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万見
- PDB-4asq: Crystal structure of ANCE in complex with Bradykinin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4asq
タイトルCrystal structure of ANCE in complex with Bradykinin
要素
  • ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME
  • BRADYKININ
キーワードHYDROLASE / ZINC METALLOPROTEASE / SUBSTRATE RECOGNITION
機能・相同性
機能・相同性情報


Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metamorphosis / response to symbiotic bacterium / peptidyl-dipeptidase A / sexual reproduction / negative regulation of cell adhesion / peptide hormone processing / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / peptidyl-dipeptidase activity ...Metabolism of Angiotensinogen to Angiotensins / metamorphosis / response to symbiotic bacterium / peptidyl-dipeptidase A / sexual reproduction / negative regulation of cell adhesion / peptide hormone processing / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / peptidyl-dipeptidase activity / carboxypeptidase activity / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / blood coagulation / vasodilation / Platelet degranulation / heparin binding / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / : / blood microparticle / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily ...HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Cystatin superfamily / Peptidase M2, peptidyl-dipeptidase A / Angiotensin-converting enzyme / Peptidase family M2 domain profile. / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature.
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Kininogen-1 / Angiotensin-converting enzyme
類似検索 - 構成要素
生物種DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Akif, M. / Masuyer, G. / Sturrock, E.D. / Isaac, R.E. / Acharya, K.R.
引用ジャーナル: FEBS J. / 年: 2012
タイトル: Structural Basis of Peptide Recognition by the Angiotensin-I Converting Enzyme Homologue Ance from Drosophila Melanogaster
著者: Akif, M. / Masuyer, G. / Bingham, R.J. / Sturrock, E.D. / Isaac, R.E. / Acharya, K.R.
履歴
登録2012年5月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月5日Group: Database references
改定 1.22012年12月19日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME
P: BRADYKININ
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)71,9857
ポリマ－70,2152
非ポリマー1,7705
水9,008500
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2810 Å2
ΔGint-20.9 kcal/mol
Surface area25030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.125, 173.125, 101.673
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AP

#1: タンパク質 ANGIOTENSIN-CONVERTING ENZYME / DIPEPTIDYL CARBOXYPEPTIDASE I / KININASE II


分子量: 69152.602 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 17-614 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) DROSOPHILA MELANOGASTER (キイロショウジョウバエ)
プラスミド: PPIC9 / 発現宿主: KOMAGATAELLA PASTORIS (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: Q10714, peptidyl-dipeptidase A
#2: タンパク質・ペプチド BRADYKININ


分子量: 1062.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P01042

-
糖 , 2種, 3分子

#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D- ...beta-D-mannopyranose-(1-6)-alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1072.964 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-6DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,6,5/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-f1_d6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{[(6+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 502分子

#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 500 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 71 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 100 MM HEPES 1.3 M SODIUM CITRATE, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 89919 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 9.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 83.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0109精密化
HKL-2000データ削減
TRUNCATEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2X8Y

2x8y


解像度: 1.99→86.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.865 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.121 / ESU R Free: 0.112 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ONLY RESIDUES 1-3 OF BRADYKININ ARE VISIBLE
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19987 3847 5 %RANDOM
Rwork0.18035 ---
obs0.18132 72831 98.41 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.318 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.43 Å2-1.22 Å20 Å2
2---2.43 Å20 Å2
3---3.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→86.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4903 0 114 500 5517
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225178
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9141.9697034
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.6185605
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.28924.621264
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.02215864
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.8161526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0213972
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2231.53018
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.45424867
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.7632160
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3354.52165
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.99→2.042 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.262 258 -
Rwork0.226 5379 -
obs--98.51 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -18.8157 Å / Origin y: 25.6732 Å / Origin z: -12.8928 Å
111213212223313233
T0.0612 Å20.0156 Å20.0124 Å2-0.0522 Å20.0074 Å2--0.0719 Å2
L0.6095 °20.047 °2-0.2495 °2-0.2607 °2-0.1124 °2--0.25 °2
S-0.0831 Å °-0.0428 Å °-0.1256 Å °-0.0166 Å °-0.0413 Å °-0.0521 Å °-0.0089 Å °0 Å °0.1244 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A17 - 614
2X-RAY DIFFRACTION1P - A1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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