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- PDB-4b04: Crystal structure of the Catalytic Domain of Human DUSP26 (C152S) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4b04
タイトルCrystal structure of the Catalytic Domain of Human DUSP26 (C152S)
要素DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphoprotein phosphatase activity / negative regulation of MAPK cascade / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / positive regulation of cell adhesion / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / p53 binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 26
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.205 Å
データ登録者Won, E.-Y. / Lee, D.Y. / Park, S.G. / Yokoyama, S. / Kim, S.J. / Chi, S.-W.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2013
タイトル: High-Resolution Crystal Structure of the Catalytic Domain of Human Dual-Specificity Phosphatase 26
著者: Won, E.-Y. / Xie, Y. / Takemoto, C. / Chen, L. / Liu, Z.-J. / Wang, B.C. / Lee, D. / Woo, E.-J. / Park, S.G. / Shirouzu, M. / Yokoyama, S. / Kim, S.J. / Chi, S.-W.
履歴
登録2012年6月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02013年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年6月5日Group: Data collection / Database references
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
C: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
D: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,9524
ポリマ－72,9524
非ポリマー00
水2,036113
1
A: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
B: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4762
ポリマ－36,4762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-25.1 kcal/mol
Surface area16090 Å2
手法PISA
2
C: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26
D: DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,4762
ポリマ－36,4762
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-23.9 kcal/mol
Surface area15310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.600, 82.780, 91.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
DUAL SPECIFICITY PROTEIN PHOSPHATASE 26 / DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE 26 / DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE SKRP3 / LOW-MOLECULAR-MASS DUAL- ...DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE 26 / DUAL SPECIFICITY PHOSPHATASE SKRP3 / LOW-MOLECULAR-MASS DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE 4 / DSP-4 / LDP-4 / MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE PHOSPHATASE 8 / MAP KINASE PHOSPHATASE 8 / MKP-8 / NOVEL AMPLIFIED GENE IN THYROID ANAPLASTIC CANCER


分子量: 18237.900 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 61-211 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL
参照: UniProt: Q9BV47, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 152 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 152 TO SER ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 152 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 152 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 152 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, CYS 152 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 43 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 31803 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.4 % / Biso Wilson estimate: 27.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 10.1

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: (PHENIX.REFINE) / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2E0T

2e0t


解像度: 2.205→40.115 Å / SU ML: 0.32 / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2663 1579 5 %
Rwork0.2002 --
obs0.2035 31740 98.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.89 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 41.095 Å2 / ksol: 0.422 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.9625 Å20 Å20 Å2
2--10.2293 Å20 Å2
3----7.2668 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.205→40.115 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4753 0 0 113 4866
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0224854
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.8816556
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8581790
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.108720
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009849
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.205-2.28380.34571570.25492630X-RAY DIFFRACTION87
2.2838-2.37520.29071810.20552839X-RAY DIFFRACTION95
2.3752-2.48330.31381400.20913038X-RAY DIFFRACTION100
2.4833-2.61420.35991500.21493063X-RAY DIFFRACTION100
2.6142-2.7780.28191570.21453031X-RAY DIFFRACTION100
2.778-2.99240.31011690.20393054X-RAY DIFFRACTION100
2.9924-3.29340.28221600.19983066X-RAY DIFFRACTION100
3.2934-3.76970.25831260.20343130X-RAY DIFFRACTION100
3.7697-4.74820.21441570.16753117X-RAY DIFFRACTION100
4.7482-40.1220.22961820.20513193X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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