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- PDB-4bjh: Crystal Structure of the Aquifex Reactor Complex Formed by Dihydr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bjh
タイトルCrystal Structure of the Aquifex Reactor Complex Formed by Dihydroorotase (H180A, H232A) with Dihydroorotate and Aspartate Transcarbamoylase with N-(phosphonacetyl)-L-aspartate (PALA)
要素
  • ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE
  • DIHYDROOROTASE
キーワードHYDROLASE/TRANSFERASE / HYDROLASE-TRANSFERASE COMPLEX / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


allantoinase activity / dihydroorotase / purine nucleobase catabolic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / dihydroorotase activity / amino acid metabolic process / amino acid binding / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process ...allantoinase activity / dihydroorotase / purine nucleobase catabolic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / dihydroorotase activity / amino acid metabolic process / amino acid binding / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dihydroorotase / : / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 ...Dihydroorotase / : / Dihydroorotase signature 1. / Dihydroorotase signature 2. / Dihydroorotase, conserved site / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Urease, subunit C; domain 1 / Urease, subunit C, domain 1 / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Roll / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Chem-DOR / N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID / PHOSPHATE ION / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Dihydroorotase
類似検索 - 構成要素
生物種AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Edwards, B.F.P. / Martin, P.D. / Grimley, E. / Vaishnav, A. / Fernando, R. / Brunzelle, J.S. / Cordes, M. / Evans, H.G. / Evans, D.R.
引用
ジャーナル: Bmc Biochem. / 年: 2013
タイトル: The Mononuclear Metal Center of Type-I Dihydroorotase from Aquifex Aeolicus.
著者: Edwards, B.F. / Fernando, R. / Martin, P.D. / Grimley, E. / Cordes, M. / Vaishnav, A. / Brunzelle, J.S. / Evans, H.G. / Evans, D.R.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2009
タイトル: Dihydroorotase from the Hyperthermophile Aquifex Aeolicus is Activated by Stoichiometric Association with Aspartate Transcarbamoylase and Forms a One-Pot Reactor for Pyrimidine Biosynthesis.
著者: Zhang, P. / Martin, P.D. / Purcarea, C. / Vaishnav, A. / Brunzelle, J.S. / Fernando, R. / Guy-Evans, H.I. / Evans, D.R. / Edwards, B.F.P.
履歴
登録2013年4月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年6月28日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.22019年5月29日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DIHYDROOROTASE
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,17621
ポリマ－87,4452
非ポリマー1,73019
水8,017445
1
A: DIHYDROOROTASE
B: ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,054126
ポリマ－524,67212
非ポリマー10,382114
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-y-1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_545-x+y,-x-1,z1
crystal symmetry operation16_544y+1/3,x-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation18_444-x-2/3,-x+y-1/3,-z-1/31
crystal symmetry operation17_434x-y-2/3,-y-4/3,-z-1/31
Buried area53480 Å2
ΔGint-218.5 kcal/mol
Surface area163500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)157.152, 157.152, 233.244
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-2028-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 DIHYDROOROTASE / DHOASE


分子量: 50301.902 Da / 分子数: 1 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
解説: GIFT FROM DRS KARL O. STETTER AND ROBERT HUBER, REGENSBURG UNIVERSITY, D-93053 REGENSBURG, GERMANY
プラスミド: PAAPYRC / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O66990, dihydroorotase
#2: タンパク質 ASPARTATE CARBAMOYLTRANSFERASE / ASPARTATE TRANSCARBAMYLASE / ATCASE


分子量: 37143.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) AQUIFEX AEOLICUS (バクテリア)
解説: GIFT FROM DRS KARL O. STETTER AND ROBERT HUBER, REGENSBURG UNIVERSITY, D-93053 REGENSBURG, GERMANY
プラスミド: PAAPYRB / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O66726, aspartate carbamoyltransferase

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非ポリマー , 7種, 464分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-DOR / (4S)-2,6-DIOXOHEXAHYDROPYRIMIDINE-4-CARBOXYLIC ACID / DIHYDROOROTIC ACID / ジヒドロオロト酸


分子量: 158.112 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6N2O4
#5: 化合物 ChemComp-PAL / N-(PHOSPHONACETYL)-L-ASPARTIC ACID / PALA


分子量: 255.119 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10NO8P
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-BA / BARIUM ION / バリウムジカチオン


