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- PDB-4bld: Crystal structure of a human Suppressor of fused (SUFU)-GLI3p complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bld
タイトルCrystal structure of a human Suppressor of fused (SUFU)-GLI3p complex
要素
  • MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
  • TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
キーワードSIGNALING PROTEIN / SUGAR BINDING PROTEIN-SIGNALING PROTEIN COMPLEX / CHIMERA / FUSION PROTEIN / HEDGEHOG SIGNALING / GENE REGULATION / TRANSCRIPTION FACTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


lateral ganglionic eminence cell proliferation / lambdoid suture morphogenesis / sagittal suture morphogenesis / mammary gland specification / anterior semicircular canal development / lateral semicircular canal development / larynx morphogenesis / nose morphogenesis / GLI proteins bind promoters of Hh responsive genes to promote transcription / smoothened signaling pathway involved in dorsal/ventral neural tube patterning ...lateral ganglionic eminence cell proliferation / lambdoid suture morphogenesis / sagittal suture morphogenesis / mammary gland specification / anterior semicircular canal development / lateral semicircular canal development / larynx morphogenesis / nose morphogenesis / GLI proteins bind promoters of Hh responsive genes to promote transcription / smoothened signaling pathway involved in dorsal/ventral neural tube patterning / smoothened signaling pathway involved in ventral spinal cord interneuron specification / smoothened signaling pathway involved in spinal cord motor neuron cell fate specification / positive regulation of cellular response to drug / forebrain dorsal/ventral pattern formation / GLI-SUFU complex / frontal suture morphogenesis / hindgut morphogenesis / cell differentiation involved in kidney development / negative regulation of alpha-beta T cell differentiation / optic nerve morphogenesis / embryonic neurocranium morphogenesis / regulation of bone development / limb morphogenesis / embryonic digestive tract morphogenesis / positive regulation of chondrocyte differentiation / ciliary tip / proximal/distal pattern formation / layer formation in cerebral cortex / melanocyte differentiation / embryonic digestive tract development / vocalization behavior / negative thymic T cell selection / camera-type eye morphogenesis / artery development / developmental growth / mediator complex binding / forebrain radial glial cell differentiation / coronary vasculature development / metanephros development / Hedgehog 'off' state / aorta development / negative regulation of chondrocyte differentiation / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / tongue development / ventricular septum development / alpha-beta T cell differentiation / anterior/posterior pattern specification / ciliary base / thymocyte apoptotic process / skin development / negative regulation of protein import into nucleus / embryonic digit morphogenesis / branching involved in ureteric bud morphogenesis / histone acetyltransferase binding / smoothened signaling pathway / positive regulation of neuroblast proliferation / roof of mouth development / odontogenesis of dentin-containing tooth / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / heart looping / oligodendrocyte differentiation / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / carbohydrate transport / axoneme / spermatid development / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / negative regulation of neuron differentiation / neuroblast proliferation / negative regulation of osteoblast differentiation / chondrocyte differentiation / positive regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / negative regulation of stem cell proliferation / negative regulation of smoothened signaling pathway / transcription repressor complex / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / stem cell proliferation / axon guidance / neural tube closure / hippocampus development / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Degradation of GLI1 by the proteasome / lung development / Hedgehog 'on' state / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cilium / beta-catenin binding / protein processing / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / osteoblast differentiation
類似検索 - 分子機能
C2H2-type zinc-finger protein GLI-like / Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) ...C2H2-type zinc-finger protein GLI-like / Sufu, C-terminal domain / Suppressor of fused / Suppressor of fused, eukaryotic / Suppressor of fused C-terminal / Suppressor of fused, N-terminal / Suppressor of fused, C-terminal domain superfamily / Suppressor of Fused Gli/Ci N terminal binding domain / Suppressor of fused-like domain / Suppressor of fused protein (SUFU) / Gyrase A; domain 2 / Zinc finger, C2H2 type / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / zinc finger / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Transcriptional activator GLI3 / Suppressor of fused homolog
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.802 Å
データ登録者Cherry, A.L. / Finta, C. / Karlstrom, M. / De Sanctis, D. / Toftgard, R. / Jovine, L.
引用
#1: ジャーナル: Nat.Cell Biol. / 年: 1999
タイトル: Mammalian Suppressor-of-Fused Modulates Nuclear-Cytoplasmic Shuttling of GLI-1.
著者: Kogerman, P. / Grimm, T. / Kogerman, L. / Krause, D. / Unden, A.B. / Sandstedt, B. / Toftgard, R. / Zaphiropoulos, P.G.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: Characterization of the Physical Interaction of GLI Proteins with Sufu Proteins.
著者: Dunaeva, M. / Michelson, P. / Kogerman, P. / Toftgard, R.
#3: ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2004
タイトル: Suppressor of Fused Regulates GLI Activity Through a Dual Binding Mechanism.
著者: Merchant, M. / Vajdos, F.F. / Ultsch, M. / Maun, H.R. / Wendt, U. / Cannon, J. / Desmarais, W. / Lazarus, R.A. / De Vos, A.M. / De Sauvage, F.J.
#4: ジャーナル: Dev.Cell / 年: 2006
タイトル: Genetic Elimination of Suppressor of Fused Reveals an Essential Repressor Function in the Mammalian Hedgehog Signaling Pathway.
著者: Svard, J. / Heby-Henricson, K. / Persson-Lek, M. / Rozell, B. / Lauth, M. / Bergstrom, A. / Ericson, J. / Toftgard, R. / Teglund, S.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年12月11日Group: Derived calculations / Other
改定 1.22013年12月18日Group: Database references
改定 1.32017年3月15日Group: Source and taxonomy
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
E: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
F: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
G: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
H: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)342,48616
ポリマ－340,8558
非ポリマー1,6318
水00
1
A: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
E: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6214
ポリマ－85,2142
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-26.3 kcal/mol
Surface area31570 Å2
手法PISA
2
C: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
G: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6214
ポリマ－85,2142
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-25.8 kcal/mol
Surface area31260 Å2
手法PISA
3
B: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
F: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6214
ポリマ－85,2142
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2110 Å2
ΔGint-24.7 kcal/mol
Surface area31000 Å2
手法PISA
4
D: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG
H: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,6214
ポリマ－85,2142
非ポリマー4082
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-25.4 kcal/mol
Surface area31240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)116.610, 136.550, 116.740
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN, SUPPRESSOR OF FUSED HOMOLOG / SUFUH / LINKER / SUPPRESOR OF FUSED


