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- PDB-4bdw: The structure of the FnI-EGF tandem domain of coagulation factor ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4bdw
タイトルThe structure of the FnI-EGF tandem domain of coagulation factor XII in complex with Holmium
要素COAGULATION FACTOR XIIA HEAVY CHAIN
キーワードHYDROLASE / FNI DOMAIN / EGF DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / positive regulation of fibrinolysis / misfolded protein binding / zymogen activation ...coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / positive regulation of fibrinolysis / misfolded protein binding / zymogen activation / Defective factor XII causes hereditary angioedema / protein autoprocessing / positive regulation of blood coagulation / fibrinolysis / rough endoplasmic reticulum / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / protein processing / blood coagulation / : / serine-type endopeptidase activity / innate immune response / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Laminin / Laminin / EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / EGF-like calcium-binding domain / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Calcium-binding EGF-like domain / : / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HOLMIUM ATOM / Coagulation factor XII
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Beringer, D.X. / Kroon-Batenburg, L.M.J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2013
タイトル: The Structure of the Fni-Egf-Like Tandem Domain of Coagulation Factor Xii Solved Using Siras.
著者: Beringer, D.X. / Kroon-Batenburg, L.M.J.
履歴
登録2012年10月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22013年4月17日Group: Other / Structure summary
改定 1.32016年12月28日Group: Database references
改定 1.42017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02024年11月13日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COAGULATION FACTOR XIIA HEAVY CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,9044
ポリマ－9,5391
非ポリマー3653
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.245, 96.245, 47.331
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1087-

HO

21A-1088-

CL

31A-2013-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 COAGULATION FACTOR XIIA HEAVY CHAIN / COAGULATION FACTOR XII / HAGEMAN FACTOR / HAF


分子量: 9538.882 Da / 分子数: 1 / 断片: FNI-EGF, RESIDUES 133-215 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PPICZALPHA / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): X-33 / 参照: UniProt: P00748, coagulation factor XIIa
#2: 化合物 ChemComp-HO / HOLMIUM ATOM / ホルミウムヒドリド


分子量: 164.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ho
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.4 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS, 16-18% PEG4,000, 0.2 M POTASSIUM ACETATE SOAKED IN SAME BUFFER WITH 10 MM HOLMIUM CHLORIDE, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.5352
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2010年5月16日 / 詳細: DYNAMICALLY BENDABLE MIRROR
放射モノクロメーター: LN2 COOLED FIXED-EXIT SI(111) MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5352 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→48.12 Å / Num. obs: 4061 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 4.3 / 冗長度: 10.9 % / Biso Wilson estimate: 47.34 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 28.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.62 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.35 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 97.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.501→48.123 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 26.38 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2347 332 4.6 %
Rwork0.2186 --
obs0.2193 4054 99.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0 Å2 / ksol: 0 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 63.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.501→48.123 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数653 0 3 15 671
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.003675
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.699906
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.551247
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05192
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003123
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5007-3.15050.31421750.28473451X-RAY DIFFRACTION99
3.1505-48.13140.20061570.19733521X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.9157-2.9984-3.08088.49412.89996.5857-0.4568-0.3289-0.3910.10040.1612-0.30850.16570.65730.2960.2739-0.00090.04810.31520.09540.351912.1694-0.0324-25.1373
22.00043.05975.23634.09014.56342.0021-0.53691.5613-1.6519-0.21751.2191-0.5078-0.30973.5708-0.67530.49870.00740.11910.8043-0.04030.4318.4602-1.7974-27.8108
32.00218.28968.49225.00755.61199.70850.78331.164-1.91080.3808-0.2237-0.63051.22310.8252-0.5490.63890.0150.21670.6022-0.02640.7617.2608-6.6759-28.413
46.1845-0.7553-0.43735.71075.36489.43560.18880.56060.0527-0.8477-0.7091-0.5076-1.32650.46350.51090.584-0.00190.01880.88140.12230.415524.12966.5288-13.6141
54.5838-3.9586-1.65774.2404-0.97637.65390.22090.48120.06830.2097-0.41940.74210.1023-1.26960.19970.4861-0.0324-0.12211.013-0.16130.636710.80585.5369-8.7253
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 3:27 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND (RESSEQ 28:33 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND (RESSEQ 34:43 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN A AND (RESSEQ 44:69 )
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN A AND (RESSEQ 70:85 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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