分子量: 137.327 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ba
#8: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 445 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.2 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE IN HANGING-DROPS. THE HETERO DODECAMER WAS BUFFER EXCHANGED INTO 10 MM HEPES, 1 MM TCEP PH 7.5, AT A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 3.0 MG/ML. DHO- ...詳細: THE CRYSTALS WERE GROWN AT ROOM TEMPERATURE IN HANGING-DROPS. THE HETERO DODECAMER WAS BUFFER EXCHANGED INTO 10 MM HEPES, 1 MM TCEP PH 7.5, AT A FINAL PROTEIN CONCENTRATION OF 3.0 MG/ML. DHO-ATC SOLUTION (3-6 UL) WAS MIXED WITH 1 UL OF RESERVOIR SOLUTION (30% ETHYLENE GLYCOL) FOLLOWED BY 10% OF THE DROP VOLUME (V/V) OF 100 MM BARIUM CHLORIDE. THE FINAL CRYSTALLIZATION PH WAS 6.3.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856
検出器タイプ: MARRESEARCH MAR300 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月29日 / 詳細: BE LENSES
放射モノクロメーター: C(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→77.85 Å / Num. obs: 53365 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 41.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
MOSFLMデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
ARP/wARP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3D6N

3d6n


解像度: 2.2→77.85 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 8.853 / SU ML: 0.102 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ALL ATOMS IN RESIDUES MET1-ASP422 IN DHO AND RESIDUES MET1- -THR291 IN ATC ARE INCLUDED IN THE REFINEMENT AT FULL WEIGHT. ALL RESIDUES ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ALL ATOMS IN RESIDUES MET1-ASP422 IN DHO AND RESIDUES MET1- -THR291 IN ATC ARE INCLUDED IN THE REFINEMENT AT FULL WEIGHT. ALL RESIDUES EXCEPT MET1, LEU2, AND GLU42 IN DHO AND MET1 IN ATC HAVE ELECTRON DENSITY AT 1 SIGMA FOR ALL MAIN CHAIN ATOMS. RESIDUES LYS3, ILE5, LYS7, LYS33, LEU39, VAL40, GLU42, ALA43, LYS49, AND ALA373 IN THE COMPOSITE DOMAIN OF DHO, WHICH COMPRISES RESIDUES 1-55 PLUS 366-422, HAVE NO DENSITY AT 1 SIGMA FOR THEIR SIDE CHAINS, ALTHOUGH ALL OF THEM HAVE ELECTRON DENSITY FOR ONE OR MORE SIDE CHAIN ATOMS AT 0.5 SIGMA. SEVEN OF THESE RESIDUES OCCUR WITHIN THE LEAST DEFINED SEGMENT OF THE DHO SUBUNIT, ILE24-LYS49.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20304 2846 5.1 %RANDOM
Rwork0.16066 ---
obs0.16282 53365 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 41.256 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.27 Å2-0.14 Å20 Å2
2---0.27 Å20 Å2
3---0.41 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→77.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5622 0 84 445 6151
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0225795
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5581.9887800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4915711
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.83724.449245
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.736151066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.0941532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2882
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0214252
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7381.53543
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.42325753
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.58832252
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1844.52047
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.257 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 204 -
Rwork0.243 3906 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8481-0.0388-0.00510.52930.03070.9203-0.0166-0.04650.25610.0455-0.0072-0.0047-0.3114-0.05610.02380.25830.0094-0.01760.0205-0.03420.1527-0.606-44.98-30.026
20.04840.0519-0.01270.0906-0.00890.0279-0.0040.0003-0.04330.0507-0.0315-0.01350.01-0.03550.03550.1985-0.0318-0.02150.1062-0.04560.1584-0.468-53.785-29.824
313.5641-23.980611.512742.4099-18.9365169.8844-0.93870.43820.15651.7246-0.6816-0.2477-2.42774.01061.62030.6555-0.22570.17810.4082-0.00920.53430.078-56.996-26.439
40.88120.1087-0.11360.5023-0.06080.49250.0068-0.09820.04070.0759-0.0285-0.0266-0.080.0570.02170.1537-0.027-0.04710.1459-0.03790.078817.07-75.444-1.747
51.9926-4.53650.460717.0626-0.36980.17520.1595-0.1572-0.26380.0909-0.0537-0.06850.074-0.0887-0.10580.2329-0.0536-0.04240.4382-0.11730.199415.215-81.003-5.488
60.45631.21243.09094.64132.938341.45420.03120.06750.26130.07220.08420.91152.84150.1555-0.11540.2520.0002-0.02920.26630.04511.1548-0.003-90.738-8.148
75.53341.232113.13711.44472.188831.341-1.772-1.53271.7141-0.2858-0.4602-1.7123-0.8324-3.82242.23220.23340.0218-0.11320.6809-0.1773.97540.26-90.94-4.52
84.30942.27780.96232.62753.8468.1195-0.141-0.09230.4914-0.16540.20540.3342-0.39360.8114-0.06450.27910.05280.05710.29030.00740.791111.197-60.8967.228
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 422
2X-RAY DIFFRACTION2A423
3X-RAY DIFFRACTION3A425
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 291
5X-RAY DIFFRACTION5B292
6X-RAY DIFFRACTION6B295
7X-RAY DIFFRACTION7B296
8X-RAY DIFFRACTION8B297

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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