分子量: 83634.141 Da / 分子数: 4 / 断片: MBPP RESIDUES 29-392,SUFUH RESIDUES 32-278,361-483 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DELETION OF RESIDUES 279-360 AND REPLACEMENT WITH PSRGEDP LINKER. DELETION OF RESIDUES 454-456. W61D, L62S, G63F, P453A, K457A
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌), (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト)
プラスミド: PLJMBP4C / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM109 (DE3) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q9UMX1
#2: タンパク質・ペプチド
TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GLI3 / GLI3 FORM OF 190 KDA / GLI3-190 / GLI3 FULL LENGTH PROTEIN / G LI3FL / GLI3 C-TERMINALLY TRUNCATED ...GLI3 FORM OF 190 KDA / GLI3-190 / GLI3 FULL LENGTH PROTEIN / G LI3FL / GLI3 C-TERMINALLY TRUNCATED FORM / GLI3 FORM OF 83 KDA / GLI3-8 GLI3


分子量: 1579.648 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 328-344 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P10071
#3: 多糖
alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
配列の詳細RESIDUES 216 AND 220 OF MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN ARE MUTATED TO HISTIDINES. RESIDUES 372- ...RESIDUES 216 AND 220 OF MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN ARE MUTATED TO HISTIDINES. RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32- 278. RESIDUES 61-63 OF UNIPROT Q9UMX1 HAVE BEEN MUTATED ( FROM WLG) TO DSF. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. RESIDUES 454-456 OF UNIPROT Q9UMX1 HAVE BEEN DELETED AND RESIDUES 453 AND 457 MUTATED TO ALANINES. RESIDUES 719-745 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 457-483. THIS MOLECULE IS A PEPTIDE CONTAINING RESIDUES 328-344

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PROTEIN (10 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS MIXED IN A 1:1 MOLAR RATIO WITH ZN(OAC)2 AND A 1:4 MOLAR RATIO WITH GLI3 PEPTIDE. THE COMPLEX WAS ...詳細: PROTEIN (10 MG/ML IN 10 MM TRIS-HCL PH 7.5, 50 MM NACL, 1 MM DTT, 1 MM MALTOSE) WAS MIXED IN A 1:1 MOLAR RATIO WITH ZN(OAC)2 AND A 1:4 MOLAR RATIO WITH GLI3 PEPTIDE. THE COMPLEX WAS CRYSTALLISED BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION AT 4C WITH 1:1 OR 2:1 DROPS OF PROTEIN:WELL SOLUTION (14-18% (V/V) PEG 3350 AND 0.2 M NA FORMATE)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年1月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→46.36 Å / Num. obs: 85722 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 75.469 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 9.6
反射 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 95.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2- XDSデータ削減
xia2- XDSデータスケーリング
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BL9

