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- PDB-4ay5: Human O-GlcNAc transferase (OGT) in complex with UDP and glycopeptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ay5
タイトルHuman O-GlcNAc transferase (OGT) in complex with UDP and glycopeptide
要素
  • GTAB1TIDE
  • UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE/PEPTIDE / TRANSFERASE-PEPTIDE COMPLEX / TRANSFERASE / GLYCOSYL TRANSFERASE / TRIMERIC PRODUCT COMPLEX / O-GLCNAC
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / cardiac septum development / acetylglucosaminyltransferase activity ...negative regulation of non-canonical inflammasome complex assembly / protein N-acetylglucosaminyltransferase complex / protein O-acetylglucosaminyltransferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S5 O-GlcNAc transferase activity / RNA polymerase II C-terminal domain S7 O-GlcNAc transferase activity / regulation of insulin receptor signaling pathway / protein O-GlcNAc transferase / positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by glucose / cardiac septum development / acetylglucosaminyltransferase activity / regulation of Rac protein signal transduction / regulation of necroptotic process / negative regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / protein O-linked glycosylation / coronary vasculature development / NSL complex / non-canonical NF-kappaB signal transduction / aorta development / regulation of glycolytic process / RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of gluconeogenesis / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / protein serine/threonine phosphatase activity / regulation of synapse assembly / mitogen-activated protein kinase p38 binding / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Sin3-type complex / positive regulation of stem cell population maintenance / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / hemopoiesis / positive regulation of proteolysis / histone acetyltransferase complex / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / mitophagy / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / negative regulation of protein ubiquitination / response to nutrient / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / positive regulation of TORC1 signaling / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / negative regulation of cell migration / protein serine/threonine kinase activator activity / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / positive regulation of translation / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / cell projection / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / response to insulin / lung development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / circadian regulation of gene expression / mitochondrial membrane / cellular response to glucose stimulus / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / NOD1/2 Signaling Pathway / protein processing / chromatin DNA binding / Regulation of necroptotic cell death / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / Interleukin-1 signaling / UCH proteinases / chromatin organization / HATs acetylate histones / positive regulation of cold-induced thermogenesis / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / positive regulation of MAPK cascade / endosome membrane / Ub-specific processing proteases / apoptotic process / endoplasmic reticulum membrane / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex binding / positive regulation of DNA-templated transcription / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Protein phosphatase 2C / TPR repeat / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain ...Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 - #150 / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110kDa subunit / Rossmann fold - #11380 / O-GlcNAc transferase, C-terminal / Glycosyl transferase family 41 / Signal recognition particle alu RNA binding heterodimer, srp9/1 / Protein phosphatase 2C / TPR repeat / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat domain / Tetratricopeptide repeat / Glycogen Phosphorylase B; / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP-N-acetylglucosamine--peptide N-acetylglucosaminyltransferase 110 kDa subunit / TGF-beta-activated kinase 1 and MAP3K7-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Schimpl, M. / Zheng, X. / Blair, D.E. / Schuettelkopf, A.W. / Navratilova, I. / Aristotelous, T. / Ferenbach, A.T. / Macnaughtan, M.A. / Borodkin, V.S. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2012
タイトル: O-Glcnac Transferase Invokes Nucleotide Sugar Pyrophosphate Participation in Catalysis
著者: Schimpl, M. / Zheng, X. / Borodkin, V.S. / Blair, D.E. / Ferenbach, A.T. / Schuettelkopf, A.W. / Navratilova, I. / Aristotelous, T. / Albarbarawi, O. / Robinson, D.A. / Macnaughtan, M.A. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2012年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22012年12月12日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
I: GTAB1TIDE
J: GTAB1TIDE
K: GTAB1TIDE
L: GTAB1TIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)330,88416
ポリマ－328,3838
非ポリマー2,5018
水00
1
A: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
I: GTAB1TIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7214
ポリマ－82,0962
非ポリマー6252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-8.8 kcal/mol
Surface area33680 Å2
手法PISA
2
B: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
J: GTAB1TIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7214
ポリマ－82,0962
非ポリマー6252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2060 Å2
ΔGint-8.4 kcal/mol
Surface area33650 Å2
手法PISA
3
C: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
K: GTAB1TIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7214
ポリマ－82,0962
非ポリマー6252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1990 Å2
ΔGint-8.6 kcal/mol
Surface area33770 Å2
手法PISA
4
D: UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT
L: GTAB1TIDE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,7214
ポリマ－82,0962
非ポリマー6252
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1970 Å2
ΔGint-8.7 kcal/mol
Surface area33760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)274.170, 274.170, 142.150
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111A312 - 1028
2111B312 - 1028
3111C312 - 1028
4111D312 - 1028
1211A1201
2211B1201
3211C1201
4211D1201
1311A1202
2311B1202
3311C1202
4311D1202

