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- PDB-4bk5: crystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bk5
タイトルcrystal structure of the human EphA4 ectodomain in complex with human ephrin A5 (amine-methylated sample)
要素
  • EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
  • EPHRIN-A5
キーワードSIGNALING PROTEIN / CELL ADHESION / CELL REPULSION / RECEPTOR CLUSTERING / RECEPTOR CIS INTERACTION / ERYTHROPOETIN-PRODUCING HEPATOCELLULAR RECEPTOR / LBD / EGF / FN
機能・相同性
機能・相同性情報


neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis ...neurotrophin TRKC receptor binding / neurotrophin TRKB receptor binding / DH domain binding / neuron projection fasciculation / : / negative regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / corticospinal tract morphogenesis / regulation of astrocyte differentiation / neuron projection guidance / nephric duct morphogenesis / fasciculation of sensory neuron axon / fasciculation of motor neuron axon / synapse pruning / negative regulation of cellular response to hypoxia / negative regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of axon regeneration / glial cell migration / positive regulation of amyloid precursor protein catabolic process / PH domain binding / synaptic membrane adhesion / regulation of modification of synaptic structure / regulation of synapse pruning / collateral sprouting / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / positive regulation of collateral sprouting / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / neurotrophin TRKA receptor binding / regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of dendrite morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / chemorepellent activity / innervation / adherens junction organization / motor neuron axon guidance / regulation of cell morphogenesis / positive regulation of synapse assembly / EPH-Ephrin signaling / adult walking behavior / regulation of GTPase activity / negative regulation of epithelial to mesenchymal transition / regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Somitogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / regulation of axonogenesis / retinal ganglion cell axon guidance / EPHA-mediated growth cone collapse / cochlea development / regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of intracellular signal transduction / basement membrane / negative regulation of long-term synaptic potentiation / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / ephrin receptor signaling pathway / axonal growth cone / axon terminus / ephrin receptor binding / cellular response to forskolin / positive regulation of cell adhesion / regulation of microtubule cytoskeleton organization / axon guidance / dendritic shaft / negative regulation of cell migration / protein tyrosine kinase binding / GABA-ergic synapse / filopodium / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / placental growth factor receptor activity / postsynaptic density membrane / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor protein-tyrosine kinase / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Schaffer collateral - CA1 synapse / caveola / cellular response to amyloid-beta / kinase activity / nervous system development / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / negative regulation of neuron projection development / protein autophosphorylation / protein tyrosine kinase activity
類似検索 - 分子機能
ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. ...ephrin a2 ectodomain / Ephrin-A ectodomain / Ephrin type-A receptor 4, SAM domain / Ephrin type-A receptor 4, ligand binding domain / Ephrin receptor-binding domain / Ephrin, conserved site / Ephrin / Ephrin / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain signature. / Ephrin receptor-binding (ephrin RBD) domain profile. / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Cupredoxins - blue copper proteins / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Cupredoxin / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin-A5 / Ephrin type-A receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Seiradake, E. / Schaupp, A. / del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: Structurally Encoded Intraclass Differences in Epha Clusters Drive Distinct Cell Responses
著者: Seiradake, E. / Schaupp, A. / Del Toro Ruiz, D. / Kaufmann, R. / Mitakidis, N. / Harlos, K. / Aricescu, A.R. / Klein, R. / Jones, E.Y.
履歴
登録2013年4月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年7月17日Group: Database references
改定 1.22013年8月21日Group: Database references
改定 1.32015年11月11日Group: Data collection
改定 1.42019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.52023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4
C: EPHRIN-A5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,3392
ポリマ－83,3392
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1620 Å2
ΔGint-11.2 kcal/mol
Surface area36560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)256.950, 256.950, 252.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 EPHRIN TYPE-A RECEPTOR 4 / EPH-LIKE KINASE 8 / EK8 / HEK8 / TYROSINE-PROTEIN KINASE TYRO1 / TYROSINE-PROTEIN KINASE RECEPTOR SEK


分子量: 62649.336 Da / 分子数: 1 / 断片: HEPHA4 ECTODOMAIN, RESIDUES 20-547 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SAMPLE WAS AMINE-METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P54764, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 EPHRIN-A5 / AL-1 / EPH-RELATED RECEPTOR TYROSINE KINASE LIGAND 7 / LERK-7


分子量: 20689.596 Da / 分子数: 1 / 断片: HEPHRINA5 RECEPTOR BINDING DOMAIN, RESIDUES 27-166 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SAMPLE WAS AMINE-METHYLATED PRIOR TO CRYSTALLIZATION
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PHLSEC / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P52803, receptor protein-tyrosine kinase
Has protein modificationY
配列の詳細SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 27-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND ...SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHA4 RESIDUES 27-547 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND A POLY-HISTIDINE TAG SEQUENCE CORRESPONDS TO HEPHRINA5 RESIDUES 27-166 FUSED TO AN N-TERMINAL SECRETION SIGNAL SEQUENCE AND A POLY- HISTIDINE TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶溶媒含有率: 88.2 %
解説: WE USED THE NEW CC CRITERIA TO DETERMINE THE HIGH RESOLUTION CUT-OFF. THE CC-HALF VALUE IN THE HIGHEST RES SHELL IS 15.9
結晶化詳細: 8 % W-V POLYETHYLENE GLYCOL 8000 AND 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
31001
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンDiamond I2411
シンクロトロンDiamond I0421
シンクロトロンDiamond I04-131
検出器
タイプID検出器
ADSC CCD1CCD
ADSC CCD2CCD
ADSC CCD3CCD
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→70 Å / Num. obs: 27221 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 130.48 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.41 / Net I/σ(I): 7.7
反射 シェル解像度: 4→4.05 Å / 冗長度: 11.3 % / Mean I/σ(I) obs: 0.59 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
xia2データ削減
XDSデータ削減
xia2データスケーリング
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4BK4, 2X11

4bk4

2x11


解像度: 4→70.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8006 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8147 / SU R Cruickshank DPI: 1.078 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1 / SU Rfree Blow DPI: 0.537 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.555
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3213 1362 5.02 %RANDOM
Rwork0.3125 ---
obs0.313 27150 99.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 187.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--10.6627 Å20 Å20 Å2
2---10.6627 Å20 Å2
3---21.3254 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.707 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→70.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5087 0 0 0 5087
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0075222HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.877102HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1774SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes140HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes755HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5222HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion673SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4882SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 4→4.15 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1972 137 4.86 %
Rwork0.2068 2680 -
all0.2063 2817 -
obs--99.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.3062-0.15310.25891.4491-1.94912.24440.0524-0.10390.01260.274-0.1201-0.0271-0.39060.40290.06770.28730.18090.0556-0.27260.20760.174-33.4676-41.9098-85.9291
23.536-0.50751.0653-0.9773.97575.20730.1175-0.34970.64380.5119-0.1524-0.0266-0.74350.19920.0349-0.26590.1740.0641-0.1158-0.1385-0.2627-4.5671-81.3655-29.8878
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN C

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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