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- PDB-4bgq: Crystal structure of the human CDKL5 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bgq
タイトルCrystal structure of the human CDKL5 kinase domain
要素CYCLIN-DEPENDENT KINASE-LIKE 5
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHO-MIMETIC / KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cilium assembly / regulation of dendrite development / ciliary tip / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse organization / positive regulation of dendritic spine development / dendritic growth cone / positive regulation of Rac protein signal transduction / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity ...regulation of cilium assembly / regulation of dendrite development / ciliary tip / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse organization / positive regulation of dendritic spine development / dendritic growth cone / positive regulation of Rac protein signal transduction / cyclin-dependent kinase / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / postsynaptic density, intracellular component / positive regulation of axon extension / dendrite cytoplasm / modulation of chemical synaptic transmission / small GTPase binding / neuron migration / kinase activity / protein kinase activity / ciliary basal body / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / nucleoplasm / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...: / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-38R / ACETATE ION / Cyclin-dependent kinase-like 5
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Canning, P. / Krojer, T. / Goubin, S. / Mahajan, P. / Vollmar, M. / Pike, A.C.W. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Bullock, A.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2018
タイトル: CDKL Family Kinases Have Evolved Distinct Structural Features and Ciliary Function.
著者: Canning, P. / Park, K. / Goncalves, J. / Li, C. / Howard, C.J. / Sharpe, T.D. / Holt, L.J. / Pelletier, L. / Bullock, A.N. / Leroux, M.R.
履歴
登録2013年3月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.22022年3月30日Group: Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYCLIN-DEPENDENT KINASE-LIKE 5
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8567
ポリマ－35,2321
非ポリマー6256
水2,738152
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.942, 65.507, 102.899
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 CYCLIN-DEPENDENT KINASE-LIKE 5 / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE 9


分子量: 35231.711 Da / 分子数: 1 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 1-303 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: SITE-DIRECTED MUTAGENESIS / プラスミド: PFB-LIC-BSE / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O76039, cyclin-dependent kinase

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非ポリマー , 5種, 158分子

#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-38R / [4-({4-[(3-cyclopentyl-1H-pyrazol-5-yl)amino]pyrimidin-2-yl}amino)phenyl]acetonitrile


分子量: 359.428 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N7
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細TWO PHOSPHOMIMETIC MUTATIONS INTRODUCED, T169D AND Y171E

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.59 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 15% PEG SMEAR MEDIUM, 0.1M TRIS PH 8.0, 0.075M SODIUM ACETATE, 0.15M SODIUM CHLORIDE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→55.02 Å / Num. obs: 23993 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 12.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 2→2.05 Å / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 92.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4BBM

4bbm


解像度: 2→55.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 4.306 / SU ML: 0.065 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.032 / ESU R Free: 0.028 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20135 1243 5.1 %RANDOM
Rwork0.17382 ---
obs0.17517 23136 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.581 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.7 Å20 Å20 Å2
2--4.05 Å20 Å2
3---10.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→55.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2196 0 44 152 2392
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192313
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022252
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.291.9953129
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78835170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8185281
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.52623.9100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.14615405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.3151513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2347
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212559
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02527
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6312.3911111
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.6152.3861108
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.7133.5571383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8812.6061202
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.052 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.219 93 -
Rwork0.227 1660 -
obs--99.83 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.8472-2.9578-0.49844.85371.15531.5186-0.1341-0.1220.33080.14140.2152-0.5528-0.1696-0.0605-0.08120.0715-0.01820.00080.0762-0.05860.082158.034630.480948.0009
21.1191-0.1657-0.50940.02740.070.242-0.010.0078-0.0227-0.0046-0.0052-0.00160.0126-0.00120.01520.0150.0010.01020.0212-0.01170.016547.3426.78461.8775
30.2595-0.2123-0.0580.84790.62350.51670.01510.0120.0336-0.02640.0442-0.087-0.02290.0224-0.05930.02380.00220.01230.0404-0.00260.015733.523438.63871.7383
40.1908-0.1611-0.00240.56290.29930.2997-0.0162-0.0519-0.0120.0150.0195-0.00580.0287-0.0476-0.00330.0094-0.00550.00530.02750.0010.027327.794932.337872.3032
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A8 - 47
2X-RAY DIFFRACTION2A52 - 162
3X-RAY DIFFRACTION3A163 - 237
4X-RAY DIFFRACTION4A238 - 302

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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