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万見
- PDB-4bf8: Fpr4 PPI domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bf8
タイトルFpr4 PPI domain
要素FPR4
キーワードISOMERASE / PROLINE ISOMERIZATION / FKBP / HISTONE CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


maintenance of rDNA / macrolide binding / epigenetic regulation of gene expression / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / nucleosome assembly / chromatin / nucleolus / nucleus
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase Fpr3/Fpr4-like / Nucleoplasmin-like domain / Nucleoplasmin-like domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FK506-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法溶液NMR / ARIA1.2
データ登録者Monneau, Y. / Mackereth, C.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Structure and Activity of the Peptidyl-Prolyl Isomerase Domain from the Histone Chaperone Fpr4 Towards Histone H3 Proline Isomerization
著者: Monneau, Y.R. / Soufari, H. / Nelson, C.J. / Mackereth, C.D.
履歴
登録2013年3月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年8月7日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Database references
改定 1.32016年5月4日Group: Atomic model / Other
改定 1.42023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.52024年6月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FPR4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5031
ポリマ－12,5031
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)12 / 50LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 FPR4


分子量: 12502.853 Da / 分子数: 1
断片: PEPTIDYL PROLINE ISOMERASE (PPI) DOMAIN, RESIDUES 280-392
由来タイプ: 組換発現
詳細: C-TERMINAL PEPTIDYL PROLYL CIS-TRANS ISOMERASE DOMAIN FROM YEAST FPR4P
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: MODIFIED PET-9D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSY / 参照: UniProt: Q06205, peptidylprolyl isomerase
配列の詳細CONTAINS N-TERMINAL GLY-ALA-MET-ALA- RESIDUES FOLLOWING CLEAVAGE OF THE HIS6-TAG BY TEV PROTEAS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1111H
12115N-NOESY (120MS MIXING TIME)
1311H
14115N-TROSY (RDC)
1511H
16113C-NOESY (120 MS MIXING TIME)
NMR実験の詳細Text: STRUCTURE CALCULATION USED A COMBINATION OF DISTANCE RESTRAINTS (UNAMBIGUOUS AND AMBIGUOUS), DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS, HYDROGEN-BOND RESTRAINTS AND RESIDUAL DIPOLAR COUPLING RESTRAINTS

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試料調製

詳細内容: 10% WATER/90% D2O, 100% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM / pH: 6.5 / 圧: 1.0 atm / 温度: 292.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7002

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
NMRPipe構造決定
Sparky構造決定
精密化手法: ARIA1.2 / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 12

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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