[日本語] English
万見
- PDB-4bj5: Crystal structure of Rif2 in complex with the C-terminal domain o... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bj5
タイトルCrystal structure of Rif2 in complex with the C-terminal domain of Rap1 (Rap1-RCT)
要素
  • (DNA-BINDING PROTEIN RAP1) x 2
  • PROTEIN RIF2
キーワードTRANSCRIPTION / GENOME STABILITY / TELOMERE ASSOCIATED PROTEINS / AAA+ FOLD
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / telomeric G-quadruplex DNA binding / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / establishment of protein localization to chromatin / double-stranded telomeric DNA binding / G-quadruplex DNA binding ...positive regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / G-quadruplex DNA formation / telomeric G-quadruplex DNA binding / protection from non-homologous end joining at telomere / establishment of protein localization to telomere / shelterin complex / telomere maintenance via telomere lengthening / establishment of protein localization to chromatin / double-stranded telomeric DNA binding / G-quadruplex DNA binding / telomere capping / DNA binding, bending / silent mating-type cassette heterochromatin formation / regulation of glycolytic process / nucleosomal DNA binding / nuclear chromosome / telomeric DNA binding / TFIID-class transcription factor complex binding / telomere maintenance via telomerase / subtelomeric heterochromatin formation / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / TBP-class protein binding / telomere maintenance / protein-DNA complex / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / histone binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / chromosome, telomeric region / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1650 / Rossmann fold - #12060 / : / : / RIF2, ASCE domain / RIF2, AAA+ lid domain / Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Rap1, DNA-binding domain / Rap1, DNA-binding ...Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1650 / Rossmann fold - #12060 / : / : / RIF2, ASCE domain / RIF2, AAA+ lid domain / Arc Repressor Mutant, subunit A - #2170 / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) - #1480 / Rap1, DNA-binding domain / Rap1, DNA-binding / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1, C-terminal domain superfamily / TRF2-interacting telomeric protein/Rap1 - C terminal domain / TE2IP/Rap1 / BRCT domain / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / breast cancer carboxy-terminal domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Homeobox-like domain superfamily / Arc Repressor Mutant, subunit A / Up-down Bundle / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-binding protein RAP1 / Protein RIF2
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.29 Å
データ登録者Shi, T. / Bunker, R.D. / Gut, H. / Scrima, A. / Thoma, N.H.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2013
タイトル: Rif1 and Rif2 Shape Telomere Funcation and Architecture Through Multivalent RAP1 Interactions
著者: Shi, T. / Bunker, R.D. / Mattarocci, S. / Ribeyre, C. / Faty, M. / Gut, H. / Scrima, A. / Rass, U. / Rubin, S.M. / Shore, D. / Thoma, N.H.
履歴
登録2013年4月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月27日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROTEIN RIF2
B: PROTEIN RIF2
C: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
D: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
E: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
F: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,13911
ポリマ－141,6586
非ポリマー4805
水00
1
B: PROTEIN RIF2
C: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
D: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,0215
ポリマ－70,8293
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-62.9 kcal/mol
Surface area16860 Å2
手法PISA
2
A: PROTEIN RIF2
E: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
F: DNA-BINDING PROTEIN RAP1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,1176
ポリマ－70,8293
非ポリマー2883
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4840 Å2
ΔGint-62.9 kcal/mol
Surface area16860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.440, 113.860, 140.950
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 PROTEIN RIF2 / RAP1-INTERACTING FACTOR 2


分子量: 46036.207 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PAD DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q06208
#2: タンパク質 DNA-BINDING PROTEIN RAP1 / REPRESSOR/ACTIVATOR SITE-BINDING PROTEIN / SBF-E / TUF


分子量: 23248.975 Da / 分子数: 2 / Fragment: C-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 627-827 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: S288C / プラスミド: PAD DERIVED / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P11938
#3: タンパク質・ペプチド DNA-BINDING PROTEIN RAP1 / REPRESSOR/ACTIVATOR SITE-BINDING PROTEIN / SBF-E / TUF / RAP1


分子量: 1543.956 Da / 分子数: 2 / Fragment: RESIDUES 36-48 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: Q06208
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 22-25% PEG 6000, 100 MM TRIS/HCL PH 8.0, 500 MM LI2SO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年7月30日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.29→68.5 Å / Num. obs: 27170 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 119.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 3.29→3.3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.56 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.4精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 4BJ1 AND 3OWT

4bj1

3owt


解像度: 3.29→70.47 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9448 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9304 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.322
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1929 1349 5 %RANDOM
Rwork0.1757 ---
obs0.1766 26997 99.54 %-
原子変位パラメータBiso mean: 115.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.7348 Å20 Å20 Å2
2---22.1079 Å20 Å2
3----1.6269 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.741 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.29→70.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7280 0 25 0 7305
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017453HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1310100HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3463SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes200HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1051HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7453HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion3.37
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1006SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact8355SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.29→3.41 Å / Total num. of bins used: 14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2654 122 4.42 %
Rwork0.2389 2641 -
all0.2401 2763 -
obs--99.54 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4202-1.5281-0.93854.81552.96133.05910.15140.0202-0.0757-0.1891-0.29410.19040.1667-0.18530.1426-0.06740.02210.0798-0.18470.0278-0.1939-3.2077-15.279430.1612
23.02011.73362.5243.81852.76656.23490.215-0.06820.35120.1122-0.1262-0.11280.02840.1474-0.0888-0.2918-0.0698-0.0849-0.27030.078-0.2136-30.84731.9311.6955
38.96831.1561-3.10731.8679-0.55235.7219-0.07-0.44630.13150.18680.31670.4790.2375-0.0839-0.2466-0.33010.03320.0156-0.04310.107-0.081-54.80783.158532.4604
46.93271.9142-0.62233.956-0.39491.8939-0.10520.10440.5449-0.1883-0.1789-0.40960.06040.58030.2841-0.24410.07470.1943-0.07910.1777-0.097121.02035.177830.6758
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN E

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る