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- PDB-4ay1: Human YKL-39 is a pseudo-chitinase with retained chitooligosaccha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ay1
タイトルHuman YKL-39 is a pseudo-chitinase with retained chitooligosaccharide binding properties
要素CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
キーワードHYDROLASE / CHILECTIN / LECTIN / CHITOOLIGOSACCHARIDE / PSEUDOCHITINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


chitin catabolic process / chitin binding / carbohydrate binding / carbohydrate metabolic process / hydrolase activity / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #10 / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases ...Chitinase A; domain 3 - #10 / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chitinase-3-like protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / OTHER / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Schimpl, M. / Rush, C.L. / Betou, M. / Eggleston, I.M. / Penman, G.A. / Recklies, A.D. / van Aalten, D.M.F.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2012
タイトル: Human Ykl-39 is a Pseudo-Chitinase with Retained Chitooligosaccharide-Binding Properties.
著者: Schimpl, M. / Rush, C.L. / Betou, M. / Eggleston, I.M. / Recklies, A.D. / Van Aalten, D.M.F.
履歴
登録2012年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02018年4月11日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_nonpoly_scheme ...atom_site / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.details / _struct_site.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id / _struct_site.pdbx_num_residues
改定 3.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 3.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "DA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "EA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "FA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "GA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "HA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "IA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "JA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "KA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
B: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
C: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
D: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
E: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
F: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
G: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
H: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
I: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
J: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
K: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
L: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)501,82024
ポリマ－491,85012
非ポリマー9,96912
水34,1021893
1
A: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
5
E: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
6
F: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
7
G: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
8
H: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
9
I: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
10
J: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
11
K: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
12
L: CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8182
ポリマ－40,9881
非ポリマー8311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)255.686, 152.543, 138.186
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.62, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
51E
61F
71G
81H
91I
101J
111K
121L

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1114A21 - 384
2114B21 - 384
3114C21 - 384
4114D21 - 384
5114E21 - 384
6114F21 - 384
7114G21 - 384
8114H21 - 384
9114I21 - 384
10114J21 - 384
11114K21 - 384
12114L21 - 384

-
要素

#1: タンパク質
CHITINASE-3-LIKE PROTEIN 2 / CHONDROCYTE PROTEIN 39 / YKL-39


分子量: 40987.535 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: Q15782
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 830.786 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1-1-1/a4-b1_b4-c1_c4-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1893 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細MATURE PROTEIN 26-END

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 23% PEG 3000, 0.1 M SODIUM CITRATE PH 6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. obs: 383206 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 17.2

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.4.0073 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: NONE

解像度: 1.95→137.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 6.734 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.15 / ESU R Free: 0.146 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23899 1898 0.5 %RANDOM
Rwork0.19128 ---
obs0.19151 379115 99.32 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.271 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.26 Å20 Å2-0.07 Å2
2---0.88 Å20 Å2
3----0.39 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→137.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数34527 0 684 1893 37104
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02236180
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3561.98149094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.83554356
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.10724.7131566
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.696156005
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.9471596
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.25398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02127092
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5381.521680
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.99234970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.693314500
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7134.514124
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 2830 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.330.5
2Bmedium positional0.360.5
3Cmedium positional0.380.5
4Dmedium positional0.470.5
5Emedium positional0.410.5
6Fmedium positional0.390.5
7Gmedium positional0.370.5
8Hmedium positional0.360.5
9Imedium positional0.360.5
10Jmedium positional0.370.5
11Kmedium positional0.360.5
12Lmedium positional0.370.5
1Amedium thermal0.842
2Bmedium thermal0.742
3Cmedium thermal0.812
4Dmedium thermal0.722
5Emedium thermal0.782
6Fmedium thermal0.732
7Gmedium thermal0.772
8Hmedium thermal0.752
9Imedium thermal0.712
10Jmedium thermal0.72
11Kmedium thermal0.792
12Lmedium thermal0.712
LS精密化 シェル解像度: 1.949→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 119 -
Rwork0.244 27123 -
obs--96.09 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.06610.3784-0.29681.6826-0.17151.11970.00860.0302-0.0157-0.05620.0362-0.04560.02240.0263-0.0447-0.18050.0173-0.0231-0.1359-0.0131-0.117887.0777149.029451.0436
20.6504-0.09350.14561.3461-0.64652.434-0.0650.0706-0.009-0.16870.0358-0.2271-0.00750.03260.0292-0.0851-0.02360.0299-0.1224-0.0346-0.027429.2048161.581411.5826
30.8296-0.03460.01830.9221-0.4291.9695-0.01280.0810.0818-0.1131-0.0160.0054-0.18220.10280.0289-0.08340.0148-0.0119-0.1196-0.0165-0.082219.9334119.675768.1183
41.28280.4796-0.25121.75780.01831.1667-0.10950.1401-0.0397-0.07890.0610.11750.1096-0.13570.0486-0.1362-0.00810.0194-0.072-0.0038-0.101765.3413186.268335.1938
51.2699-0.7919-0.17081.67910.12670.91150.0144-0.10040.00320.00130.0354-0.0147-0.07090.0912-0.0498-0.1344-0.03270.0046-0.10270.0091-0.155699.5476188.23928.9633
60.70590.0093-0.16290.93040.52832.3977-0.0197-0.0869-0.03430.09370.03650.0550.0525-0.1169-0.0168-0.15510.0141-0.0059-0.08450.0372-0.1106136.813163.644331.7848
70.7513-0.02580.15721.03990.40631.6354-0.0403-0.1161-0.03680.07840.0278-0.01080.0318-0.07790.0125-0.15090.01810.0226-0.09330.0156-0.060748.3091159.269776.5089
80.7026-0.05440.09211.3426-0.55041.8827-0.01560.01990.0546-0.14930.0116-0.06-0.00580.03180.004-0.11840.02340.0178-0.1365-0.0051-0.0705111.4761119.321622.3358
91.39-0.4183-0.56071.72380.38871.8258-0.04640.0742-0.10730.1349-0.03370.21420.2024-0.25170.0801-0.0802-0.0763-0.0274-0.06410.0134-0.038282.8364147.7043-5.1293
101.2953-0.90180.2932.2509-0.46020.8309-0.0545-0.0760.08250.16950.0152-0.0376-0.1066-0.0150.0393-0.0633-0.0006-0.0548-0.0978-0.0174-0.0917.6764187.091953.9032
110.70690.00880.40891.02890.73392.8471-0.14590.09270.0464-0.07120.082-0.1023-0.42420.41970.0639-0.0038-0.1649-0.06560.04520.0614-0.012461.979116.124224.231
121.5793-0.8334-0.41812.37120.36441.26-0.0537-0.062-0.13470.00140.07450.11040.14330.0099-0.0208-0.06920.0107-0.0176-0.10370.0381-0.098-5.4818149.449341.2411
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A21 - 400
2X-RAY DIFFRACTION2B21 - 400
3X-RAY DIFFRACTION3C21 - 400
4X-RAY DIFFRACTION4D21 - 400
5X-RAY DIFFRACTION5E21 - 400
6X-RAY DIFFRACTION6F21 - 400
7X-RAY DIFFRACTION7G21 - 400
8X-RAY DIFFRACTION8H21 - 400
9X-RAY DIFFRACTION9I21 - 400
10X-RAY DIFFRACTION10J21 - 400
11X-RAY DIFFRACTION11K21 - 400
12X-RAY DIFFRACTION12L21 - 400

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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