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万見
- PDB-4b7w: Ligand binding domain human hepatocyte nuclear factor 4alpha: Apo form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b7w
タイトルLigand binding domain human hepatocyte nuclear factor 4alpha: Apo form
要素HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
キーワードRECEPTOR / NUCLEAR RECEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of growth hormone receptor signaling pathway / regulation of ornithine metabolic process / regulation of gastrulation / Nephron development / sex differentiation / phospholipid homeostasis / triglyceride homeostasis / signal transduction involved in regulation of gene expression / lipid homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells ...regulation of growth hormone receptor signaling pathway / regulation of ornithine metabolic process / regulation of gastrulation / Nephron development / sex differentiation / phospholipid homeostasis / triglyceride homeostasis / signal transduction involved in regulation of gene expression / lipid homeostasis / Regulation of gene expression in beta cells / regulation of lipid metabolic process / response to glucose / xenobiotic metabolic process / regulation of insulin secretion / cholesterol homeostasis / fatty acid binding / regulation of circadian rhythm / negative regulation of cell growth / Nuclear Receptor transcription pathway / lipid metabolic process / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / blood coagulation / rhythmic process / glucose homeostasis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / signaling receptor binding / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. ...: / : / : / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Double treble clef zinc finger, C4 type / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Hepatocyte nuclear factor 4-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4 Å
データ登録者Dudasova, Z. / Okvist, M. / Kretova, M. / Ondrovicova, G. / Skrabana, R. / LeGuevel, R. / Salbert, G. / Leonard, G. / McSweeney, S. / Barath, P.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Fatty Acids are not Essential Structural Components of Hepatocyte Nuclear Factor 4Alpha
著者: Dudasova, Z. / Okvist, M. / Kretova, M. / Ondrovicova, G. / Skrabana, R. / Leguevel, R. / Salbert, G. / Leonard, G. / Mcsweeney, S. / Barath, P.
履歴
登録2012年8月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
C: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
D: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6854
ポリマ－107,6854
非ポリマー00
水00
1
A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
C: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
D: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA

A: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
B: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
C: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA
D: HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,3708
ポリマ－215,3708
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area20960 Å2
ΔGint-124.4 kcal/mol
Surface area73520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.048, 105.282, 98.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.26544, 0.96413, -0.00102), (0.96404, 0.26543, 0.01294), (0.01274, 0.00245, -0.99992)0.16176, -0.84988, 52.36674
2given(-0.24881, 0.96855, -0.0025), (0.9682, 0.24879, 0.02635), (0.02614, 0.00414, -0.99965)0.25932, -1.20403, 52.34188

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要素

#1: タンパク質
HEPATOCYTE NUCLEAR FACTOR 4-ALPHA / HNF-4-ALPHA / NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 2 GROUP A MEMBER 1 / TRANSCRIPTION FACTOR 14 / TCF-14 / ...HNF-4-ALPHA / NUCLEAR RECEPTOR SUBFAMILY 2 GROUP A MEMBER 1 / TRANSCRIPTION FACTOR 14 / TCF-14 / TRANSCRIPTION FACTOR HNF-4


分子量: 26921.195 Da / 分子数: 4 / 断片: LIGAND BINDING DOMAIN, RESIDUES 142-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41235

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8
詳細: 0.7 M AMMONIUM ACETATE, 0.1 M SODIUM CITRATE, 10 MM DTT, 16% MPD IN 0.1 M TRIS, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年4月6日 / 詳細: KB MIRRORS
放射モノクロメーター: SI (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4→46.7 Å / Num. obs: 8011 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.16 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 4→4.24 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.81 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 89

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LV2

1lv2


解像度: 4→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: STRUCTURE REFINEMENT WAS CARRIED OUT USING THE CNS-DEN METHODOLOGY. SEE SCHRODER, G. F., LEVITT, M. & BRUNGER, A. T. 2010. SUPER-RESOLUTION BIOMOLECULAR CRYSTALLOGRAPHY WITH LOW-RESOLUTION ...詳細: STRUCTURE REFINEMENT WAS CARRIED OUT USING THE CNS-DEN METHODOLOGY. SEE SCHRODER, G. F., LEVITT, M. & BRUNGER, A. T. 2010. SUPER-RESOLUTION BIOMOLECULAR CRYSTALLOGRAPHY WITH LOW-RESOLUTION DATA. NATURE 464, 1218-1222.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2798 374 4 %RANDOM
Rwork0.2496 ---
obs0.2496 7987 85.9 %-
溶媒の処理Bsol: 111.407 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--40.406 Å20 Å20 Å2
2---10.376 Å20 Å2
3---50.781 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6476 0 0 0 6476
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.002477
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg0.65528
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 4→4.14 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.353 35 4 %
Rwork0.362 620 -
obs--73.2 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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