is due to a remarkable C-terminal structure, which wraps right around the outside of the molecule to insert into the central hole where RNA binds to coupled L1 and L2 loops, whereas in 12 P4, a C-terminal residue, serine 282, forms a specific hydrogen bond to the N7 of purines ring to confer purine specificity for the 12 enzyme.
履歴
登録2013年5月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月13日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: P4
B: P4
C: P4
D: P4
E: P4
F: P4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)180,1766
ポリマ－180,1766
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11830 Å2
ΔGint-39.4 kcal/mol
Surface area62800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.940, 159.570, 100.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質
P4


分子量: 30029.416 Da / 分子数: 6 / 断片: RESIDUES 1-280 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) PSEUDOMONAS PHAGE PHI8 (ファージ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q9MC14, nucleoside-triphosphate phosphatase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 100 MM TRIS PH 8.0 AND 18% PEG 1000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 1.0056
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.78→72.5 Å / Num. obs: 56752 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3.3 / 冗長度: 11.6 % / Biso Wilson estimate: 67.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.78→2.85 Å / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.88 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.79→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9111 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU R Cruickshank DPI: 0.724 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.666 / SU Rfree Blow DPI: 0.287 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.295
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2292 2851 5.07 %RANDOM
Rwork0.2143 ---
obs0.215 56180 99.94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 57.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.0626 Å20 Å20 Å2
2--5.1768 Å20 Å2
3---0.8858 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.398 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12006 0 0 0 12006
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.00812138HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.0116410HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d5778SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes270HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1812HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it12138HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.44
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.21
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1638SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact13127SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.79→2.86 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 231 5.64 %
Rwork0.2579 3867 -
all0.2588 4098 -
obs--99.94 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.09590.1814-0.76271.46820.01291.338-0.0389-0.01130.00390.16510.0103-0.01070.06050.00350.0286-0.09940.0435-0.0454-0.14840.0115-0.0431-40.6326-15.775410.7828
22.11580.48820.67161.92350.24821.69720.03980.0990.0122-0.1305-0.08020.01730.12940.06260.0405-0.07640.0940.0517-0.05810.0258-0.2038-44.4564-1.4063-43.8373
32.64161.3896-0.20743.1754-0.22211.4331-0.01150.1532-0.1799-0.2038-0.0319-0.06980.15480.06150.0434-0.13780.1185-0.0148-0.11770.0034-0.125-38.4658-23.5993-21.1317
42.6595-0.04130.66191.37670.68471.88820.0420.16740.149-0.2834-0.133-0.0374-0.2317-0.03180.091-0.06370.04360.029-0.13620.0687-0.1334-53.234328.8501-35.6511
53.2876-0.7544-0.01711.7902-0.49341.62670.0089-0.08640.16130.09680.0020.0499-0.1266-0.0163-0.0109-0.1045-0.07620.0001-0.2559-0.005-0.0313-55.948336.5903-4.1226
62.7709-0.3371-0.7041.4965-0.28821.4841-0.0098-0.1072-0.06190.2011-0.0429-0.0025-0.173-0.00230.0527-0.065-0.0172-0.062-0.2201-0.0051-0.0545-49.329514.501718.8752
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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