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- PDB-4bec: MUTANT (K220A) OF THE HSDR SUBUNIT OF THE ECOR124I RESTRICTION EN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bec
タイトルMUTANT (K220A) OF THE HSDR SUBUNIT OF THE ECOR124I RESTRICTION ENZYME IN COMPLEX WITH ATP
要素TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR
キーワードHYDROLASE / DNA MODIFICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


type I site-specific deoxyribonuclease / type I site-specific deoxyribonuclease activity / DNA restriction-modification system / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
tt1808, chain A - #50 / Actin; Chain A, domain 4 - #50 / tt1808, chain A / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Restriction endonuclease, type I, HsdR ...tt1808, chain A - #50 / Actin; Chain A, domain 4 - #50 / tt1808, chain A / Restriction endonuclease, type I, HsdR, N-terminal / Type I restriction enzyme R protein, C-terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Type I restriction enzyme R protein N terminus (HSDR_N) / Type I restriction and modification enzyme - subunit R C terminal / SWI2/SNF2 ATPase / Restriction endonuclease, type I, HsdR / Actin; Chain A, domain 4 / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Type I restriction enzyme EcoR124I/EcoR124II endonuclease subunit / Type I restriction enzyme EcoR124I/EcoR124II endonuclease subunit
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Janscak, P. / Smatanova, I.K. / Panjikar, S. / Carey, J. ...Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Janscak, P. / Smatanova, I.K. / Panjikar, S. / Carey, J. / Weiserova, M. / Ettrich, R.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: Functional Coupling of Duplex Translocation to DNA Cleavage in a Type I Restriction Enzyme.
著者: Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Bialevich, V. / Shamayeva, K. / Janscak, P. / Kuta Smatanova, I. / Panjikar, S. / Carey, J. / ...著者: Csefalvay, E. / Lapkouski, M. / Guzanova, A. / Csefalvay, L. / Baikova, T. / Shevelev, I. / Bialevich, V. / Shamayeva, K. / Janscak, P. / Kuta Smatanova, I. / Panjikar, S. / Carey, J. / Weiserova, M. / Ettrich, R.
履歴
登録2013年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR
B: TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,5056
ポリマ－240,4422
非ポリマー1,0634
水1448
1
A: TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7523
ポリマ－120,2211
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,7523
ポリマ－120,2211
非ポリマー5312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.329, 124.491, 128.761
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.31, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A1 - 900
2114B1 - 900

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.757938, -0.00025, -0.652326), (0.000284, -1, 0.000712), (-0.652326, -0.000725, -0.757938)12.14447, -0.24779, 33.01431

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要素

#1: タンパク質 TYPE I RESTRICTION ENZYME HSDR


分子量: 120220.781 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q304R3, UniProt: P10486*PLUS, type I site-specific deoxyribonuclease
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: NONE
結晶化詳細: 5UL PROTEIN (WITH 5 MM ATP) MIXED WITH 2 UL WELL SOLUTION OF 13% W/V PEG4K, 22% GLYCEROL, 0.08M MES PH 5.9, 2MM DTT AND 0.7UL NABR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.84
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: HOROZONTALLY FOCUSING MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.84 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.84→18.9 Å / Num. obs: 59509 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.84→2.99 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 87.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
Auto-Rickshaw位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W00

2w00


解像度: 2.84→18.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 18.29 / SU ML: 0.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 2.12 / ESU R Free: 0.404 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28044 3022 5.1 %RANDOM
Rwork0.23362 ---
obs0.23596 56464 97.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 52.814 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.08 Å20 Å2-5.79 Å2
2---4.89 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.84→18.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13689 0 64 8 13761
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214024
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0213090
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.94918949
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.762330032
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.78651683
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.34224.574728
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.721152469
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5361584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.22081
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.023422
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 13304 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.220.5
2Bmedium positional0.220.5
1Amedium thermal3.792
2Bmedium thermal3.792
LS精密化 シェル解像度: 2.841→2.915 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.489 165 -
Rwork0.442 3258 -
obs--76.53 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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