DNA-BINDINGPROTEININHIBITORID-2 / CLASS D BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 26 / CLASS B BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 26 / BHLHB26 / ...CLASS D BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 26 / CLASS B BASIC HELIX-LOOP-HELIX PROTEIN 26 / BHLHB26 / INHIBITOR OF DNA BINDING 2
FIRST RESIDUE IN SEQUENCE AFTER TEV CLEAVAGE IS A GLYCINE. ID2 SEQUENCE NUMBERING STARTS FROM ...FIRST RESIDUE IN SEQUENCE AFTER TEV CLEAVAGE IS A GLYCINE. ID2 SEQUENCE NUMBERING STARTS FROM SECOND RESIDUE, METHIONINE. RESIDUE 83 ONWARDS CONTAINS THE C-TERMINAL STABILIZER POLYPEPTIDE.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.8 %
結晶化
pH: 6.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 0.1 M MES PH6.5, 2.0 M POTASSIUM ACETATE
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.0809 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 10569 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 41.98 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 40.6
反射 シェル
解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / % possible all: 100
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
PHENIX
(PHENIX.REFINE)
精密化
HKL-2000
データ削減
SCALEPACK
データスケーリング
PHENIX
位相決定
精密化
構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: INTERNAL SELENOMETHIONINE-SUBSTITUTED ID2 STRUCTURE AT 3.0A 解像度: 2.103→44.706 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 0.65 / 位相誤差: 27.31 / 立体化学のターゲット値: ML 詳細: RESIDUES 1-29 ARE MISSING IN CHAIN A. RESIDUES 1-34 ARE MISSING IN CHAIN B.
Rfactor
反射数
%反射
Rfree
0.2497
987
9.8 %
Rwork
0.2246
-
-
obs
0.2271
10026
95.2 %
溶媒の処理
減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 0 Å2 / ksol: 0 e/Å3