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- PDB-4bl7: Crystal structure of the AIMP3-MRS N-terminal domain complex in d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bl7
タイトルCrystal structure of the AIMP3-MRS N-terminal domain complex in different space group
要素
  • EUKARYOTIC TRANSLATION ELONGATION FACTOR 1 EPSILON-1
  • METHIONINE--TRNA LIGASE, CYTOPLASMIC
キーワードTRANSLATION / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Selenoamino acid metabolism / methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / rRNA transcription ...Selenoamino acid metabolism / methionine-tRNA ligase / methionine-tRNA ligase activity / methionyl-tRNA aminoacylation / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / rRNA transcription / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cellular response to epidermal growth factor stimulus / cellular response to leukemia inhibitory factor / positive regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of cellular senescence / tRNA binding / positive regulation of apoptotic process / translation / negative regulation of cell population proliferation / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutaredoxin - #90 / Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / : / Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain ...Glutaredoxin - #90 / Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / : / Methionine--tRNA ligase, N-terminal / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Methionine-tRNA ligase, type 1 / Methionyl-tRNA synthetase, Zn-domain / : / Nuclear-export cofactor Arc1p / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Anticodon binding domain of methionyl tRNA ligase / Methionyl-tRNA synthetase / Methioninyl-tRNA synthetase core domain / Methionyl-tRNA synthetase, anticodon-binding domain / Methionyl/Leucyl tRNA synthetase / tRNA synthetases class I (M) / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Glutaredoxin / Glutaredoxin / S15/NS1, RNA-binding / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation elongation factor 1 epsilon-1 / Methionine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.892 Å
データ登録者Cho, H.Y. / Seo, W.W. / Cho, H.J. / Kang, B.S.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of the Aimp3-Mrs N-Terminal Domain Complex in Different Space Group
著者: Cho, H.Y. / Seo, W.W. / Cho, H.J. / Kang, B.S.
履歴
登録2013年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: METHIONINE--TRNA LIGASE, CYTOPLASMIC
B: EUKARYOTIC TRANSLATION ELONGATION FACTOR 1 EPSILON-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1122
ポリマ－47,1122
非ポリマー00
水2,756153
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-7.5 kcal/mol
Surface area17530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.685, 72.029, 123.417
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2054-

HOH

21A-2055-

HOH

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要素

#1: タンパク質 METHIONINE--TRNA LIGASE, CYTOPLASMIC / METHIONYL-TRNA SYNTHETASE / METRS


分子量: 25886.238 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 1-224 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: M1 TO E224 OF MRS N-TERMINUS DOMAIN / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): ROSETTA2 / 参照: UniProt: P56192, methionine-tRNA ligase
#2: タンパク質 EUKARYOTIC TRANSLATION ELONGATION FACTOR 1 EPSILON-1 / AMINOACYL TRNA SYNTHETASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN 3 / ELONGATION FACTOR P18 / ...AMINOACYL TRNA SYNTHETASE COMPLEX-INTERACTING MULTIFUNCTIONAL PROTEIN 3 / ELONGATION FACTOR P18 / MULTISYNTHASE COMPLEX AUXILIARY COMPONENT P18 / AIMP3


分子量: 21226.016 Da / 分子数: 1 / Mutation: YES / 由来タイプ: 組換発現
詳細: M1 TO H174 OF AIMP3 WITH ADDITIONAL S SEQUENCE AT THE N-TERMINUS DUE TO CLONING PROCEDURE
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43324
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 153 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.97 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 25% PEG 3350, 100 MM BIS-TRIS, PH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97954
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97954 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 29322 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 11.2 % / Biso Wilson estimate: 18.92 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 53
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.14 / % possible all: 60.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BJW

4bjw
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.892→37.352 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 0.13 / 位相誤差: 21.83 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 1949 6.9 %
Rwork0.1804 --
obs0.1837 28425 89.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.892→37.352 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2963 0 0 153 3116
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073031
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1094125
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.2761104
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075469
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005526
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8924-1.93970.2835760.24271004X-RAY DIFFRACTION48
1.9397-1.99210.286980.22381296X-RAY DIFFRACTION62
1.9921-2.05070.26871160.20631549X-RAY DIFFRACTION75
2.0507-2.11690.22961260.18691729X-RAY DIFFRACTION83
2.1169-2.19260.21781390.18041894X-RAY DIFFRACTION90
2.1926-2.28040.2411490.17422006X-RAY DIFFRACTION96
2.2804-2.38410.24741470.18282044X-RAY DIFFRACTION98
2.3841-2.50980.24681520.18982084X-RAY DIFFRACTION99
2.5098-2.6670.26831540.18942100X-RAY DIFFRACTION99
2.667-2.87290.24661550.19392116X-RAY DIFFRACTION100
2.8729-3.16180.25691550.2042113X-RAY DIFFRACTION99
3.1618-3.6190.22021580.17982137X-RAY DIFFRACTION100
3.619-4.55830.18381590.14872156X-RAY DIFFRACTION99
4.5583-37.35940.20951650.16652248X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.4083 Å / Origin y: 18.919 Å / Origin z: -19.7389 Å
111213212223313233
T0.0975 Å2-0.0358 Å20.0017 Å2-0.0472 Å20.0058 Å2--0.0687 Å2
L0.457 °20.0899 °2-0.1894 °2-1.2283 °2-0.1684 °2--0.5308 °2
S0.0466 Å °0.0369 Å °-0.062 Å °0.3205 Å °-0.0735 Å °-0.0004 Å °-0.0693 Å °0.0994 Å °0.0177 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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