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- PDB-4b4p: Crystal Structure of the lectin domain of F18 fimbrial adhesin FedF. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b4p
タイトルCrystal Structure of the lectin domain of F18 fimbrial adhesin FedF.
要素F18 FIMBRIAL ADHESIN AC
キーワードCELL ADHESION / FIMBRIAE / BACTERIAL ADHESINS / PROTEIN-CARBOHYDRATE INTERACTIONS / ABH BLOOD GROUP BINDING / STEC / ETEC / SPR / MST / BSI
機能・相同性Jelly Rolls - #1210 / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / BROMIDE ION / F18 fimbrial adhesin AC
機能・相同性情報
生物種ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Moonens, K. / Bouckaert, J. / Coddens, A. / Tran, T. / Panjikar, S. / De Kerpel, M. / Cox, E. / Remaut, H. / De Greve, H.
引用
ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 2012
タイトル: Structural Insight in Histo-Blood Group Binding by the F18 Fimbrial Adhesin Fedf.
著者: Moonens, K. / Bouckaert, J. / Coddens, A. / Tran, T. / Panjikar, S. / De Kerpel, M. / Cox, E. / Remaut, H. / De Greve, H.
#1: ジャーナル: Microb.Pathog. / 年: 1996
タイトル: Characterization of F18 Fimbrial Genes Fede and Fedf Involved in Adhesion and Length of Enterotoxemic Escherichia Coli Strain 107/86.
著者: Imberechts, H. / Wild, P. / Charlier, G. / De Greve, H. / Lintermans, P. / Pohl, P.
履歴
登録2012年7月31日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年10月16日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_status / reflns / reflns_shell
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf ..._exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf / _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs / _reflns.pdbx_Rrim_I_all / _reflns_shell.Rmerge_I_obs / _reflns_shell.pdbx_Rrim_I_all

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F18 FIMBRIAL ADHESIN AC
B: F18 FIMBRIAL ADHESIN AC
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,85317
ポリマ－32,6222
非ポリマー1,23115
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-43.8 kcal/mol
Surface area13310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)36.181, 74.382, 98.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A7 - 55
2112B7 - 55
1212A65 - 114
2212B65 - 114
1312A128 - 147
2312B128 - 147

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要素

#1: タンパク質 F18 FIMBRIAL ADHESIN AC / FEDF


分子量: 16311.161 Da / 分子数: 2 / 断片: LECTIN DOMAIN, RESIDUES 35-185 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FRAGMENT ENCOMPASSES RESIDUES 15-165 OF MATURE FEDF PROTEIN
由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI K-12 (大腸菌) / 株: 107/86 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): C43 / 参照: UniProt: Q47212
#2: 化合物
ChemComp-BR / BROMIDE ION / ブロミド


分子量: 79.904 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: Br
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.17 M AMMONIUM SULFATE, 25.5% (W/V) PEG 4000 AND 15% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X12 / 波長: 1.77
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.77 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→19.81 Å / Num. obs: 24427 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2 % / Rrim(I) all: 0.07 / Net I/σ(I): 28.83
反射 シェル最高解像度: 1.8 Å / Mean I/σ(I) obs: 12.94 / Rrim(I) all: 0.185 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SIGMAAモデル構築
MLPHAREモデル構築
XSCALEデータスケーリング
SHELXCD位相決定
PHASER位相決定
SIGMAA位相決定
RESOLVE位相決定
BP3位相決定
ABS位相決定
MLPHARE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
SHELXE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.8→19.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 2.601 / SU ML: 0.082 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22078 1051 4.1 %RANDOM
Rwork0.17774 ---
obs0.17947 24427 99.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.696 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.02 Å20 Å20 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3----0.01 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2168 0 23 176 2367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222232
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.691.9263039
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.9955282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.80924.83993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.94615351
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg5.389157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021685
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2941
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.21502
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1610.2137
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1870.247
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2020.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.251.51437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1952.52258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8425932
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.12410780
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
475tight positional0.130.05
431medium positional0.620.5
475tight thermal1.321.5
431medium thermal2.422.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.846 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.307 77 -
Rwork0.228 1753 -
obs--99.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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