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万見
- PDB-4awp: Complex of HSP90 ATPase domain with tropane derived inhibitors -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4awp
タイトルComplex of HSP90 ATPase domain with tropane derived inhibitors
要素HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
キーワードCHAPERONE / INHIBITOR
機能・相同性
機能・相同性情報


sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy ...sperm mitochondrial sheath / sulfonylurea receptor binding / dATP binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / Scavenging by Class F Receptors / UTP binding / sperm plasma membrane / chaperone-mediated autophagy / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Respiratory syncytial virus genome replication / telomerase holoenzyme complex assembly / mitochondrial transport / Uptake and function of diphtheria toxin / protein insertion into mitochondrial outer membrane / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / TPR domain binding / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / dendritic growth cone / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / protein unfolding / positive regulation of cell size / regulation of protein ubiquitination / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / enzyme-substrate adaptor activity / skeletal muscle contraction / regulation of protein-containing complex assembly / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / HSF1 activation / telomere maintenance via telomerase / Attenuation phase / chaperone-mediated protein complex assembly / neurofibrillary tangle assembly / axonal growth cone / RHOBTB2 GTPase cycle / positive regulation of lamellipodium assembly / eNOS activation / nitric oxide metabolic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / DNA polymerase binding / positive regulation of defense response to virus by host / response to salt stress / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / endocytic vesicle lumen / positive regulation of cardiac muscle contraction / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / nitric-oxide synthase regulator activity / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / activation of innate immune response / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / lysosomal lumen / positive regulation of interferon-beta production / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to cold / ESR-mediated signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / protein tyrosine kinase binding / AURKA Activation by TPX2 / VEGFR2 mediated vascular permeability / ATP-dependent protein folding chaperone / response to cocaine / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / brush border membrane / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / DDX58/IFIH1-mediated induction of interferon-alpha/beta / cellular response to virus / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Regulation of necroptotic cell death / tau protein binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / histone deacetylase binding / positive regulation of protein import into nucleus / Downregulation of ERBB2 signaling / response to estrogen / Chaperone Mediated Autophagy / positive regulation of protein catabolic process / neuron migration / Aggrephagy / disordered domain specific binding / MHC class II protein complex binding / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint
類似検索 - 分子機能
Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase ...Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-99A / Heat shock protein HSP 90-alpha
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Lougheed, J.C. / Stout, T.J.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2012
タイトル: Discovery of Xl888: A Novel Tropane-Derived Small Molecule Inhibitor of Hsp90.
著者: Bussenius, J. / Blazey, C.M. / Aay, N. / Anand, N.K. / Arcalas, A. / Baik, T. / Bowles, O.J. / Buhr, C.A. / Costanzo, S. / Curtis, J.K. / Defina, S.C. / Dubenko, L. / Heuer, T.S. / Huang, P. ...著者: Bussenius, J. / Blazey, C.M. / Aay, N. / Anand, N.K. / Arcalas, A. / Baik, T. / Bowles, O.J. / Buhr, C.A. / Costanzo, S. / Curtis, J.K. / Defina, S.C. / Dubenko, L. / Heuer, T.S. / Huang, P. / Jaeger, C. / Joshi, A. / Kennedy, A.R. / Kim, A.I. / Lara, K. / Lee, J. / Li, J. / Lougheed, J.C. / Ma, S. / Malek, S. / Manalo, J.C. / Martini, J.F. / Mcgrath, G. / Nicoll, M. / Nuss, J.M. / Pack, M. / Peto, C.J. / Tsang, T.H. / Wang, L. / Womble, S.W. / Yakes, M. / Zhang, W. / Rice, K.D.
履歴
登録2012年6月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
B: HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6254
ポリマ－51,6022
非ポリマー1,0232
水5,026279
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1610 Å2
ΔGint-12.1 kcal/mol
Surface area20550 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.307, 56.904, 57.457
Angle α, β, γ (deg.)70.48, 87.20, 69.02
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 HEAT SHOCK PROTEIN HSP 90-ALPHA / HEAT SHOCK 86 KDA / HSP 86 / HSP86 / RENAL CARCINOMA ANTIGEN NY-REN-38 / HSP90


分子量: 25800.898 Da / 分子数: 2 / 断片: ATPASE DOMAIN, RESIDUES 9-236 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P07900, non-chaperonin molecular chaperone ATPase
#2: 化合物 ChemComp-99A / N-{(3-endo)-8-[5-(benzylcarbamoyl)pyridin-2-yl]-8-azabicyclo[3.2.1]oct-3-yl}-2,5-dimethylbenzene-1,4-dicarboxamide


分子量: 511.615 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C30H33N5O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 279 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8 / 詳細: pH 8

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データ収集

回折平均測定温度: 93.2 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97946
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.74→44.98 Å / Num. obs: 39846 / % possible obs: 78.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 1.95 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 8.36
反射 シェル解像度: 1.74→1.86 Å / 冗長度: 1.89 % / Rmerge(I) obs: 0.75 / Mean I/σ(I) obs: 1.14 / % possible all: 27.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IN-HOUSE APO STRUCTURE

解像度: 1.82→53.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 3.094 / SU ML: 0.097 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.145 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24561 2009 5 %RANDOM
Rwork0.20511 ---
obs0.20719 37837 90.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 24.846 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å2-0.01 Å20.78 Å2
2--0.07 Å2-0.25 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.82→53.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3224 0 76 279 3579
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223358
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6721.9864532
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2965404
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.41625.135148
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.77915612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.1871514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2110.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022484
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.021590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.21590
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.30.22287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.30.22287
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1510.2213
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1710.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0711.52095
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.68223262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.52431456
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7924.51270
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.82→1.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.429 164 -
Rwork0.334 2780 -
obs--90.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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