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- PDB-4bk0: Crystal structure of the KIX domain of human RECQL5 (domain-swapp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bk0
タイトルCrystal structure of the KIX domain of human RECQL5 (domain-swapped dimer)
要素ATP-DEPENDENT DNA HELICASE Q5
キーワードTRANSCRIPTION / DNA HELICASE / TRANSCRIPTIONAL REPRESSION
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA-templated DNA replication / chromosome separation / cellular response to camptothecin / four-way junction helicase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / DNA 3'-5' helicase / transcription preinitiation complex / DNA metabolic process / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA unwinding involved in DNA replication ...mitotic DNA-templated DNA replication / chromosome separation / cellular response to camptothecin / four-way junction helicase activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / DNA 3'-5' helicase / transcription preinitiation complex / DNA metabolic process / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA unwinding involved in DNA replication / RNA polymerase II complex binding / 3'-5' DNA helicase activity / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / DNA helicase activity / isomerase activity / helicase activity / replication fork / double-strand break repair via homologous recombination / cellular response to xenobiotic stimulus / chromosome / mitotic cell cycle / DNA replication / cell division / DNA repair / ATP hydrolysis activity / DNA binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2460 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3140 / RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2460 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #3140 / RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helix non-globular / Helicase conserved C-terminal domain / Special / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ATP-dependent DNA helicase Q5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Kassube, S.A. / Jinek, M. / Fang, J. / Tsutakawa, S. / Nogales, E.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2013
タイトル: Structural mimicry in transcription regulation of human RNA polymerase II by the DNA helicase RECQL5.
著者: Susanne A Kassube / Martin Jinek / Jie Fang / Susan Tsutakawa / Eva Nogales /
要旨: RECQL5 is a member of the highly conserved RecQ family of DNA helicases involved in DNA repair. RECQL5 interacts with RNA polymerase II (Pol II) and inhibits transcription of protein-encoding genes ...RECQL5 is a member of the highly conserved RecQ family of DNA helicases involved in DNA repair. RECQL5 interacts with RNA polymerase II (Pol II) and inhibits transcription of protein-encoding genes by an unknown mechanism. We show that RECQL5 contacts the Rpb1 jaw domain of Pol II at a site that overlaps with the binding site for the transcription elongation factor TFIIS. Our cryo-EM structure of elongating Pol II arrested in complex with RECQL5 shows that the RECQL5 helicase domain is positioned to sterically block elongation. The crystal structure of the RECQL5 KIX domain reveals similarities with TFIIS, and binding of RECQL5 to Pol II interferes with the ability of TFIIS to promote transcriptional read-through in vitro. Together, our findings reveal a dual mode of transcriptional repression by RECQL5 that includes structural mimicry of the Pol II-TFIIS interaction.
履歴
登録2013年4月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月19日Group: Atomic model / Database references
改定 1.22013年7月17日Group: Database references
改定 1.32019年11月13日Group: Data collection / Database references / Other / カテゴリ: pdbx_database_related / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT DNA HELICASE Q5
B: ATP-DEPENDENT DNA HELICASE Q5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,2534
ポリマ－25,0412
非ポリマー2122
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5640 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area12070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.670, 61.210, 81.650
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT DNA HELICASE Q5 / DNA HELICASE / RECQ-LIKE TYPE 5 / RECQ5 / RECQ PROTEIN-LIKE 5 / RECQL5


分子量: 12520.251 Da / 分子数: 2 / 断片: KIX DOMAIN, RESIDUES 515-620 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: O94762, DNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細GLPGS SEQUENCE AT N TERMINUS IS DERIVED FROM THE EXPRESSION VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.2
詳細: 0.2 M NACL, 0.1 M SODIUM/POTASSIUM PHOSPHATE PH 6.2, 50% PEG 200

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.3.1 / 波長: 1.11589
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.11589 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→49 Å / Num. obs: 20613 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 31.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.9→48.976 Å / SU ML: 0.21 / σ(F): 2 / 位相誤差: 20.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2336 1054 5.1 %
Rwork0.2014 --
obs0.203 20613 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.041 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.933 Å20 Å20 Å2
2--11.9549 Å20 Å2
3----4.0219 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→48.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1504 0 14 94 1612
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0432071
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.781616
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006274
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.98650.22731260.23332394X-RAY DIFFRACTION100
1.9865-2.09120.23611270.19892396X-RAY DIFFRACTION100
2.0912-2.22220.19571260.19272406X-RAY DIFFRACTION100
2.2222-2.39380.26551480.18472404X-RAY DIFFRACTION100
2.3938-2.63470.23131380.19432431X-RAY DIFFRACTION100
2.6347-3.01590.24961400.19722441X-RAY DIFFRACTION100
3.0159-3.79950.24311020.21122516X-RAY DIFFRACTION100
3.7995-48.99220.22211470.20072571X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.05430.63770.6481.86761.60054.2246-0.05650.68360.6063-0.25720.06070.1504-0.54340.11270.00020.2291-0.01690.01930.27790.02950.259-1.987353.1082-5.9587
25.3304-0.18797.3337-1.23420.08146.82130.1008-0.5008-0.4260.3820.1117-0.08040.1268-0.3086-0.22470.46740.0311-0.09190.47070.00660.343414.849451.352722.4886
35.62390.04921.04746.6086-0.29294.61440.21910.9017-0.6689-2.0851-0.309-1.44580.85921.50520.08380.68040.47920.18950.397-0.00490.439639.713752.155934.2388
47.1122-0.8792-1.63136.9755-1.53784.6445-0.1719-0.0136-0.4935-0.18030.042-0.02690.8374-0.0403-0.0520.33790.0266-0.04180.1690.02520.266228.651355.802440.708
50.06140.7313-0.65818.204-7.39846.6582-1.48330.2202-0.00012.87920.6152-1.6704-1.85022.14791.27360.61410.1323-0.31640.7337-0.21880.658521.625649.870313.5796
65.13351.14281.78863.3581.28055.40250.2349-0.6349-0.6970.56680.1137-0.15310.53560.0103-0.30610.25720.03530.00190.27150.08040.27942.30744.95749.6607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 523:546)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 547:589)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 590:614)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN B AND (RESSEQ 524:568)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN B AND (RESSEQ 569:575)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN B AND (RESSEQ 576:620)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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