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万見
- PDB-4ayd: Structure of a complex between CCPs 6 and 7 of Human Complement F... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ayd
タイトルStructure of a complex between CCPs 6 and 7 of Human Complement Factor H and Neisseria meningitidis FHbp Variant 1 R106A mutant
要素
  • COMPLEMENT FACTOR H
  • FACTOR H BINDING PROTEIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / ANTIGENS / VACCINES
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of complement activation, alternative pathway / bacterial extracellular vesicle / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation ...regulation of complement activation, alternative pathway / bacterial extracellular vesicle / symbiont cell surface / complement component C3b binding / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / heparan sulfate proteoglycan binding / serine-type endopeptidase complex / complement activation, alternative pathway / complement activation / Regulation of Complement cascade / cell outer membrane / heparin binding / blood microparticle / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 ...Immunoglobulin-like - #1980 / : / : / Factor H binding protein, N-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Factor H binding protein, C-terminal / Porin - #90 / : / Complement Module, domain 1 / Complement Module; domain 1 / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel / Porin / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Ribbon / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Immunoglobulin-like / Beta Barrel / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement factor H / Factor H binding protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Johnson, S. / Tan, L. / van der Veen, S. / Caesar, J. / Goicoechea De Jorge, E. / Everett, R.J. / Bai, X. / Exley, R.M. / Ward, P.N. / Ruivo, N. ...Johnson, S. / Tan, L. / van der Veen, S. / Caesar, J. / Goicoechea De Jorge, E. / Everett, R.J. / Bai, X. / Exley, R.M. / Ward, P.N. / Ruivo, N. / Trivedi, K. / Cumber, E. / Jones, R. / Newham, L. / Staunton, D. / Borrow, R. / Pickering, M. / Lea, S.M. / Tang, C.M.
引用ジャーナル: Plos Pathog. / 年: 2012
タイトル: Design and Evaluation of Meningococcal Vaccines Through Structure-Based Modification of Host and Pathogen Molecules
著者: Johnson, S. / Tan, L. / Van Der Veen, S. / Caesar, J. / Goicoechea De Jorge, E. / Harding, R.J. / Bai, X. / Exley, R.M. / Ward, P.N. / Ruivo, N. / Trivedi, K. / Cumber, E. / Jones, R. / ...著者: Johnson, S. / Tan, L. / Van Der Veen, S. / Caesar, J. / Goicoechea De Jorge, E. / Harding, R.J. / Bai, X. / Exley, R.M. / Ward, P.N. / Ruivo, N. / Trivedi, K. / Cumber, E. / Jones, R. / Newham, L. / Staunton, D. / Ufret-Vincenty, R. / Borrow, R. / Pickering, M. / Lea, S.M. / Tang, C.M.
履歴
登録2012年6月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月21日Group: Database references
改定 1.22015年3月25日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COMPLEMENT FACTOR H
B: COMPLEMENT FACTOR H
C: FACTOR H BINDING PROTEIN
D: FACTOR H BINDING PROTEIN
E: COMPLEMENT FACTOR H
F: FACTOR H BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,32110
ポリマ－126,0726
非ポリマー2484
水14,880826
1
A: COMPLEMENT FACTOR H
D: FACTOR H BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0863
ポリマ－42,0242
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2750 Å2
ΔGint-2.1 kcal/mol
Surface area17460 Å2
手法PISA
2
B: COMPLEMENT FACTOR H
C: FACTOR H BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0863
ポリマ－42,0242
非ポリマー621
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2320 Å2
ΔGint-3.4 kcal/mol
Surface area17500 Å2
手法PISA
3
E: COMPLEMENT FACTOR H
F: FACTOR H BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,1484
ポリマ－42,0242
非ポリマー1242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2510 Å2
ΔGint-2.4 kcal/mol
Surface area17830 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)185.260, 54.010, 129.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 118.03, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.488862, 0.100011, 0.86661), (0.033451, 0.994825, -0.095937), (-0.87172, -0.017911, -0.489677)-0.24135, -0.01446, -0.4905
2given(-0.48518, 0.157, -0.86021), (0.22583, 0.97287, 0.05019), (0.84475, -0.1699, -0.50747)-0.3573, 0.14319, -0.1327
3given(-0.45858, 0.09482, 0.88358), (-0.0121, 0.99353, -0.11291), (-0.88857, -0.06247, -0.45447)-0.22376, -0.06491, -0.48181
4given(-0.55281, 0.17237, -0.81529), (0.16321, 0.98182, 0.09692), (0.81717, -0.07949, -0.57089)-0.38442, 0.12996, -0.18228

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要素

#1: タンパク質 COMPLEMENT FACTOR H / H FACTOR 1


分子量: 14410.275 Da / 分子数: 3 / 断片: CCPS 6 AND 7, RESIDUES 321-443 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 解説: HIS402 POLYMORPHISM / プラスミド: PET-14B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: P08603
#2: タンパク質 FACTOR H BINDING PROTEIN


分子量: 27613.822 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 73-320 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) NEISSERIA MENINGITIDIS (髄膜炎菌)
株: MC58 / プラスミド: PET-21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: Q9JXV4
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 826 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ARG 106 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ARG 106 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, ARG 106 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, ARG 106 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN F, ARG 106 TO ALA
配列の詳細THIS IS THE HIS402 POLYMORPHISM. MG AT THE START COME FROM THE VECTOR. N AND C-TERMINAL RESIDUE ...THIS IS THE HIS402 POLYMORPHISM. MG AT THE START COME FROM THE VECTOR. N AND C-TERMINAL RESIDUE DISCREPANCIES ARE FROM THE VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9 / 詳細: 20% PEG 6000, 0.1M BICINE PH 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97264
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97264 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→114.4 Å / Num. obs: 43520 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 51.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.53 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 86.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.2精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2W81

2w81


解像度: 2.4→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9188 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9026 / SU R Cruickshank DPI: 0.589 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.76 / SU Rfree Blow DPI: 0.261 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.258
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2306 2199 5.08 %RANDOM
Rwork0.2023 ---
obs0.2038 43305 97.09 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.1588 Å20 Å22.3431 Å2
2---11.2942 Å20 Å2
3---3.1354 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.317 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8386 0 16 826 9228
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0078606HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.9911612HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2959SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes224HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1259HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it8606HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.28
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.67
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1081SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9716SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2867 156 5.74 %
Rwork0.2428 2560 -
all0.2452 2716 -
obs--97.09 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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