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万見
- PDB-4b94: Crystal structure of human Mps1 TPR domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b94
タイトルCrystal structure of human Mps1 TPR domain
要素DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
キーワードTRANSFERASE / KINETOCHORE / MITOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization ...protein localization to meiotic spindle midzone / meiotic spindle assembly checkpoint signaling / kinetochore binding / female meiosis chromosome segregation / protein localization to kinetochore / dual-specificity kinase / spindle organization / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / mitotic spindle organization / chromosome segregation / kinetochore / spindle / protein tyrosine kinase activity / phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Protein kinase Mps1 family / Tetratricopeptide repeat domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MALONATE ION / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Dual specificity protein kinase TTK
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Littler, D. / von Castelmur, E. / De Marco, V. / Perrakis, A.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2013
タイトル: A Tpr Domain-Containing N-Terminal Module of Mps1 is Required for its Kinetochore Localization by Aurora B.
著者: Nijenhuis, W. / von Castelmur, E. / Littler, D. / De Marco, V. / Tromer, E. / Vleugel, M. / van Osch, M.H. / Snel, B. / Perrakis, A. / Kops, G.J.
履歴
登録2012年8月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年5月1日Group: Database references
改定 1.22017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
C: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
D: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,19221
ポリマ－81,2734
非ポリマー1,92017
水4,179232
1
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6974
ポリマ－20,3181
非ポリマー3783
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,0418
ポリマ－20,3181
非ポリマー7237
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,6674
ポリマ－20,3181
非ポリマー3483
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7895
ポリマ－20,3181
非ポリマー4714
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.920, 80.137, 142.212
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
DUAL SPECIFICITY PROTEIN KINASE TTK / MPS1 / PHOSPHOTYROSINE PICKED THREONINE-PROTEIN KINASE / PYT


分子量: 20318.135 Da / 分子数: 4 / 断片: TPR DOMAIN, RESIDUES 62-239 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PETNKI-HIS-3C-LIC-KAN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): T1R / 参照: UniProt: P33981, dual-specificity kinase

-
非ポリマー , 6種, 249分子

#2: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-MLI / MALONATE ION / マロナ-ト


分子量: 102.046 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H2O4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 66 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5 / 詳細: 0.1M MIB PH 5.0, 25% PEG1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9793
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2008年12月20日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→40.77 Å / Num. obs: 46492 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 39.53 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / % possible all: 92.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.2→40.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9541 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9514 / SU R Cruickshank DPI: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.16 / SU Rfree Blow DPI: 0.132 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.132 / 詳細: RESIDUES 200-239 ARE DISORDERED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1858 2362 5.08 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.1708 46492 98.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 50.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5909 Å20 Å20 Å2
2--0.691 Å20 Å2
3----3.2818 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.276 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→40.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4446 0 127 232 4805
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014670HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.976241HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1761SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes142HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes643HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4670HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.71
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.55
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion560SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5372SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2292 147 4.77 %
Rwork0.2029 2935 -
all0.2042 3082 -
obs--98.68 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.7515-0.17270.53211.4620.32281.4053-0.0889-0.2320.35860.1889-0.0372-0.0165-0.1418-0.0760.1261-0.2274-0.0092-0.0075-0.12970.0043-0.242726.195866.893910.8361
21.8994-0.1799-0.71564.90710.04951.39080.0654-0.40410.09530.73870.0065-0.63820.12560.2879-0.0718-0.0960.0069-0.1008-0.2483-0.0511-0.256746.573864.481242.9701
35.37430.51630.11162.40650.49841.6512-0.08061.00110.7046-0.30840.13990.0176-0.1918-0.1811-0.0594-0.3209-0.01460.03150.00630.1643-0.266942.097867.0262-7.861
41.7318-0.7092-0.43563.2788-0.41591.3162-0.02640.13040.0046-0.1877-0.1203-0.34250.09490.10390.1466-0.19270.0040.0263-0.25570.0206-0.22545.891948.676324.4479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 2-199
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND RESID 2-195
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND RESID 2-195
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND RESID 2-195

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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