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- PDB-4b5o: Crystal structure of human alpha tubulin acetyltransferase cataly... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b5o
タイトルCrystal structure of human alpha tubulin acetyltransferase catalytic domain
要素ALPHA-TUBULIN N-ACETYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / MICROTUBULES / CILIUM / INTRAFLAGELLAR TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain ...alpha-tubulin acetylation / alpha-tubulin N-acetyltransferase / tubulin N-acetyltransferase activity / microtubule bundle / Cilium Assembly / L-lysine N-acetyltransferase activity, acting on acetyl phosphate as donor / NLRP3 inflammasome complex assembly / dentate gyrus development / regulation of fat cell differentiation / response to pain / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cilium assembly / neuron development / response to mechanical stimulus / clathrin-coated pit / regulation of microtubule cytoskeleton organization / microtubule cytoskeleton organization / mitotic spindle / spermatogenesis / microtubule / axon / focal adhesion / Golgi apparatus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain, ATAT-type / Alpha-tubulin N-acetyltransferase / GNAT acetyltransferase, Mec-17 / Alpha-tubulin Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Alpha-tubulin N-acetyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.05 Å
データ登録者Taschner, M. / Vetter, M. / Lorentzen, E.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Atomic Resolution Structure of Human Alpha-Tubulin Acetyltransferase Bound to Acetyl-Coa.
著者: Taschner, M. / Vetter, M. / Lorentzen, E.
履歴
登録2012年8月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月12日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-TUBULIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6753
ポリマ－22,8421
非ポリマー8332
水7,224401
1
A: ALPHA-TUBULIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: ALPHA-TUBULIN N-ACETYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3496
ポリマ－45,6842
非ポリマー1,6654
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_755-x+2,-y,z1
Buried area4520 Å2
ΔGint-36.2 kcal/mol
Surface area19780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.198, 121.958, 37.277
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2073-

HOH

21A-2176-

HOH

31A-2356-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 ALPHA-TUBULIN N-ACETYLTRANSFERASE / ALPHA-TUBULIN ACETYLTRANSFERASE / ALPHA-TAT / TAT / ACETYLTRANSFERASE MEC-17 HOMOLOG


分子量: 22842.168 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 1-196 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5SQI0, alpha-tubulin N-acetyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 401 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: 50 MM TRIS PH 8.0, 200 MM NAC, 15% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.8
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.05→40 Å / Num. obs: 86586 / % possible obs: 1 % / Observed criterion σ(I): -2 / 冗長度: 7.6 % / Biso Wilson estimate: 12.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 29
反射 シェル解像度: 1.05→1.06 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.05→35.649 Å / SU ML: 0.16 / σ(F): 1.22 / 位相誤差: 14.91 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1574 8678 5 %
Rwork0.1306 --
obs0.132 86586 99.77 %
溶媒の処理減衰半径: 0.05 Å / VDWプローブ半径: 0.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 73.347 Å2 / ksol: 0.436 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2086 Å20 Å20 Å2
2--1.9263 Å20 Å2
3----2.1349 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.05→35.649 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1543 0 52 401 1996
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0212006
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d2.0862762
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.43784
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.43303
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011367
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.05-1.06190.3542770.34925288X-RAY DIFFRACTION96
1.0619-1.07440.30682880.29635443X-RAY DIFFRACTION99
1.0744-1.08750.28972930.27035449X-RAY DIFFRACTION100
1.0875-1.10130.22332900.23525517X-RAY DIFFRACTION100
1.1013-1.11580.20472850.22235471X-RAY DIFFRACTION100
1.1158-1.13110.21172890.19855530X-RAY DIFFRACTION100
1.1311-1.14720.17812910.17965487X-RAY DIFFRACTION100
1.1472-1.16440.16782910.16745496X-RAY DIFFRACTION100
1.1644-1.18260.18192920.15645460X-RAY DIFFRACTION100
1.1826-1.20190.20512910.15515566X-RAY DIFFRACTION100
1.2019-1.22270.17782900.14545414X-RAY DIFFRACTION100
1.2227-1.24490.14092940.13575544X-RAY DIFFRACTION100
1.2449-1.26890.14292850.1285380X-RAY DIFFRACTION100
1.2689-1.29480.16192950.1225525X-RAY DIFFRACTION100
1.2948-1.32290.13682910.11365521X-RAY DIFFRACTION100
1.3229-1.35370.14472900.11115463X-RAY DIFFRACTION100
1.3537-1.38750.1332870.10465498X-RAY DIFFRACTION100
1.3875-1.42510.13712950.09575481X-RAY DIFFRACTION100
1.4251-1.4670.11982920.08475505X-RAY DIFFRACTION100
1.467-1.51430.10432900.07965502X-RAY DIFFRACTION100
1.5143-1.56850.1242870.08585506X-RAY DIFFRACTION100
1.5685-1.63130.12322850.08935494X-RAY DIFFRACTION100
1.6313-1.70550.11162920.08845522X-RAY DIFFRACTION100
1.7055-1.79540.15412800.09965461X-RAY DIFFRACTION100
1.7954-1.90790.14592890.10485494X-RAY DIFFRACTION100
1.9079-2.05520.16042900.10795498X-RAY DIFFRACTION100
2.0552-2.2620.14762910.10945481X-RAY DIFFRACTION100
2.262-2.58920.14572870.12495509X-RAY DIFFRACTION100
2.5892-3.26180.1492870.13795501X-RAY DIFFRACTION100
3.2618-35.66950.17452940.1515488X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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