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.043472, 0.351789, 0.935069), (-0.908013, -0.404275, 0.109881), (0.41668, -0.844278, 0.337004)108.80439, 75.52757, 2.92927
3given(-0.281134, -0.78121, -0.557382), (0.184436, -0.613963, 0.767485), (-0.941778, 0.112965, 0.31669)240.95502, -61.27854, 112.21011
4given(-0.783716, 0.494186, 0.376258), (0.499611, 0.141663, 0.854588), (0.369024, 0.857736, -0.357925)285.784, -131.40971, 9.26081

-
要素

#1: タンパク質
UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE--PEPTIDE N-ACETYLGLUCOSAMINYL TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / O-GLCNAC TRANSFERASE SUBUNIT P110 / O-LINKED N-ACETYL GLUCOSAMINE TRANSFERASE 110 KDA SUBUNIT / OGT


分子量: 80974.508 Da / 分子数: 4
断片: TPR (TRUNCATED) AND CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 313-1031
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): ARCTICEXPRESS (RIL) / 参照: UniProt: O15294, protein O-GlcNAc transferase
#2: タンパク質・ペプチド
GTAB1TIDE


分子量: 1121.198 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物) / 参照: UniProt: Q15750*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-UDP / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP


タイプ: RNA linking / 分子量: 404.161 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H14N2O12P2 / コメント: UDP*YM
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY
配列の詳細CHAINS I, J, K, AND L ARE GTAB1TIDE, A SYNTHETIC GLYCOPEPTIDE BASED ON RESIDUES 389-399 OF HUMAN ...CHAINS I, J, K, AND L ARE GTAB1TIDE, A SYNTHETIC GLYCOPEPTIDE BASED ON RESIDUES 389-399 OF HUMAN TAB1 PROTEIN, UNIPROT Q15750, WITH O-LINKED N-ACETYLGLUCOSAMINE LINKED TO SER395.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.81 % / 解説: NONE
結晶化pH: 9.3 / 詳細: 1.45 M K2HPO4, 10 MM EDTA, 1% XYLITOL, pH 9.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→30 Å / Num. obs: 105108 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 6.7

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.6.0117 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 3.15→237.44 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 13.759 / SU ML: 0.223 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.673 / ESU R Free: 0.298 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. RESIDUES 715-718 AND 747-761 ARE DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.20391 501 0.5 %RANDOM
Rwork0.17384 ---
obs0.17398 105108 99.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.844 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.23 Å21.11 Å20 Å2
2--2.23 Å20 Å2
3----3.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→237.44 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22368 0 156 0 22524
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223048
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0361.97631284
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.72752780
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.54924.5591044
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.979153904
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.46215120
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1160.23468
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.02117448
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 5631 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: tight thermal / Weight position: 0.5

Dom-IDAuth asym-IDRms dev position (Å)
1A9.87
2B8.56
3C8.08
4D12.23
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.232 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 36 -
Rwork0.281 7473 -
obs--99.88 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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