4bl9


解像度: 2.802→19.94 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 28.6 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. ...詳細: RESIDUES 372-618 OF THIS FUSION CONSTRUCT REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 32-278. RESIDUES 619-625 REPRESENT AN ARTIFICIAL LINKER. RESIDUES 626-718 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 361-453. RESIDUES 719-745 REPRESENT UNIPROT Q9UMX1 RESIDUES 457-483. THEREFORE, TO OBTAIN THE CORRECT NUMBERING, 340 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 372-618, 265 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 626-718 AND 262 SHOULD BE SUBTRACTED FROM RESIDUES 719-745.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2343 1975 2.3 %
Rwork0.2011 --
obs0.2019 85322 98.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 96.568 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.802→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数23020 0 96 0 23116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00623757
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14232309
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4838594
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0693488
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0064190
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8024-2.87230.34971350.29985599X-RAY DIFFRACTION94
2.8723-2.94970.30971410.29466012X-RAY DIFFRACTION100
2.9497-3.03620.35181430.28875979X-RAY DIFFRACTION100
3.0362-3.13380.34671580.27795959X-RAY DIFFRACTION100
3.1338-3.24540.28121390.26546001X-RAY DIFFRACTION100
3.2454-3.37470.28131420.24225976X-RAY DIFFRACTION100
3.3747-3.52750.31181320.23055970X-RAY DIFFRACTION99
3.5275-3.71240.25071270.20866001X-RAY DIFFRACTION99
3.7124-3.94330.26421410.20255962X-RAY DIFFRACTION99
3.9433-4.2450.20181380.17456001X-RAY DIFFRACTION99
4.245-4.66730.18111430.15845966X-RAY DIFFRACTION99
4.6673-5.33130.20161490.16375947X-RAY DIFFRACTION99
5.3313-6.67480.23771360.20325984X-RAY DIFFRACTION99
6.6748-19.94070.19161510.18175990X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.23470.17690.0030.7849-0.40614.5832-0.13530.2724-0.0622-0.1015-0.0455-0.04250.53030.5822-0.00010.6940.10490.07060.61930.03860.64471.1273-36.6058-133.2049
22.5425-0.89350.16144.39140.1221.5204-0.2250.03420.2718-0.02670.1549-0.0597-0.2905-0.08600.5847-0.02460.00480.60180.07980.536240.421-9.5119-128.0002
31.8172-0.21850.45131.71250.17711.28120.1325-0.24370.0072-0.05830.14210.38230.3415-0.357400.911-0.0094-0.16680.75580.15740.911513.0806-0.1887-138.4745
46.0610.06760.14622.07720.41973.4989-0.33420.1273-0.07160.00810.16710.19280.0663-0.1071-0.00040.5699-0.0204-0.02060.51510.02670.61876.3571-37.1309-129.9197
52.33490.24410.23163.43530.72523.4279-0.46220.41280.61450.03050.03440.1336-0.81510.0574-0.00190.8663-0.0035-0.260.82830.21630.8448.4944-12.9819-97.8036
60.26-0.1374-0.33110.3097-0.07360.65970.2094-1.2367-0.10830.3088-0.03030.271-0.7447-0.093301.57390.12950.0181.3216-0.15851.544-2.6118-4.2243-71.0806
73.8834-0.4011.14432.05120.48895.03330.1814-1.0958-0.58860.39570.06370.25950.7962-0.79030.0230.9479-0.1410.00870.96150.17380.741910.6754-41.7602-64.9374
83.9989-0.8044-0.21093.86360.31893.45080.18830.29151.0919-0.1703-0.07720.0747-0.8437-0.30310.01460.82030.22610.06180.67590.07090.956440.1621-13.6736-66.268
90.7206-0.34210.04560.16020.00260.6653-0.142-0.58040.86770.3365-0.2532-0.5828-1.47921.320301.5706-0.4585-0.08131.3614-0.04221.549365.7425-6.3006-50.3338
104.84650.3663-0.21431.86060.09232.7188-0.01170.02940.0160.137-0.0156-0.316-0.08640.459900.53440.0911-0.03450.5460.05010.641975.07-39.684-68.4622
111.198-0.3304-0.56424.2748-0.05382.3280.0409-0.00970.2670.0497-0.0455-0.0624-0.37150.093900.65130.03770.03160.84680.08350.700472.2854-10.8077-96.7634
120.39320.41320.01670.93440.03561.0409-0.08320.5686-0.0463-0.62150.0996-0.247-0.20540.608701.1071-0.110.17061.44270.1771.046482.86451.8301-122.8699
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESI 1:371 OR RESI 900)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND (RESI 372:605 OR RESI 748:753 OR RESI 910)) OR (CHAIN E)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESI 606:740
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESI 5:371 OR RESI 900)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN B AND (RESI 372:605 OR RESI 747:753 OR RESI 910)) OR (CHAIN F)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND RESI 606:739
7X-RAY DIFFRACTION7CHAIN C AND (RESI 6:371 OR RESI 900)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN C AND (RESI 372:605 OR RESI 746:753 OR RESI 910)) OR (CHAIN G)
9X-RAY DIFFRACTION9CHAIN C AND RESI 606:735
10X-RAY DIFFRACTION10CHAIN D AND (RESI 6:371 OR RESI 900)
11X-RAY DIFFRACTION11(CHAIN D AND (RESI 372:605 OR RESI 747:753 OR RESI 910)) OR (CHAIN H)
12X-RAY DIFFRACTION12CHAIN D AND RESI 606:741

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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